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- PDB-4ohb: Crystal structure of MilB E103A in complex with 5-hydroxymethylcy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ohb
タイトルCrystal structure of MilB E103A in complex with 5-hydroxymethylcytidine 5'-monophosphate (hmCMP) from Streptomyces rimofaciens
要素CMP/hydroxymethyl CMP hydrolase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / protein-hmCMP complex
機能・相同性Nucleoside 2-deoxyribosyltransferase / Nucleoside 2-deoxyribosyltransferase / Rossmann fold - #450 / hydrolase activity / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / Chem-5HM / CMP/hydroxymethyl CMP hydrolase
機能・相同性情報
生物種Streptomyces rimofaciens (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Zhao, G. / Zhang, Y. / Liu, G. / Wu, G. / He, X.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: Structure of the N-glycosidase MilB in complex with hydroxymethyl CMP reveals its Arg23 specifically recognizes the substrate and controls its entry
著者: Zhao, G. / Wu, G. / Zhang, Y. / Liu, G. / Han, T. / Deng, Z. / He, X.
履歴
登録2014年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年6月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月19日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CMP/hydroxymethyl CMP hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8232
ポリマ－20,4701
非ポリマー3531
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: CMP/hydroxymethyl CMP hydrolase
ヘテロ分子

A: CMP/hydroxymethyl CMP hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6464
ポリマ－40,9402
非ポリマー7062
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area2690 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area13120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.426, 101.808, 81.744
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-326-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CMP/hydroxymethyl CMP hydrolase


分子量: 20469.988 Da / 分子数: 1 / 変異: E103A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces rimofaciens (バクテリア)
遺伝子: MilB / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: B4Y381
#2: 化合物 ChemComp-5HM / 5-(hydroxymethyl)cytidine 5'-(dihydrogen phosphate) / 5-hydroxymethylcytidine 5'-monophosphate


タイプ: RNA linking / 分子量: 353.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N3O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.72 % / Mosaicity: 0.827 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 16% PEG 4000, 0.08M Magnesium chloride hexahydrate, 0.1M Tris hydrochloride, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 13.3 % / 数: 122549 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Χ2: 1 / D res high: 2.25 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 9244 / % possible obs: 98.4
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.855099.710.0840.99913.3
3.854.8594.510.0960.99812.9
3.363.8596.810.160.99511.5
3.053.3610010.1120.99714.4
2.833.0510010.1410.99214.5
2.672.8310010.2010.99314.5
2.532.6710010.3131.00714.3
2.422.5310010.2861.00714
2.332.4299.810.3370.99212.7
2.252.3393.610.5031.00510.4
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 7108 / % possible obs: 92.1 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.125 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.4-2.494.20.467351.00698.7
2.49-2.594.50.3747361.00497.9
2.59-2.73.70.4417040.99492.8
2.7-2.854.60.2517520.99397.9
2.85-3.024.70.1827511.00598.3
3.02-3.264.70.1447451.00397.8
3.26-3.584.20.1236340.99783.9
3.58-4.13.90.1164940.99963.2
4.1-5.174.70.0917640.99796.6
5.17-504.40.0697930.99894.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→43.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 9.351 / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.43 / ESU R Free: 0.281 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 330 4.7 %RANDOM
Rwork0.1924 ---
obs0.1954 7060 91.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 111.87 Å2 / Biso mean: 41.159 Å2 / Biso min: 21.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.2 Å20 Å20 Å2
2---2.04 Å2-0 Å2
3----1.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→43.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1206 0 23 37 1266
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0191268
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021187
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7611.9731725
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85432720
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3615160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.54622.58658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.19415191
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0941513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2190
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211452
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02302
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.2743.901640
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.2743.896639
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.0465.832800
LS精密化 シェル解像度: 2.402→2.464 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.448 16 -
Rwork0.261 503 -
all-519 -
obs--95.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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