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万見
- PDB-4raf: Crystal structure of PP2Ca-D38A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4raf
タイトルCrystal structure of PP2Ca-D38A
要素Protein phosphatase 1A
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / serine/threonine phosphatase / Phosphorylation (リン酸化)
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal protein myristoylation / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / peptidyl-threonine dephosphorylation / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / R-SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway ...N-terminal protein myristoylation / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / peptidyl-threonine dephosphorylation / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / R-SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / 脱リン酸化 / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / protein export from nucleus / protein dephosphorylation / positive regulation of protein export from nucleus / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / manganese ion binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of cell cycle / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / 核質 / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Phosphatase 2C, C-terminal domain suprefamily / Protein serine/threonine phosphatase 2C, C-terminal / Phosphatase 2C, C-terminal domain superfamily / Protein serine/threonine phosphatase 2C, C-terminal domain / PPM-type phosphatase, divalent cation binding / PPM-type phosphatase domain signature. / PPM-type phosphatase domain / Phosphatase 2c; domain 1 / Protein phosphatase 2C / Protein phosphatase 2C family ...Phosphatase 2C, C-terminal domain suprefamily / Protein serine/threonine phosphatase 2C, C-terminal / Phosphatase 2C, C-terminal domain superfamily / Protein serine/threonine phosphatase 2C, C-terminal domain / PPM-type phosphatase, divalent cation binding / PPM-type phosphatase domain signature. / PPM-type phosphatase domain / Phosphatase 2c; domain 1 / Protein phosphatase 2C / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily / 4-Layer Sandwich / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Protein phosphatase 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Pan, C. / Tang, J.Y. / Xu, Y.F. / Xiao, P. / Liu, H.D. / Wang, H.A. / Wang, W.B. / Meng, F.G. / Yu, X. / Sun, J.P.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: The catalytic role of the M2 metal ion in PP2C alpha
著者: Pan, C. / Tang, J.Y. / Xu, Y.F. / Xiao, P. / Liu, H.D. / Wang, H.A. / Wang, W.B. / Meng, F.G. / Yu, X. / Sun, J.P.
履歴
登録2014年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein phosphatase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7692
ポリマ－40,7141
非ポリマー551
水4,558253
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.262, 91.262, 105.767
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-629-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein phosphatase 1A / Protein phosphatase 2C isoform alpha / PP2C-alpha / Protein phosphatase IA


分子量: 40713.914 Da / 分子数: 1 / 断片: PP2Ca, UNP residues 2-368 / 変異: D38A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPM1A, PPPM1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): bl21
参照: UniProt: P35813, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.61 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 15%(v/v) PEG8000, pH 5.5, 50mM K2HPO4, 2mMDTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: SYNTEX / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 2014年3月30日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 34870 / Num. obs: 34307 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2-2.071100
2.07-2.151100
2.15-2.251100
2.25-2.371100
2.37-2.521100
2.52-2.711100
2.71-2.991100
2.99-3.421100
3.42-4.311100
4.31-50199

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.2_432)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A6Q

1a6q


解像度: 2.001→37.018 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 0 / 位相誤差: 20.2 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2223 1718 5.01 %RANDOM
Rwork0.1943 ---
all0.1957 36025 --
obs0.1957 34307 98.4 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.733 Å2 / ksol: 0.369 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.6349 Å20 Å2-0 Å2
2--0.6349 Å20 Å2
3----1.2698 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.001→37.018 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2814 0 1 253 3068
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072869
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1313874
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5091078
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082419
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004516
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.0008-2.07230.24961590.2232309095
2.0723-2.15530.24171600.2061319097
2.1553-2.25340.22171630.2115320197
2.2534-2.37210.26181560.2019319998
2.3721-2.52070.22521770.1982324399
2.5207-2.71530.23331830.2065326499
2.7153-2.98840.23081680.20143279100
2.9884-3.42060.22481910.19233325100
3.4206-4.30860.19741710.17523351100
4.3086-37.02450.21341900.1879344799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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