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- PDB-4ru2: Crystal structure of a RNA-binding protein 39 (RBM39) in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ru2
タイトルCrystal structure of a RNA-binding protein 39 (RBM39) in complex with fragment of splicing factor (U2AF) from Mus musculus at 2.20 A resolution
要素
  • RNA-binding protein 39 (RBM39)
  • Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / RBM39linker (PF15519) / RNA recognition motif (PF13893) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


Nuclear Envelope Breakdown / Depolymerization of the Nuclear Lamina / RND3 GTPase cycle / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / mRNA 3'-end processing / RNA Polymerase II Transcription Termination / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / ヒドロキシル化 / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle ...Nuclear Envelope Breakdown / Depolymerization of the Nuclear Lamina / RND3 GTPase cycle / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / mRNA 3'-end processing / RNA Polymerase II Transcription Termination / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / ヒドロキシル化 / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RS domain binding / RHOD GTPase cycle / mRNA Splicing - Major Pathway / RAC1 GTPase cycle / U2AF complex / RND2 GTPase cycle / RND1 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / poly-pyrimidine tract binding / pre-mRNA 3'-splice site binding / Prp19 complex / U1 snRNP binding / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / C2H2 zinc finger domain binding / commitment complex / U2-type prespliceosome / molecular function inhibitor activity / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / centriolar satellite / negative regulation of protein ubiquitination / RNA splicing / positive regulation of RNA splicing / spliceosomal complex / 転写後修飾 / mRNA splicing, via spliceosome / microtubule cytoskeleton / nuclear speck / enzyme binding / protein-containing complex / RNA binding / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Splicing factor, RBM39-like / Splicing factor RBM39, linker / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein / U2 snRNP auxilliary factor, large subunit, splicing factor / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA認識モチーフ / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...Splicing factor, RBM39-like / Splicing factor RBM39, linker / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein / U2 snRNP auxilliary factor, large subunit, splicing factor / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA認識モチーフ / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Splicing factor U2AF 65 kDa subunit / RNA-binding protein 39
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a RNA-binding protein 39 (RBM39) in complex with fragment of splicing factor (U2AF) from Mus musculus at 2.20 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2014年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein 39 (RBM39)
B: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
C: RNA-binding protein 39 (RBM39)
D: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
E: RNA-binding protein 39 (RBM39)
F: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
G: RNA-binding protein 39 (RBM39)
H: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
I: RNA-binding protein 39 (RBM39)
J: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
K: RNA-binding protein 39 (RBM39)
L: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
M: RNA-binding protein 39 (RBM39)
N: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
O: RNA-binding protein 39 (RBM39)
P: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
Q: RNA-binding protein 39 (RBM39)
R: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,55318
ポリマ－144,55318
非ポリマー00
水9,674537
1
A: RNA-binding protein 39 (RBM39)
B: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area6730 Å2
手法PISA
2
C: RNA-binding protein 39 (RBM39)
D: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area7050 Å2
手法PISA
3
E: RNA-binding protein 39 (RBM39)
F: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area6550 Å2
手法PISA
4
G: RNA-binding protein 39 (RBM39)
H: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7010 Å2
手法PISA
5
I: RNA-binding protein 39 (RBM39)
J: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area6910 Å2
手法PISA
6
K: RNA-binding protein 39 (RBM39)
L: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area6750 Å2
手法PISA
7
M: RNA-binding protein 39 (RBM39)
N: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area7020 Å2
手法PISA
8
O: RNA-binding protein 39 (RBM39)
P: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area6760 Å2
手法PISA
9
Q: RNA-binding protein 39 (RBM39)
R: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0612
ポリマ－16,0612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area6620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.283, 127.283, 78.864
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質
RNA-binding protein 39 (RBM39) / Coactivator of activating protein 1 and estrogen receptors / Coactivator of AP-1 and ERs / RNA- ...Coactivator of activating protein 1 and estrogen receptors / Coactivator of AP-1 and ERs / RNA-binding motif protein 39 / RNA-binding region-containing protein 2 / Transcription coactivator CAPER


