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- PDB-4ezn: Crystal structure of the substrate binding domain of E.coli DnaK ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ezn | ||||||
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Title | Crystal structure of the substrate binding domain of E.coli DnaK in complex with pyrrhocoricin | ||||||
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![]() | CHAPERONE/PEPTIDE BINDING PROTEIN / ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zahn, M. / Straeter, N. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural Studies on the Forward and Reverse Binding Modes of Peptides to the Chaperone DnaK. Authors: Zahn, M. / Berthold, N. / Kieslich, B. / Knappe, D. / Hoffmann, R. / Strater, N. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 184.2 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 148.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4ezoC ![]() 4ezpC ![]() 4ezqC ![]() 4ezrC ![]() 4eztC ![]() 4ezwC ![]() 4ezxC ![]() 4ezyC ![]() 4ezzC ![]() 4f00C ![]() 4f01C ![]() 4hy9C ![]() 4hybC C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | ![]() Mass: 23820.777 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 389-607 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | ![]() Mass: 2344.671 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: peptide derived from Pyrrhocoris apterus / Source: (synth.) ![]() ![]() #3: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.67 Å3/Da / Density % sol: 53.91 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5 Details: 2.4 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium acetate pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Dec 2, 2010 |
Radiation | Monochromator: Si - 111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 1.8→24.61 Å / Num. obs: 50109 / % possible obs: 94.7 % / Rmerge(I) obs: 0.057 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.9 Å / Redundancy: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.479 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 7505 / % possible all: 99.2 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 32.591 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→24.61 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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