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Yorodumi- PDB-4h3g: Structure of BACE Bound to 2-((7aR)-7a-(4-(3-cyanophenyl)thiophen... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4h3g | ||||||
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Title | Structure of BACE Bound to 2-((7aR)-7a-(4-(3-cyanophenyl)thiophen-2-yl)-2-imino-3-methyl-4-oxohexahydro-1H-pyrrolo[3,4-d]pyrimidin-6(2H)-yl)nicotinonitrile | ||||||
Components | Beta-secretase 1 | ||||||
Keywords | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / BACE1 / Alzheimers / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / cellular response to manganese ion / amyloid-beta metabolic process / prepulse inhibition ...memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / cellular response to manganese ion / amyloid-beta metabolic process / prepulse inhibition / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / cellular response to copper ion / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / multivesicular body / response to lead ion / trans-Golgi network / recycling endosome / protein processing / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / synaptic vesicle / late endosome / peptidase activity / amyloid-beta binding / endopeptidase activity / amyloid fibril formation / lysosome / aspartic-type endopeptidase activity / early endosome / endosome membrane / endosome / membrane raft / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / dendrite / Golgi apparatus / enzyme binding / cell surface / proteolysis / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 1.85 Å | ||||||
Authors | Strickland, C. / Mandal, M. | ||||||
Citation | Journal: J.Med.Chem. / Year: 2012 Title: Design and Validation of Bicyclic Iminopyrimidinones As Beta Amyloid Cleaving Enzyme-1 (BACE1) Inhibitors: Conformational Constraint to Favor a Bioactive Conformation. Authors: Mandal, M. / Zhu, Z. / Cumming, J.N. / Liu, X. / Strickland, C. / Mazzola, R.D. / Caldwell, J.P. / Leach, P. / Grzelak, M. / Hyde, L. / Zhang, Q. / Terracina, G. / Zhang, L. / Chen, X. / ...Authors: Mandal, M. / Zhu, Z. / Cumming, J.N. / Liu, X. / Strickland, C. / Mazzola, R.D. / Caldwell, J.P. / Leach, P. / Grzelak, M. / Hyde, L. / Zhang, Q. / Terracina, G. / Zhang, L. / Chen, X. / Kuvelkar, R. / Kennedy, M.E. / Favreau, L. / Cox, K. / Orth, P. / Buevich, A. / Voigt, J. / Wang, H. / Kazakevich, I. / McKittrick, B.A. / Greenlee, W. / Parker, E.M. / Stamford, A.W. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4h3g.cif.gz | 182 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4h3g.ent.gz | 149 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4h3g.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h3/4h3g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h3/4h3g | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 46249.926 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP Residues 41-454 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: BACE, BACE1, KIAA1149 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P56817, memapsin 2 #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.77 Å3/Da / Density % sol: 55.52 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 95 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 17-ID / Wavelength: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Jul 25, 2006 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.85→20 Å / Num. all: 87232 / Num. obs: 86644 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Χ2: 0.981 / Net I/σ(I): 7.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 1.85→19.81 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.813 / σ(F): 0
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Displacement parameters | Biso max: 74.06 Å2 / Biso mean: 23.9134 Å2 / Biso min: 8.36 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→19.81 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50
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Xplor file |
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