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- PDB-4rhw: Crystal structure of Apaf-1 CARD and caspase-9 CARD complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rhw
タイトルCrystal structure of Apaf-1 CARD and caspase-9 CARD complex
要素
  • Apoptotic protease-activating factor 1
  • Caspase-9カスパーゼ-9
キーワードAPOPTOSIS (アポトーシス) / death domain superfamily
機能・相同性
機能・相同性情報


カスパーゼ-9 / response to G1 DNA damage checkpoint signaling / caspase complex / Formation of apoptosome / regulation of apoptotic DNA fragmentation / アポトソーム / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process by cytochrome c / leukocyte apoptotic process / glial cell apoptotic process / response to cobalt ion ...カスパーゼ-9 / response to G1 DNA damage checkpoint signaling / caspase complex / Formation of apoptosome / regulation of apoptotic DNA fragmentation / アポトソーム / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process by cytochrome c / leukocyte apoptotic process / glial cell apoptotic process / response to cobalt ion / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / Regulation of the apoptosome activity / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / AKT phosphorylates targets in the cytosol / fibroblast apoptotic process / epithelial cell apoptotic process / platelet formation / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / Transcriptional Regulation by E2F6 / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / protein maturation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / signal transduction in response to DNA damage / enzyme activator activity / forebrain development / cardiac muscle cell apoptotic process / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / heat shock protein binding / intrinsic apoptotic signaling pathway / response to nutrient / cellular response to dexamethasone stimulus / kidney development / neural tube closure / positive regulation of apoptotic signaling pathway / response to ischemia / NOD1/2 Signaling Pathway / ADP binding / protein processing / SH3 domain binding / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / cellular response to UV / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of neuron apoptotic process / response to estradiol / nervous system development / peptidase activity / regulation of apoptotic process / secretory granule lumen / neuron apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / response to lipopolysaccharide / 細胞分化 / response to hypoxia / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / nucleotide binding / apoptotic process / DNA damage response / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / protein-containing complex / ミトコンドリア / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
CASP9, CARD domain / Apoptotic Protease-Activating Factor 1, CARD domain / : / Apoptotic protease-activating factor 1-like, winged-helix domain / Apoptotic protease-activating factor 1 / APAF-1 helical domain / APAF-1 helical domain / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas ...CASP9, CARD domain / Apoptotic Protease-Activating Factor 1, CARD domain / : / Apoptotic protease-activating factor 1-like, winged-helix domain / Apoptotic protease-activating factor 1 / APAF-1 helical domain / APAF-1 helical domain / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / Caspase recruitment domain / NB-ARC / NB-ARC domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Apoptotic protease-activating factor 1 / カスパーゼ-9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Hu, Q. / Wu, D. / Yan, C. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2014
タイトル: Molecular determinants of caspase-9 activation by the Apaf-1 apoptosome.
著者: Hu, Q. / Wu, D. / Chen, W. / Yan, Z. / Yan, C. / He, T. / Liang, Q. / Shi, Y.
履歴
登録2014年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apoptotic protease-activating factor 1
B: Apoptotic protease-activating factor 1
C: Apoptotic protease-activating factor 1
D: Apoptotic protease-activating factor 1
E: Caspase-9
F: Caspase-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,62515
ポリマ－69,8826
非ポリマー7439
水6,395355
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8940 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area24110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.531, 92.520, 68.031
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.12, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細AUTHOR STATED THE BIOLOGICAL UNIT CONTAINS 7 APAF-1 CARDS AND 4 CASPASE-9 CARDS. BASED ON THEIR EXPERIMENTAL RESULTS, APAF-1 FORMS A HEPTAMER IN THE APOPTOSOME, AND IN THE HOLOENZYME FORMED BY THE APOPTOSOME AND CASPASE-9, THE MOLAR RATIO BETWEEN APAF-1 AND CASPASE-9 IS 7:4. HOWEVER, FURTHER VALIDATION IS REQUIRED.

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要素

#1: タンパク質
Apoptotic protease-activating factor 1 / APAF-1


分子量: 11099.710 Da / 分子数: 4 / 断片: card domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APAF1, KIAA0413 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14727
#2: タンパク質 Caspase-9 / カスパーゼ-9 / CASP-9 / Apoptotic protease Mch-6 / Apoptotic protease-activating factor 3 / APAF-3 / ICE-like ...CASP-9 / Apoptotic protease Mch-6 / Apoptotic protease-activating factor 3 / APAF-3 / ICE-like apoptotic protease 6 / ICE-LAP6 / Caspase-9 subunit p35 / Caspase-9 subunit p10


分子量: 12741.549 Da / 分子数: 2 / 断片: card domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP9, MCH6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55211, カスパーゼ-9
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 355 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.2 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 13% PEG 3000, 0.2M ammonium sulfate, 0.1M MES (pH5.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月16日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 44040 / Num. obs: 43908 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_596)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3YGS

3ygs


解像度: 2.1→23.774 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 0 / 位相誤差: 29.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2262 2050 5.09 %RANDOM
Rwork0.2104 ---
all0.2113 44099 --
obs0.2113 40293 91.37 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.32 Å2 / ksol: 0.408 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.1002 Å2-0 Å24.4189 Å2
2---0.9783 Å20 Å2
3----1.1219 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→23.774 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4562 0 37 355 4954
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0134672
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1236274
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.6581822
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1694
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006814
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1001-2.1490.31981220.221240786
2.149-2.20270.23371390.2135249490
2.2027-2.26220.27931360.2115242388
2.2622-2.32870.25271410.2127252091
2.3287-2.40380.26211330.2097249389
2.4038-2.48960.20471350.2082244989
2.4896-2.58920.26511110.2256249889
2.5892-2.70690.2731240.2275245888
2.7069-2.84940.24621030.2143253690
2.8494-3.02750.22651430.2165249690
3.0275-3.26080.23161500.2068260193
3.2608-3.58790.18131540.1953268996
3.5879-4.10480.18351460.19482782100
4.1048-5.16290.18881630.1928270297
5.1629-23.77550.27681500.2438269595
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -16.1075 Å / Origin y: -22.2377 Å / Origin z: -0.0985 Å
111213212223313233
T-0.0182 Å20.0306 Å2-0.0049 Å2-0.0493 Å20.0115 Å2--0.0689 Å2
L0.0309 °20.0191 °2-0.1101 °2-0.1103 °2-0.017 °2--0.3105 °2
S-0.0887 Å °0.0561 Å °0.0054 Å °-0.0826 Å °0.1692 Å °0.195 Å °-0.0058 Å °-0.2011 Å °0.0228 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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