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Yorodumi- PDB-4e81: Crystal structure of the substrate binding domain of E.coli DnaK ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4.0E+81 | ||||||
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Title | Crystal structure of the substrate binding domain of E.coli DnaK in complex with a short apidaecin peptide | ||||||
Components |
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Keywords | CHAPERONE | ||||||
Function / homology | Function and homology information stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / inclusion body / heat shock protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding ...stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / inclusion body / heat shock protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / protein-containing complex assembly / DNA replication / defense response to bacterium / innate immune response / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / zinc ion binding / extracellular region / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) Apis mellifera (honey bee) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Zahn, M. / Straeter, N. | ||||||
Citation | Journal: Acs Chem.Biol. / Year: 2012 Title: Api88 is a novel antibacterial designer Peptide to treat systemic infections with multidrug-resistant gram-negative pathogens. Authors: Czihal, P. / Knappe, D. / Fritsche, S. / Zahn, M. / Berthold, N. / Piantavigna, S. / Muller, U. / Van Dorpe, S. / Herth, N. / Binas, A. / Kohler, G. / De Spiegeleer, B. / Martin, L.L. / ...Authors: Czihal, P. / Knappe, D. / Fritsche, S. / Zahn, M. / Berthold, N. / Piantavigna, S. / Muller, U. / Van Dorpe, S. / Herth, N. / Binas, A. / Kohler, G. / De Spiegeleer, B. / Martin, L.L. / Nolte, O. / Strater, N. / Alber, G. / Hoffmann, R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4e81.cif.gz | 183.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4e81.ent.gz | 148.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4e81.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e8/4e81 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e8/4e81 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 23820.777 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 389-607 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: b0014, dnaK, groP, grpF, JW0013, seg / Plasmid: pET15b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta(DE3)pLysS / References: UniProt: P0A6Y8 #2: Protein/peptide | Mass: 1210.427 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically Details: The sequence is derived from the antimicrobial peptide apidaecin (honeybee) Source: (synth.) Apis mellifera (honey bee) / References: UniProt: Q06602*PLUS #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.94 Å3/Da / Density % sol: 58.1 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: 2.7 M ammonium sulfate, 0.1 M MES, pH 6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.1 / Wavelength: 0.918 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Apr 29, 2011 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→24.34 Å / Num. all: 47233 / Num. obs: 47233 / % possible obs: 99.8 % |
Reflection shell | Resolution: 1.9→2 Å / Redundancy: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 6759 / % possible all: 99.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9→24.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 7.005 / SU ML: 0.109 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.141 / ESU R Free: 0.144 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 25.513 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→24.34 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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