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- PDB-4eil: Crystal Structure of the loop truncated Toxoplasma gondii TS-DHFR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eil
タイトルCrystal Structure of the loop truncated Toxoplasma gondii TS-DHFR
要素Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / TRANSFERASE (転移酵素) / bifunctional
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / ジヒドロ葉酸レダクターゼ / dihydrofolate reductase activity / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / メチル化 / ミトコンドリア / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase ...Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase domain / ジヒドロ葉酸レダクターゼ / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
10-PROPARGYL-5,8-DIDEAZAFOLIC ACID / 葉酸 / Chem-NDP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1971 Å
データ登録者Sharma, H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: First Three-Dimensional Structure of Toxoplasma gondii Thymidylate Synthase-Dihydrofolate Reductase: Insights for Catalysis, Interdomain Interactions, and Substrate Channeling.
著者: Sharma, H. / Landau, M.J. / Vargo, M.A. / Spasov, K.A. / Anderson, K.S.
履歴
登録2012年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月30日Group: Database references
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
C: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
D: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
E: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
F: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
G: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
H: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)529,49440
ポリマ－513,7148
非ポリマー15,78032
水32,9851831
1
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,37410
ポリマ－128,4292
非ポリマー3,9458
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14210 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area38620 Å2
手法PISA
2
C: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
D: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,37410
ポリマ－128,4292
非ポリマー3,9458
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14220 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area38680 Å2
手法PISA
3
E: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
F: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,37410
ポリマ－128,4292
非ポリマー3,9458
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14270 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area38740 Å2
手法PISA
4
G: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
H: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,37410
ポリマ－128,4292
非ポリマー3,9458
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14220 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area38830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.787, 144.399, 177.605
Angle α, β, γ (deg.)90.01, 89.93, 90.38
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase / DHFR-TS / Dihydrofolate reductase / Thymidylate synthase


分子量: 64214.312 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
株: K-12 / 遺伝子: DRTS / プラスミド: pET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q07422, ジヒドロ葉酸レダクターゼ, thymidylate synthase

-
非ポリマー , 5種, 1863分子

#2: 化合物
ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP / デオキシウリジン一リン酸


分子量: 308.182 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#3: 化合物
ChemComp-CB3 / 10-PROPARGYL-5,8-DIDEAZAFOLIC ACID / CB-3717


分子量: 477.469 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H23N5O6
#4: 化合物
ChemComp-FOL / FOLIC ACID / 葉酸 / 葉酸


分子量: 441.397 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H19N7O6
#5: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 745.421 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1831 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.19 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 10mg/ml protein, PEG 3350, Potassium formate, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9594 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年6月28日
放射モノクロメーター: SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9594 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.197→50 Å / Num. obs: 265057 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.184 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.197-2.244.90.691196.3
2.24-2.285.30.66196.7
2.28-2.3260.575196.9
2.32-2.376.60.555197.1
2.37-2.426.70.517197.2
2.42-2.486.50.463197.3
2.48-2.546.90.403197.6
2.54-2.6170.358197.6
2.61-2.696.80.332197.7
2.69-2.776.90.274197.9
2.77-2.877.10.237197.9
2.87-2.996.80.206198.3
2.99-3.127.10.172198.3
3.12-3.2970.148198.5
3.29-3.496.90.128198.6
3.49-3.7670.111198.8
3.76-4.1470.116199
4.14-4.7470.143199.1
4.74-5.9770.167199.4
5.97-5070.25199.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8.2_1309精密化
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4ECK

4eck


解像度: 2.1971→48.403 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.31 / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 25.51 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2333 13373 5.05 %
Rwork0.183 --
obs0.1855 264952 97.24 %
all-278434 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 47.546 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.08 Å2-0.99 Å2-0.68 Å2
2---2.49 Å2-0.03 Å2
3---5.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1971→48.403 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数32064 0 1080 1831 34975
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00834120
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.80846348
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.94812600
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1295036
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0055888
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1971-2.2220.3333160.24126540X-RAY DIFFRACTION75
2.222-2.24820.2944730.23348308X-RAY DIFFRACTION97
2.2482-2.27560.3014380.22778233X-RAY DIFFRACTION97
2.2756-2.30440.27454020.21358493X-RAY DIFFRACTION97
2.3044-2.33470.28464630.2188406X-RAY DIFFRACTION97
2.3347-2.36670.29484250.21018320X-RAY DIFFRACTION97
2.3667-2.40050.28714560.21278307X-RAY DIFFRACTION97
2.4005-2.43630.30514370.21258517X-RAY DIFFRACTION97
2.4363-2.47440.26614260.20638375X-RAY DIFFRACTION97
2.4744-2.5150.284350.20618309X-RAY DIFFRACTION98
2.515-2.55830.28045030.20368520X-RAY DIFFRACTION98
2.5583-2.60490.2744490.20198304X-RAY DIFFRACTION98
2.6049-2.6550.27814540.2038417X-RAY DIFFRACTION98
2.655-2.70910.28364500.20768463X-RAY DIFFRACTION98
2.7091-2.7680.26884440.2068430X-RAY DIFFRACTION98
2.768-2.83240.2844700.20438535X-RAY DIFFRACTION98
2.8324-2.90330.25754460.19598362X-RAY DIFFRACTION98
2.9033-2.98170.26744720.20058491X-RAY DIFFRACTION98
2.9817-3.06950.26914380.20338411X-RAY DIFFRACTION98
3.0695-3.16850.2834400.2198576X-RAY DIFFRACTION98
3.1685-3.28170.28524320.20578447X-RAY DIFFRACTION99
3.2817-3.41310.24314660.20138515X-RAY DIFFRACTION99
3.4131-3.56840.24154360.18788573X-RAY DIFFRACTION99
3.5684-3.75650.22234410.188448X-RAY DIFFRACTION99
3.7565-3.99170.20574400.16298555X-RAY DIFFRACTION99
3.9917-4.29980.17424540.14488537X-RAY DIFFRACTION99
4.2998-4.73210.17064370.1438555X-RAY DIFFRACTION99
4.7321-5.41610.19814960.1528565X-RAY DIFFRACTION99
5.4161-6.82070.21084700.17458581X-RAY DIFFRACTION100
6.8207-48.41450.20034640.1768486X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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