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- PDB-4btb: CRYSTAL STRUCTURE OF THE PEPTIDE(PRO)9 BOUND COMPLEX OF N-TERMINA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4btb
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE PEPTIDE(PRO)9 BOUND COMPLEX OF N-TERMINAL DOMAIN AND PEPTIDE SUBSTRATE BINDING DOMAIN OF PROLYL-4 HYDROXYLASE (RESIDUES 1-238) TYPE I FROM HUMAN
要素
  • POLY PROLINE PEPTIDE
  • PROLYL 4-HYDROXYLASE SUBUNIT ALPHA-1プロコラーゲン-プロリンジオキシゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / TETRATRICOPEPTIDE REPEAT MOTIF / COILED-COIL (コイルドコイル) / PROLINE RICH PEPTIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen-proline 4-dioxygenase / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / L-ascorbic acid binding / collagen fibril organization / iron ion binding / 小胞体 / intracellular membrane-bounded organelle / 小胞体 ...procollagen-proline 4-dioxygenase / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / L-ascorbic acid binding / collagen fibril organization / iron ion binding / 小胞体 / intracellular membrane-bounded organelle / 小胞体 / ミトコンドリア / 生体膜 / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1460 / Prolyl 4-hydroxylase alpha-subunit, N-terminal / Prolyl 4-Hydroxylase alpha-subunit, N-terminal region / プロコラーゲン-プロリンジオキシゲナーゼ / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. ...Helix Hairpins - #1460 / Prolyl 4-hydroxylase alpha-subunit, N-terminal / Prolyl 4-Hydroxylase alpha-subunit, N-terminal region / プロコラーゲン-プロリンジオキシゲナーゼ / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Tetratricopeptide repeat domain / Helix Hairpins / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeat / Helix non-globular / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Special / Αソレノイド / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.899 Å
データ登録者Anantharajan, J. / Koski, M.K. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: The Structural Motifs for Substrate Binding and Dimerization of the Alpha Subunit of Collagen Prolyl 4-Hydroxylase
著者: Anantharajan, J. / Koski, M.K. / Kursula, P. / Hieta, R. / Bergmann, U. / Myllyharju, J. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2013年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月16日Group: Database references
改定 1.22013年11月20日Group: Database references
改定 1.32013年12月25日Group: Database references
改定 1.42017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROLYL 4-HYDROXYLASE SUBUNIT ALPHA-1
C: POLY PROLINE PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4112
ポリマ－28,4112
非ポリマー00
水3,927218
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area930 Å2
ΔGint-9.4 kcal/mol
Surface area16550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.930, 53.043, 79.928
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.84, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PROLYL 4-HYDROXYLASE SUBUNIT ALPHA-1 / プロコラーゲン-プロリンジオキシゲナーゼ / 4-PH ALPHA-1 / PROCOLLAGEN-PROLINE\ / 2-OXOGLUTARATE-4-DIOXYGENASE SUBUNIT ALPHA-1 / PROLYL-4 ...4-PH ALPHA-1 / PROCOLLAGEN-PROLINE\ / 2-OXOGLUTARATE-4-DIOXYGENASE SUBUNIT ALPHA-1 / PROLYL-4 HYDROXYLASE TYPE I


分子量: 27519.084 Da / 分子数: 1 / 断片: COLLAGEN BINDING DOMAIN, RESIDUES 18-255 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13674, procollagen-proline 4-dioxygenase
#2: タンパク質・ペプチド POLY PROLINE PEPTIDE


分子量: 892.048 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.42 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9
詳細: 20% PEG 6000, 0.1M BICINE 9, 5MM SPERMINE HCL, 5MM (PRO)9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418
検出器タイプ: BRUKER PLATINIUM-135 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月3日 / 詳細: HELIOS MX MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→43.6 Å / Num. obs: 25406 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 13.26 % / Biso Wilson estimate: 28.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 24.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 6.05 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 2.46 / % possible all: 94

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
SAINTデータ削減
SADABSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YQ8

2yq8


解像度: 1.899→30.262 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 23.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 1310 5.2 %
Rwork0.1826 --
obs0.1853 25400 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.899→30.262 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1932 0 0 218 2150
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072006
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9822724
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.605765
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063302
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005353
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8986-1.97470.28061220.25232606X-RAY DIFFRACTION97
1.9747-2.06450.28751450.23012656X-RAY DIFFRACTION100
2.0645-2.17330.24841540.20042657X-RAY DIFFRACTION100
2.1733-2.30940.24531310.19422678X-RAY DIFFRACTION100
2.3094-2.48770.23571490.18832672X-RAY DIFFRACTION100
2.4877-2.73790.24991530.18952687X-RAY DIFFRACTION100
2.7379-3.13370.23211440.19162688X-RAY DIFFRACTION100
3.1337-3.94670.22751470.17282702X-RAY DIFFRACTION100
3.9467-30.26590.21751650.15922744X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6867-0.12180.20950.0102-0.38954.405-0.09630.15350.0057-0.0357-0.03860.03810.0073-0.0940.04670.1505-0.01890.00630.12230.01140.129727.182671.269571.2684
22.37610.1351-0.91921.0415-1.88993.5474-0.1182-0.25070.09120.10140.05-0.08940.32570.10430.0430.13630.0658-0.00780.1073-0.01660.14224.613967.803699.287
34.07230.3335-0.76851.12590.71243.1447-0.1760.5616-0.3537-0.1138-0.0031-0.16010.1585-0.1793-0.02850.1458-0.0243-0.04140.1034-0.01650.17139.276765.37951.7721
41.7243-0.4158-2.03830.3620.94313.22210.15311.06421.3272-0.206-0.03290.8564-1.6661-0.6585-0.09640.5380.0644-0.07520.43280.20940.751842.370980.906647.9367
54.4198-1.3053-0.15563.5296-0.42481.38570.00840.09420.25020.24130.0273-0.42990.00980.1383-0.01860.1625-0.075-0.02670.1703-0.02480.275960.031369.910554.9494
65.5306-1.9818-0.91464.19761.21313.191-0.279-0.9860.75890.47240.0261-1.4819-0.11350.545-0.43280.2738-0.0461-0.14210.36390.00960.598774.327163.651461.2114
74.8209-3.30011.7153.9235-0.93698.857-0.05710.2015-0.16740.5208-0.1175-1.12990.12880.92780.18460.24130.0388-0.10670.20470.02250.512572.596857.047156.6597
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 2 THROUGH 54 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 55 THROUGH 90 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 91 THROUGH 132 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 133 THROUGH 146 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 147 THROUGH 217 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESID 218 THROUGH 236 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN C AND (RESID 0 THROUGH 8 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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