分子量: 12622.324 Da / 分子数: 9 / 断片: UNP residues 418-530 / 変異: N468Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: CAPER, RBM39, RNPC2, WS20613E / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q8VH51
#2: タンパク質・ペプチド
Splicing factor U2AF 65 kDa subunit / U2 auxiliary factor 65 kDa subunit / U2 snRNP auxiliary factor large subunit


分子量: 3439.078 Da / 分子数: 9 / 断片: UNP residues 85-112 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: U2AF2, U2AF65, WT4514D / プラスミド: pGEX4T / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: P26369
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 537 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CRYSTAL STRUCTURE CONSISTS OF TWO DIFFERENT CONSTRUCTS. BOTH CONSTRUCTS WERE EXPRESSED WITH AN ...THE CRYSTAL STRUCTURE CONSISTS OF TWO DIFFERENT CONSTRUCTS. BOTH CONSTRUCTS WERE EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAGS WERE REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 85-112 OF THE TARGET SEQUENCE OF UNIPROTKB ID P26369 AND RESIDUES 418-530 OF THE TARGET SEQUENCE OF UNIPROTKB ID Q8VH51.THE SEQUENCE NUMBERING OF UNIPROTKB P26369 IS BASED ON THE ISOFORM THAT MATCHES THE CANONICAL HUMAN ISOFORM UNIPROT ID P26368, AND THE SEQUENCE NUMBERING OF UNIPROT Q8VH51 IS BASED ON ISOFORM 1 OF THIS TARGET. IN THE Q8VH51 CONSTRUCT ASN 468 HAS BEEN MUTATED TO A TYR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M potassium chloride, 15.0% polyethylene glycol monomethyl ether 5000, 0.1M HEPES pH 7.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月15日
詳細: Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→39.432 Å / Num. obs: 72455 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 34.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 9.71
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obs% possible all
2.2-2.260.7170.832184365374526998
2.26-2.320.7170.8632.3201275254524299.8
2.32-2.390.7850.7482.8195295080507499.9
2.39-2.460.8190.6383.3190234934492599.8
2.46-2.540.870.5094186424827482099.9
2.54-2.630.9120.4134.7179424639463199.8
2.63-2.730.9330.3495.5171914465446199.9
2.73-2.840.9580.2686.7166794305430199.9
2.84-2.970.9730.2038.2159194119411699.9
2.97-3.110.9880.14310.4153323977397599.9
3.11-3.280.990.10812.9142623743373999.9
3.28-3.480.9940.08614.7134083564355599.7
3.48-3.720.9950.06717.6123793301329399.8
3.72-4.010.9950.05819.4116723105310399.9
4.01-4.40.9980.04821.4108962880287799.9
4.4-4.920.9980.04422.3973025652564100
4.92-5.680.9980.04721.386472281227999.9
5.68-6.950.9980.04520.172981919191899.9
6.95-9.830.9990.0362357361494149299.9
9.830.9970.03626.6300680779398.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PHASER2.3.0位相決定
XSCALEデータスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3S6E

