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- PDB-4lx9: Archaeal amino-terminal acetyltransferase (NAT) bound to acetyl c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lx9
タイトルArchaeal amino-terminal acetyltransferase (NAT) bound to acetyl coenzyme A
要素ARCHAEAL AMINO-TERMINAL ACETYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / amino-terminal acetyltransferase / GNAT fold / amino-terminal acetyltransferase (NAT)
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / NatA complex / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
N-acetyltransferase RimI/Ard1 / N-acetyltransferase Ard1-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / N-alpha-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Liszczak, G.P. / Marmorstein, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Implications for the evolution of eukaryotic amino-terminal acetyltransferase (NAT) enzymes from the structure of an archaeal ortholog.
著者: Liszczak, G. / Marmorstein, R.
履歴
登録2013年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月9日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARCHAEAL AMINO-TERMINAL ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4144
ポリマ－19,4741
非ポリマー9403
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.840, 35.062, 51.219
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.05, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 ARCHAEAL AMINO-TERMINAL ACETYLTRANSFERASE


分子量: 19473.561 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / 株: ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2 / 遺伝子: SSO0209 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q980R9, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略) / アセチルCoA


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 14% PEG 3350, 0.1 M zinc acetate, Protein: 7.5 mg/mL, 20 mM tris, 150 mM NaCl, 10% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月1日
放射モノクロメーター: Rigaku Osmic VariMax HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→50 Å / Num. all: 37578 / Num. obs: 12433 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 1.9 / Observed criterion σ(I): 1.9 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 7.66
反射 シェル解像度: 1.98→2.05 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 1223 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.98→21.049 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2417 619 5 %5%
Rwork0.1994 ---
obs0.2015 12390 98.94 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→21.049 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1284 0 53 147 1484
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071371
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1781862
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.71525
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078203
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004228
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9798-2.17880.26171510.2222862X-RAY DIFFRACTION98
2.1788-2.49370.26681550.21712951X-RAY DIFFRACTION100
2.4937-3.14010.29361550.26362941X-RAY DIFFRACTION99
3.1401-21.05040.20741580.16263017X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6827-0.12410.54050.74380.58190.6056-0.0672-0.01760.0213-0.0450.1216-0.0575-0.07130.18310.02870.0566-0.00130.00880.1490.00680.108-9.57-16.547516.1093
20.1949-0.1972-0.03040.25680.010.294-0.01990.0366-0.01580.1110.03690.0897-0.0299-0.0130.0290.1038-0.00490.00360.08590.03110.1119-24.5395-21.586716.5744
31.2231-0.16190.2740.47970.08830.4090.01280.22220.0572-0.0448-0.04890.03050.0350.038-0.04210.1146-0.0042-0.00210.09470.0160.0763-25.3-14.932411.3017
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 60:110)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 111:145)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 146:216)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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