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万見
- PDB-4und: HUMAN ARTD1 (PARP1) - CATALYTIC DOMAIN IN COMPLEX WITH INHIBITOR ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4und
タイトルHUMAN ARTD1 (PARP1) - CATALYTIC DOMAIN IN COMPLEX WITH INHIBITOR TALAZOPARIB
要素POLY [ADP-RIBOSE] POLYMERASE 1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / PROTEIN-INHIBITOR COMPLEX / ADP-RIBOSYLATION (ADPリボース化) / DNA REPAIR (DNA修復)
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / regulation of base-excision repair / positive regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / carbohydrate biosynthetic process / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep ...NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / regulation of base-excision repair / positive regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / carbohydrate biosynthetic process / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / positive regulation of single strand break repair / vRNA Synthesis / negative regulation of adipose tissue development / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / NAD+- protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / mitochondrial DNA metabolic process / DNA ADP-ribosylation / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / signal transduction involved in regulation of gene expression / positive regulation of necroptotic process / regulation of catalytic activity / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / replication fork reversal / transcription regulator activator activity / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / NAD+ ADP-ribosyltransferase / cellular response to zinc ion / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / protein auto-ADP-ribosylation / positive regulation of mitochondrial depolarization / response to aldosterone / mitochondrial DNA repair / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / protein poly-ADP-ribosylation / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / nuclear replication fork / site of DNA damage / NAD+-protein ADP-ribosyltransferase activity / R-SMAD binding / positive regulation of SMAD protein signal transduction / protein autoprocessing / macrophage differentiation / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / decidualization / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / NAD+ ADP-ribosyltransferase activity / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / nucleosome binding / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein localization to chromatin / negative regulation of innate immune response / telomere maintenance / nucleotidyltransferase activity / mitochondrion organization / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cellular response to nerve growth factor stimulus / nuclear estrogen receptor binding / デオキシリボ核酸 / response to gamma radiation / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein modification process / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / histone deacetylase binding / positive regulation of protein localization to nucleus / cellular response to insulin stimulus / cellular response to amyloid-beta / NAD binding / cellular response to UV / regulation of protein localization / double-strand break repair / 核膜 / site of double-strand break / cellular response to oxidative stress / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA修復 / 自然免疫系 / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / chromatin binding / クロマチン / 核小体 / protein kinase binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / : / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1 ...Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / : / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / WGR domain profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2YQ / Poly [ADP-ribose] polymerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Karlberg, T. / Thorsell, A.G. / Ekblad, T. / Klepsch, M. / Pinto, A.F. / Tresaugues, L. / Moche, M. / Schuler, H.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structural Basis for Potency and Promiscuity in Poly(ADP-ribose) Polymerase (PARP) and Tankyrase Inhibitors.
著者: Thorsell, A.G. / Ekblad, T. / Karlberg, T. / Low, M. / Pinto, A.F. / Tresaugues, L. / Moche, M. / Cohen, M.S. / Schuler, H.
履歴
登録2014年5月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月18日Group: Database references
改定 1.22017年3月22日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: POLY [ADP-RIBOSE] POLYMERASE 1
B: POLY [ADP-RIBOSE] POLYMERASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,5015
ポリマ－83,7172
非ポリマー7843
水1,26170
1
A: POLY [ADP-RIBOSE] POLYMERASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2392
ポリマ－41,8591
非ポリマー3801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: POLY [ADP-RIBOSE] POLYMERASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2623
ポリマ－41,8591
非ポリマー4032
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.455, 103.455, 168.539
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 POLY [ADP-RIBOSE] POLYMERASE 1 / PARP-1 / ADP-RIBOSYLTRANSFERASE DIPHTHERIA TOXIN-LIKE 1 / ARTD1 / NAD(+) ADP-RIBOSYLTRANSFERASE 1 / ...PARP-1 / ADP-RIBOSYLTRANSFERASE DIPHTHERIA TOXIN-LIKE 1 / ARTD1 / NAD(+) ADP-RIBOSYLTRANSFERASE 1 / ADPRT 1 / POLYADP-RIBOSE SYNTHASE 1 / POLY ADP-RIBOSE POLYMERASE 1


分子量: 41858.738 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 662-1011 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-2YQ / (8S,9R)-5-fluoro-8-(4-fluorophenyl)-9-(1-methyl-1H-1,2,4-triazol-5-yl)-2,7,8,9-tetrahydro-3H-pyrido[4,3,2-de]phthalazin-3-one / Talazoparib / タラゾパリブ / Talazoparib


分子量: 380.351 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H14F2N6O / コメント: 薬剤, 抗がん剤, 阻害剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.6 / 詳細: 39% PEGMME2000, 0.2M KSCN, 0.1M HEPES, pH 6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月20日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI-111 DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 47155 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.8 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 15.4 % / Rmerge(I) obs: 0.93 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4GV7

4gv7


解像度: 2.2→46.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 12.474 / SU ML: 0.153 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.257 / ESU R Free: 0.196 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2464 2358 5 %RANDOM
Rwork0.22644 ---
obs0.22746 44803 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.941 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.81 Å20 Å20 Å2
2--0.81 Å20 Å2
3----1.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→46.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5550 0 57 70 5677
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0195720
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.025555
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5481.9967728
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0043.00112849
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1095703
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.67725.164244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.942151059
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1551522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2858
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0216382
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021222
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8132.442818
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8132.4392817
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0533.653519
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1892.72902
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 171 -
Rwork0.276 3254 -
obs--99.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.68250.3112-1.41440.4921-0.34522.37050.0429-0.13350.05260.0192-0.00440.0385-0.06490.0293-0.03860.2478-0.01230.0070.213-0.01220.271113.30372.33197.652
25.66451.99840.0946.44712.25886.45240.0574-0.0756-0.25450.4132-0.0506-0.0630.3489-0.4353-0.00690.39640.00810.10850.56520.05160.484-8.23966.159205.709
31.9590.2129-0.95741.68360.20183.2041-0.1250.4518-0.1736-0.16220.02190.13540.2326-0.67690.1030.1885-0.06240.01810.3922-0.06810.2607-6.47663.361189.009
40.7057-0.6083-0.35066.47021.87431.04740.02810.04030.06330.7766-0.0586-0.15670.158-0.01350.03040.3836-0.0141-0.04950.2128-0.01430.213225.80556.996216.067
51.8926-0.18630.10715.86870.60021.9916-0.1356-0.1186-0.13051.5480.125-0.36910.1320.12120.01070.67170.0788-0.09910.066-0.02220.169228.83242.972221.767
63.0688-0.91710.00484.26390.55211.5949-0.356-0.3805-0.3031.88110.24420.05610.2673-0.00330.11180.93160.11630.02240.05380.03750.195425.52135.962226.316
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A655 - 777
2X-RAY DIFFRACTION2A778 - 827
3X-RAY DIFFRACTION3A828 - 1010
4X-RAY DIFFRACTION4B662 - 827
5X-RAY DIFFRACTION5B828 - 936
6X-RAY DIFFRACTION6B937 - 1010

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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