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- PDB-3zea: 3D structure of the NiFeSe hydrogenase from D. vulgaris Hildenbor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zea
タイトル3D structure of the NiFeSe hydrogenase from D. vulgaris Hildenborough in the reduced state at 1.82 Angstroms
要素(PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / HYDROGENASE BIOHYDROGEN OXYGEN TOLERANCE
機能・相同性
機能・相同性情報


シトクロムc3ヒドロゲナーゼ / フェレドキシンヒドロゲナーゼ / cytochrome-c3 hydrogenase activity / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / 嫌気呼吸 / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...シトクロムc3ヒドロゲナーゼ / フェレドキシンヒドロゲナーゼ / cytochrome-c3 hydrogenase activity / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / 嫌気呼吸 / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ペリプラズム / electron transfer activity / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. ...Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Few Secondary Structures / イレギュラー / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / : / 硫化水素 / NICKEL (II) ION / 鉄・硫黄クラスター / Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, large subunit, selenocysteine-containing / シトクロムc3ヒドロゲナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Marques, M.C. / Coelho, R. / Pereira, I.A.C. / Matias, P.M.
引用
ジャーナル: Int.J.Hydrogen Energy / : 2013
タイトル: Redox State-Dependent Changes in the Crystal Structure of [Nifese] Hydrogenase from Desulfovibrio Vulgaris Hildenborough
著者: Marques, M.C. / Coelho, R. / Pereira, I.A.C. / Matias, P.M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2010
タイトル: The Three-Dimensional Structure of [Nifese] Hydrogenase from Desulfovibrio Vulgaris Hildenborough: A Hydrogenase without a Bridging Ligand in the Active Site in its Oxidised, "as-Isolated" State.
著者: Marques, M.C. / Coelho, R. / De Lacey, A.L. / Pereira, I.A.C. / Matias, P.M.
履歴
登録2012年12月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月19日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
改定 1.22014年11月5日Group: Atomic model / Derived calculations ...Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary
改定 2.02019年1月23日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop / pdbx_struct_conn_angle
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value
改定 3.02019年4月24日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / exptl_crystal_grow ...entity_poly / exptl_crystal_grow / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_conn
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _exptl_crystal_grow.method ..._entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 3.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, SMALL SUBUNIT
B: PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, LARGE SUBUNIT, SELENOCYSTEINE-CONTAINING
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,0329
ポリマ-83,6932
非ポリマー1,3397
11,476637
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8400 Å2
ΔGint-131.7 kcal/mol
Surface area24290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.796, 61.796, 339.297
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2206-

HOH

21A-2217-

HOH

31B-2003-

HOH

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要素

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PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, SMALL SUBUNIT


分子量: 30261.568 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 35-317 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア) / : HILDENBOROUGH
参照: UniProt: Q72AS4, フェレドキシンヒドロゲナーゼ
#2: タンパク質 PERIPLASMIC [NIFESE] HYDROGENASE, LARGE SUBUNIT, SELENOCYSTEINE-CONTAINING


分子量: 53431.121 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 12-495 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア) / : HILDENBOROUGH
参照: UniProt: Q72AS3, フェレドキシンヒドロゲナーゼ

-
非ポリマー , 6種, 644分子

#3: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : Fe4S4
#4: 化合物 ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C3FeN2O
#5: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Ni
#6: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Fe
#7: 化合物 ChemComp-H2S / HYDROSULFURIC ACID / HYDROGEN SULFIDE / 硫化水素 / 硫化水素


分子量: 34.081 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : H2S
#8: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 637 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

