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- PDB-4ezr: Crystal structure of the substrate binding domain of E.coli DnaK ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ezr | ||||||
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Title | Crystal structure of the substrate binding domain of E.coli DnaK in complex with the C-terminal part of drosocin (residues 12 to 19) | ||||||
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![]() | CHAPERONE/PEPTIDE BINDING PROTEIN / ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of biosynthetic process of antibacterial peptides active against Gram-negative bacteria / defense response to insect / stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zahn, M. / Straeter, N. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural Studies on the Forward and Reverse Binding Modes of Peptides to the Chaperone DnaK. Authors: Zahn, M. / Berthold, N. / Kieslich, B. / Knappe, D. / Hoffmann, R. / Strater, N. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 100 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 79 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4eznC ![]() 4ezoC ![]() 4ezpC ![]() 4ezqC ![]() 4eztC ![]() 4ezwC ![]() 4ezxC ![]() 4ezyC ![]() 4ezzC ![]() 4f00C ![]() 4f01C ![]() 4hy9C ![]() 4hybC C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | ![]() Mass: 23820.777 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 389-607 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein/peptide | Mass: 964.146 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically Details: This sequence occurs naturally in Drosophila melanogaster Source: (synth.) ![]() ![]() ![]() |
#3: Water | ChemComp-HOH / ![]() |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.04 Å3/Da / Density % sol: 39.64 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 9 Details: 3.0 M ammonium sulfate, 0.1 M bicine pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Oct 19, 2010 |
Radiation | Monochromator: Si - 111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 1.9→25 Å / Num. obs: 16408 / % possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.047 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→2 Å / Redundancy: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.505 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 37.626 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→25 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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