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Yorodumi- PDB-3r9l: Crystal structure of nucleoside diphosphate kinase from Giardia l... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3r9l | ||||||
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Title | Crystal structure of nucleoside diphosphate kinase from Giardia lamblia featuring a disordered dinucleotide binding site | ||||||
Components | Nucleoside diphosphate kinaseNucleoside-diphosphate kinase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID / giardiasis / intestinal disease / protozoan parasite / water contaminant / kinase / phosphoryltransfer / ADP | ||||||
Function / homology | Function and homology information nucleoside-diphosphate kinase / CTP biosynthetic process / UTP biosynthetic process / GTP biosynthetic process / nucleoside diphosphate kinase activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Giardia lamblia (eukaryote) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.65 Å | ||||||
Authors | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Crystal structure of nucleoside diphosphate kinase from Giardia lamblia featuring a disordered dinucleotide binding site Authors: Edwards, T.E. / Gardberg, A.S. / Sankaran, B. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3r9l.cif.gz | 58.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3r9l.ent.gz | 41.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3r9l.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r9/3r9l ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r9/3r9l | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 1npkS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
| x 6||||||||
Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 17114.713 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Giardia lamblia (eukaryote) / Strain: ATCC 50803 / WB clone C6 / Gene: GL50803_11301 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A8BMG9, nucleoside-diphosphate kinase |
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#2: Chemical | ChemComp-CL / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.62 Å3/Da / Density % sol: 65.99 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.9 Details: GilaA.00438.a.A1 PW27083 at 24.97 mg/mL in 25 mM Hepes pH 7.0, 0.5 M NaCl, 5% glycerol, 2 mM DTT, 0.025% azide against CSHT C11 focus screen 0.1 M Hepes pH 7.0, 0.9 M Na phosphate, 0.9 M K ...Details: GilaA.00438.a.A1 PW27083 at 24.97 mg/mL in 25 mM Hepes pH 7.0, 0.5 M NaCl, 5% glycerol, 2 mM DTT, 0.025% azide against CSHT C11 focus screen 0.1 M Hepes pH 7.0, 0.9 M Na phosphate, 0.9 M K phosphate with 25% ethylene glycol as cryo-protectant, crystal tracking ID 216300h9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.1 / Wavelength: 0.97946 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Mar 4, 2011 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97946 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.65→50 Å / Num. all: 7760 / Num. obs: 7665 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 60.858 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 26.02 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Rfactor: 48.98 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1NPK Resolution: 2.65→39.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / WRfactor Rfree: 0.2439 / WRfactor Rwork: 0.2196 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8203 / SU B: 18.006 / SU ML: 0.172 / SU R Cruickshank DPI: 0.2899 / SU Rfree: 0.2432 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.243 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 167.8 Å2 / Biso mean: 78.7938 Å2 / Biso min: 9.45 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.65→39.4 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.65→2.719 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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