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Yorodumi- PDB-4i05: Structure of intermediate processing form of cathepsin B1 from Sc... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4i05 | ||||||
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Title | Structure of intermediate processing form of cathepsin B1 from Schistosoma mansoni | ||||||
Components | Cathepsin B-like peptidase (C01 family) | ||||||
Keywords | HYDROLASE / peptidase / digestive tract | ||||||
Function / homology | Function and homology information proteolysis involved in protein catabolic process / lysosome / cysteine-type endopeptidase activity / extracellular space Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Schistosoma mansoni (invertebrata) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Rezacova, P. / Jilkova, A. / Brynda, J. / Horn, M. / Mares, M. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2014 Title: Activation route of the Schistosoma mansoni cathepsin B1 drug target: structural map with a glycosaminoglycan switch Authors: Jilkova, A. / Horn, M. / Rezacova, P. / Maresova, L. / Fajtova, P. / Brynda, J. / Vondrasek, J. / McKerrow, J.H. / Caffrey, C.R. / Mares, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4i05.cif.gz | 135.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4i05.ent.gz | 105 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4i05.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i0/4i05 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i0/4i05 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4i04C 4i07C 3qsdS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 32303.410 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 56-340 / Mutation: T168A, T283A Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: zeocin resistance / Source: (gene. exp.) Schistosoma mansoni (invertebrata) / Gene: cb1.1, Smp_103610 / Plasmid: pPICZalpha / Production host: Pichia pastoris (fungus) / Strain (production host): X33 / References: UniProt: Q8MNY2, cathepsin B |
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#2: Chemical | ChemComp-NA / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 46.89 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 Details: Reservoir: 0.2M Ammonium Acetate, 0.1M Sodium Citrate, 30% PEG 4000. Protein buffer and concentration: 5mM Sodium Acetate, pH 5.5, Cpr=1.5mg/ml. Ratio Protein: Reservoir=1:0.75. Cryocooled ...Details: Reservoir: 0.2M Ammonium Acetate, 0.1M Sodium Citrate, 30% PEG 4000. Protein buffer and concentration: 5mM Sodium Acetate, pH 5.5, Cpr=1.5mg/ml. Ratio Protein: Reservoir=1:0.75. Cryocooled in mother liquor., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-BM / Wavelength: 0.979 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Jul 10, 2008 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: Si111 double-crystal monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→50 Å / Num. all: 23701 / Num. obs: 23559 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 18.2 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.93 Å / Redundancy: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Rsym value: 0.0313 / % possible all: 98.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3QSD Resolution: 1.9→25.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 6.12 / SU ML: 0.095 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.144 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 23.249 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→25.52 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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