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- PDB-4bmg: Crystal structure of hexameric HBc149 Y132A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bmg
タイトルCrystal structure of hexameric HBc149 Y132A
要素CAPSID PROTEINカプシド
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / PROTEIN FOLDING (フォールディング) / ALLOSTERY (アロステリック効果)
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / 宿主 / viral penetration into host nucleus / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Hepatitis B viral capsid (hbcag) fold / Viral capsid, core domain supefamily, Hepatitis B virus / Hepatitis core antigen / Viral capsid core domain supefamily, Hepatitis B virus / Hepatitis core antigen / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HEPATITIS B VIRUS (B 型肝炎ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Juergens, M.C. / Alexander, C.G. / Shepherd, D.A. / Ashcroft, A.E. / Ferguson, N.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Thermodynamic Origins of Protein Folding, Allostery and Capsid Formation in the Human Hepatitis B Virus Core Protein
著者: Alexander, C.G. / Juergens, M.C. / Shepherd, D.A. / Freund, S. / Ashcroft, A.E. / Ferguson, N.
履歴
登録2013年5月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Database references
改定 1.22013年8月7日Group: Database references
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CAPSID PROTEIN
B: CAPSID PROTEIN
C: CAPSID PROTEIN
D: CAPSID PROTEIN
E: CAPSID PROTEIN
F: CAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,1536
ポリマ－104,1536
非ポリマー00
水0
1
C: CAPSID PROTEIN
D: CAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7182
ポリマ－34,7182
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4050 Å2
ΔGint-36.9 kcal/mol
Surface area13960 Å2
手法PISA
2
A: CAPSID PROTEIN
B: CAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7182
ポリマ－34,7182
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3820 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area14890 Å2
手法PISA
3
E: CAPSID PROTEIN
F: CAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7182
ポリマ－34,7182
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3830 Å2
ΔGint-31.3 kcal/mol
Surface area13940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.790, 67.750, 86.610
Angle α, β, γ (deg.)68.98, 70.75, 84.51
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.0705, 0.9916, 0.1086), (0.9911, -0.0819, 0.1047), (0.1127, 0.1003, -0.9886)-1.3598, -5.82, 60.2134
2given(0.2508, 0.6245, 0.7396), (0.8291, 0.2558, -0.4971), (-0.4996, 0.7379, -0.4537)12.0316, -18.9614, 47.2795
3given(0.8118, 0.3327, -0.4799), (0.1323, 0.6957, 0.7061), (0.5688, -0.6367, 0.5207)-14.7644, 12.7777, 14.5692
4given(0.7783, 0.1416, 0.6117), (0.3426, 0.7206, -0.6028), (-0.5262, 0.6787, 0.5123)-36.2103, 31.306, 53.6832
5given(0.3258, 0.792, -0.5164), (0.6945, 0.1702, 0.6991), (0.6415, -0.5864, -0.4946)33.7575, -37.8837, 6.34

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要素

#1: タンパク質
CAPSID PROTEIN / カプシド / CORE ANTIGEN / CORE PROTEIN / HBCAG / P21.5


分子量: 17358.785 Da / 分子数: 6 / 断片: RESIDUES 1-149 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: DISULFIDE LINK BETWEEN C61 RESIDUES AT THE DIMER INTERFACE
由来: (組換発現) HEPATITIS B VIRUS (B 型肝炎ウイルス)
株: ADYW / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P03147

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.8 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / pH: 5.5
詳細: 100 MM CITRATE PH 5.0, 15 % (V/V) ISO-PROPANOL, 1% (W/V) PEG 10 000, 293 K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.98
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月6日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR (M2)
放射モノクロメーター: DCCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→48.69 Å / Num. obs: 24745 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(I): 1.8 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 79.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 3→3.08 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 94

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3KXS

3kxs


解像度: 3→44.526 Å / SU ML: 0.5 / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 37.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3173 1260 5.1 %
Rwork0.2521 --
obs0.2555 24741 95.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 96.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→44.526 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6775 0 0 0 6775
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016982
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.459569
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3172464
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0631098
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091216
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0002-3.12030.39281270.35612585X-RAY DIFFRACTION95
3.1203-3.26230.39891480.31822648X-RAY DIFFRACTION96
3.2623-3.43420.33631230.26122674X-RAY DIFFRACTION96
3.4342-3.64930.33231440.25982595X-RAY DIFFRACTION96
3.6493-3.93090.32441430.2472617X-RAY DIFFRACTION95
3.9309-4.32620.31051210.25492626X-RAY DIFFRACTION95
4.3262-4.95150.31131560.25542592X-RAY DIFFRACTION95
4.9515-6.23560.3371410.27682582X-RAY DIFFRACTION95
6.2356-44.53130.28251570.20572562X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 37.4836 Å / Origin y: 2.0907 Å / Origin z: 19.9676 Å
111213212223313233
T0.6018 Å2-0.091 Å2-0.018 Å2-0.6672 Å2-0.0042 Å2--0.7298 Å2
L0.7812 °2-0.9735 °2-0.0107 °2-1.1618 °2-0.408 °2--1.4446 °2
S0.1706 Å °0.2364 Å °0.1715 Å °-0.1862 Å °-0.2081 Å °-0.2038 Å °0.1559 Å °0.0914 Å °-0.0007 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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