3s6e


解像度: 2.2→39.432 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1.ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2.NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION ...詳細: 1.ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2.NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 3.DURING REFINEMENT, SIDECHAIN TYR468 ON THE A,E,G,I,K,M,O AND Q SUBUNITS MOVED OUT OF DENSITY. TO IMPROVE THE FIT OF THESE TYR468 SIDECHAINS TO THEIR ELECTRON DENSITIES SOME VAN DER WAALS CONTACT RESTRAINTS BETWEEN THESE TYR468 RESIDUES AND SOME NEARBY RESIDUES AND WATER MOLECULES WERE EXCLUDED FROM THE REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 3644 5.04 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.176 72264 99.7 %-
原子変位パラメータBiso max: 148.55 Å2 / Biso mean: 43.298 Å2 / Biso min: 12.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.946 Å20 Å20 Å2
2---3.946 Å20 Å2
3---7.892 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.275 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→39.432 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8553 0 0 537 9090
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 258 4.92 %
Rwork0.212 4985 -
all0.213 5243 -
obs--99.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9925-0.44730.13941.6708-0.46924.21130.0771-0.28140.0327-0.0572-0.03260.056-0.0246-0.0239-0.0445-0.1035-0.0299-0.00940.01030.0223-0.099487.991466.9005-21.3721
22.3804-0.50980.34432.9478-0.74293.6734-0.15820.0004-0.0154-0.02010.2338-0.02210.0225-0.0044-0.0756-0.0616-0.0242-0.0448-0.05290.0074-0.123103.474342.3733-15.0956
33.14710.14740.95572.9730.51655.76030.15180.01450.30230.3221-0.20790.1692-0.29870.04930.0562-0.0957-0.08750.05-0.1322-0.0243-0.0915120.995473.9519-12.5529
42.99980.3596-0.84862.3261-0.44624.00440.09970.134800.1583-0.0574-0.0506-0.25350.1128-0.0423-0.0393-0.06680.0173-0.079-0.0387-0.11877.641772.93074.8815
52.7869-0.3315-0.54021.81270.11584.04920.14470.00670.0678-0.1911-0.08690.0368-0.243-0.0237-0.0578-0.02760.0710.0259-0.07920.0097-0.110448.66874.045511.0049
62.7848-0.19210.08283.7453-0.01575.7146-0.18090.0626-0.1316-0.14430.23030.29030.25-0.2992-0.0495-0.0819-0.0536-0.0404-0.17620.0219-0.068359.719741.83452.1327
71.73880.40710.00112.52080.55534.3775-0.1251-0.0405-0.06750.10340.1743-0.03970.08110.0962-0.0491-0.0190.0362-0.0324-0.0934-0.0088-0.105687.667978.352831.2814
82.64670.52380.83723.1660.61634.98790.07040.21770.07560.1805-0.03030.01690.02840.1758-0.0401-0.0949-0.02340.0238-0.047-0.0293-0.1279102.1054103.446337.3748
93.7178-0.4774-0.35332.72610.04295.80810.1094-0.4093-0.2061-0.0122-0.06820.16490.1277-0.4549-0.0412-0.20090.0049-0.0066-0.01880.0528-0.094366.1282104.444640.3932
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|420-530 B|89-97}A420
2X-RAY DIFFRACTION1{A|420-530 B|89-97}B89
3X-RAY DIFFRACTION2{C|419-530 D|88-98}C419
4X-RAY DIFFRACTION2{C|419-530 D|88-98}D88
5X-RAY DIFFRACTION3{E|418-529 F|89-98}E418
6X-RAY DIFFRACTION3{E|418-529 F|89-98}F89
7X-RAY DIFFRACTION4{G|419-530 H|88-98}G419
8X-RAY DIFFRACTION4{G|419-530 H|88-98}H88
9X-RAY DIFFRACTION5{I|420-530 J|88-98}I420
10X-RAY DIFFRACTION5{I|420-530 J|88-98}J88
11X-RAY DIFFRACTION6{K|0-529 L|88-98}K0
12X-RAY DIFFRACTION6{K|0-529 L|88-98}L88
13X-RAY DIFFRACTION7{M|420-530 N|88-98}M420
14X-RAY DIFFRACTION7{M|420-530 N|88-98}N88
15X-RAY DIFFRACTION8{O|420-529 P|88-97}O420
16X-RAY DIFFRACTION8{O|420-529 P|88-97}P88
17X-RAY DIFFRACTION9{Q|418-529 R|89-98}Q418
18X-RAY DIFFRACTION9{Q|418-529 R|89-98}R89

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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