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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4fu6 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the PSIP1 PWWP domain | ||||||
要素 | PC4 and SFRS1-interacting protein | ||||||
キーワード | TRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / Structural Genomics Consortium / SGC | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 supercoiled DNA binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / mRNA 5'-splice site recognition / ヘテロクロマチン ...supercoiled DNA binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / mRNA 5'-splice site recognition / ヘテロクロマチン / nuclear periphery / ユークロマチン / response to heat / DNA-binding transcription factor binding / response to oxidative stress / transcription coactivator activity / クロマチンリモデリング / chromatin binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | Qin, S. / Tempel, W. / Xu, C. / Wu, H. / Dong, A. / Cerovina, T. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
引用 | ジャーナル: Trends Biochem.Sci. / 年: 2014 タイトル: Structure and function of the nucleosome-binding PWWP domain. 著者: Qin, S. / Min, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4fu6.cif.gz | 56.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4fu6.ent.gz | 39.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4fu6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fu/4fu6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fu/4fu6 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 3qbyS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17518.379 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-135 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSIP1, DFS70, LEDGF, PSIP2 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O75475 | ||||||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-GOL / | #4: 化合物 | ChemComp-UNX / #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | CALCULATED VALUES FOR MATTHEWS COEFFICIENT AND SOLVENT CONTENT(2.35/47.77) ARE BASED ON THE ENTIRE ...CALCULATED | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.77 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5 詳細: The protein sample was treated with V8 protease. 2.5M ammonium sulfate, 0.1M TRIS, pH 8.5, vapor diffusion, temperature 291K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97944 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年6月22日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.97944 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 10584 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.4 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Χ2: 1.763 / Net I/σ(I): 10.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: pdb entry 3QBY 解像度: 2.1→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / WRfactor Rfree: 0.228 / WRfactor Rwork: 0.198 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 7.875 / SU ML: 0.103 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.148 / ESU R Free: 0.141 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED. the program COOT and the molprobity server were also used. CAVEAT: the C-terminal direction of the protein main ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED. the program COOT and the molprobity server were also used. CAVEAT: the C-terminal direction of the protein main chain at LYS-91 is not resolved by electron density.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 107.07 Å2 / Biso mean: 46.012 Å2 / Biso min: 27.01 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→40 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 7.1569 Å / Origin y: 5.8533 Å / Origin z: 52.1674 Å
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精密化 TLSグループ |
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