配列の詳細SIGNAL PEPTIDE CLEAVED OFF MATURE PROTEIN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.5 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.1
詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED USING THE SITTING-DROP VAPOR DIFFUSION METHOD. 1 UL OF A RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 16% PEG 8000 (W/V) AND 0.05 M KH2PO4 PH 4.1 WAS MIXED WITH AN EQUAL VOLUME OF A ...詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED USING THE SITTING-DROP VAPOR DIFFUSION METHOD. 1 UL OF A RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 16% PEG 8000 (W/V) AND 0.05 M KH2PO4 PH 4.1 WAS MIXED WITH AN EQUAL VOLUME OF A SOLUTION COMPOSED OF 11 MG/ML PROTEIN IN 20 MM TRIS-HCL BUFFER PH 7.6, AND EQUILIBRATED AGAINST A 500 UL RESERVOIR.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9762
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→56.6 Å / Num. obs: 67904 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 23.3
反射 シェル解像度: 1.82→1.93 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Mean I/σ(I) obs: 9.3 / % possible all: 89.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WPN
解像度: 1.82→56.55 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 11.52 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: ANOMALOUS DIFFERENCES WERE USED IN THE REFINEMENT.THE B CONFORMER S-ATOM FOR PSW B489 ONLY HAS 11% OCCUPANCY AND THERE IS NO ELECTRON DENSITY ON THE FINAL 2FO-FC MAP. HOWEVER, IT DID SHOW UP ...詳細: ANOMALOUS DIFFERENCES WERE USED IN THE REFINEMENT.THE B CONFORMER S-ATOM FOR PSW B489 ONLY HAS 11% OCCUPANCY AND THERE IS NO ELECTRON DENSITY ON THE FINAL 2FO-FC MAP. HOWEVER, IT DID SHOW UP QUITE CLEARLY ON AN EARLIER FO-FC MAP WHEN ONLY ONE PSW 489 B ROTAMER WAS INCLUDED IN THE REFINEMENT. THE S ATOM IN THE A-CONFORMER RESULTS FROM THE DISSOCIATION OF THE S-ATOM (B CONFORMER) FROM THE ACTIVE SITE WHEN THE ENZYME IS REDUCED AND BECOMES ACTIVE.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1468 5689 5.1 %
Rwork0.1238 --
obs0.1249 67701 86.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.595 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.6664 Å20 Å20 Å2
2--0.6664 Å20 Å2
3----1.3328 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→56.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5838 0 34 637 6509
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016123
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2518308
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2572289
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074905
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071081
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.82-1.84070.16621310.14642544X-RAY DIFFRACTION63
1.8407-1.86230.17951380.14392783X-RAY DIFFRACTION67
1.8623-1.88510.19571520.13282983X-RAY DIFFRACTION72
1.8851-1.90890.14721950.12883189X-RAY DIFFRACTION78
1.9089-1.9340.16231910.11663517X-RAY DIFFRACTION85
1.934-1.96050.12842170.10713579X-RAY DIFFRACTION90
1.9605-1.98850.15012180.10953711X-RAY DIFFRACTION88
1.9885-2.01820.15562040.10693655X-RAY DIFFRACTION90
2.0182-2.04980.14422150.10523591X-RAY DIFFRACTION88
2.0498-2.08340.14812130.10653629X-RAY DIFFRACTION89
2.0834-2.11930.12792290.10443588X-RAY DIFFRACTION88
2.1193-2.15780.13811660.10653615X-RAY DIFFRACTION88
2.1578-2.19930.13921840.10543529X-RAY DIFFRACTION85
2.1993-2.24420.14882000.10833529X-RAY DIFFRACTION87
2.2442-2.2930.13621780.10753707X-RAY DIFFRACTION88
2.293-2.34640.1322210.10883643X-RAY DIFFRACTION91
2.3464-2.40510.14511650.11093715X-RAY DIFFRACTION89
2.4051-2.47010.15122120.11183666X-RAY DIFFRACTION88
2.4701-2.54280.15651740.11693668X-RAY DIFFRACTION90
2.5428-2.62480.14081750.12223605X-RAY DIFFRACTION88
2.6248-2.71870.16232110.12043499X-RAY DIFFRACTION85
2.7187-2.82750.15162120.11953691X-RAY DIFFRACTION90
2.8275-2.95620.15141350.12853732X-RAY DIFFRACTION90
2.9562-3.1120.15851990.13113650X-RAY DIFFRACTION89
3.112-3.3070.14251760.13133642X-RAY DIFFRACTION89
3.307-3.56230.1512140.13853546X-RAY DIFFRACTION86
3.5623-3.92070.1431780.12113714X-RAY DIFFRACTION90
3.9207-4.48780.11271820.10873700X-RAY DIFFRACTION90
4.4878-5.65340.13362060.12513701X-RAY DIFFRACTION89
5.6534-56.57680.17841980.18823861X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.86170.1476-0.24621.00180.06210.88830.04580.12250.1205-0.0435-0.02170.1907-0.1335-0.2342-0.01140.08980.03350.00890.15860.02560.1231-0.96625.435923.1707
23.60430.62242.99561.20980.32264.1006-0.0055-0.16530.16480.1773-0.11480.3034-0.1365-0.54010.0920.0740.00140.06820.22010.00910.1475-10.4433-2.051734.0475
32.0075-0.3637-0.14771.6510.18981.02650.024-0.2547-0.11040.2346-0.02440.17620.1421-0.1355-0.00570.0936-0.01180.02720.12220.02470.09660.4819-10.540831.6062
40.5710.0465-0.04490.51120.00670.79570.03540.1817-0.0427-0.086-0.02660.01010.0344-0.022-0.00560.0720.03980.00630.16630.00670.08728.534-5.21177.9474
53.71372.1248-3.76021.2158-2.15143.80710.02030.13610.0268-0.06180.004-0.107-0.01750.0178-0.04410.14020.04580.02810.28030.0170.14419.5605-3.1484-2.8867
61.15921.81081.72483.24433.04132.85610.0330.05690.1021-0.0283-0.0544-0.0607-0.026-0.0242-0.00380.12040.02850.01790.21880.01440.159513.934-1.44087.0294
70.1905-0.8598-0.34764.01491.60610.6448-0.0052-0.0319-0.01560.02490.03210.02290.05680.0205-0.01890.0980.01340.00050.17290.0170.132311.0317-3.708919.3687
81.3991-0.0972-0.24631.12080.20443.13430.011-0.2121-0.02510.26830.02870.05580.2314-0.0639-0.04760.1309-0.00280.01230.12310.01930.0776.97271.157747.1052
90.5844-0.071-0.14790.58650.18310.81010.05830.08240.0915-0.038-0.0244-0.0498-0.13810.0487-0.03490.06890.00280.01260.11690.0330.097716.27098.998722.2331
100.96740.01390.00421.12890.1160.90450.0646-0.05640.11460.0903-0.0136-0.3269-0.08590.1936-0.03790.1021-0.03130.00530.15030.00320.156124.028310.985838.2254
110.6526-0.0963-0.21330.49610.16951.02650.0273-0.01330.04730.06350.0165-0.1239-0.03320.1726-0.03270.0579-0.0101-0.0060.11730.01740.121622.50755.458631.9301
122.4082.8586-1.10869.3321-6.21854.55790.04260.3962-0.46-0.03110.1373-0.02970.1325-0.0434-0.17520.13980.00520.020.16750.01390.149118.98833.759829.024
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 5:53)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 54:70)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 71:108)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 109:283)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 284)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 285)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 286)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN B AND RESID 15:46)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN B AND RESID 47:210)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN B AND RESID 211:369)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN B AND RESID 370:495)
12X-RAY DIFFRACTION12(CHAIN B AND RESID 500:501)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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