+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3w7r | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of Human dihydroorotate dehydrogenase in complex with mii-4-097 | ||||||
要素 | Dihydroorotate dehydrogenase (quinone), mitochondrialジヒドロオロト酸デヒドロゲナーゼ (キノン) | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / Rossmann Fold (ロスマンフォールド) / Oxidoreductase (酸化還元酵素) / Dihydroorotate/orotate and ubiquinone/ubiquinol / Mitochondrial inner membrane (ミトコンドリア内膜) / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 pyrimidine ribonucleotide biosynthetic process / dihydroorotate dehydrogenase (quinone) activity / ジヒドロオロト酸デヒドロゲナーゼ (キノン) / dihydroorotate dehydrogenase activity / dihydroorotase activity / Pyrimidine biosynthesis / UDP biosynthetic process / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / ミトコンドリア内膜 ...pyrimidine ribonucleotide biosynthetic process / dihydroorotate dehydrogenase (quinone) activity / ジヒドロオロト酸デヒドロゲナーゼ (キノン) / dihydroorotate dehydrogenase activity / dihydroorotase activity / Pyrimidine biosynthesis / UDP biosynthetic process / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / ミトコンドリア内膜 / ミトコンドリア / 核質 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.68 Å | ||||||
データ登録者 | Inaoka, D.K. / Iida, M. / Tabuchi, T. / Lee, N. / Hashimoto, S. / Matsuoka, S. / Kuranaga, T. / Shiba, T. / Sakamoto, K. / Suzuki, S. ...Inaoka, D.K. / Iida, M. / Tabuchi, T. / Lee, N. / Hashimoto, S. / Matsuoka, S. / Kuranaga, T. / Shiba, T. / Sakamoto, K. / Suzuki, S. / Balogun, E.O. / Nara, T. / Aoki, T. / Inoue, M. / Honma, T. / Tanaka, A. / Harada, S. / Kita, K. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Structure of Human dihydroorotate dehydrogenase in complex with mii-4-097 著者: Inaoka, D.K. / Iida, M. / Tabuchi, T. / Lee, N. / Hashimoto, S. / Matsuoka, S. / Kuranaga, T. / Shiba, T. / Sakamoto, K. / Suzuki, S. / Balogun, E.O. / Nara, T. / Aoki, T. / Inoue, M. / ...著者: Inaoka, D.K. / Iida, M. / Tabuchi, T. / Lee, N. / Hashimoto, S. / Matsuoka, S. / Kuranaga, T. / Shiba, T. / Sakamoto, K. / Suzuki, S. / Balogun, E.O. / Nara, T. / Aoki, T. / Inoue, M. / Honma, T. / Tanaka, A. / Harada, S. / Kita, K. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3w7r.cif.gz | 109.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb3w7r.ent.gz | 82.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3w7r.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w7/3w7r ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w7/3w7r | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | 3zwsS S: 精密化の開始モデル |
---|---|
類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 42636.414 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 29-395 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PyrD / プラスミド: pET19b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PyrD- 参照: UniProt: Q02127, ジヒドロオロト酸デヒドロゲナーゼ (キノン) |
---|
-非ポリマー , 9種, 360分子
#2: 化合物 | ChemComp-CL / | ||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
#3: 化合物 | ChemComp-DDQ / #4: 化合物 | ChemComp-W7A / | #5: 化合物 | ChemComp-FMN / | #6: 化合物 | ChemComp-GOL / #7: 化合物 | ChemComp-ORO / | #8: 化合物 | ChemComp-SO4 / #9: 化合物 | ChemComp-ACT / #10: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.91 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.9 詳細: 100mM SODIUM ACETATE, 1.8-1.9M AMMONIUM SULPHATE, 40mM C11DAO, 20.8mM DDAO, 2mM DIHYDROOROTATE, pH 4.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 77 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月29日 |
放射 | モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.98 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.68→50 Å / Num. all: 66931 / Num. obs: 66902 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 11.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.68→1.71 Å / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 6.31 / Num. unique all: 3300 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3ZWS 解像度: 1.68→36.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 1.101 / SU ML: 0.038 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.065 / ESU R Free: 0.07 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 20.782 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.68→36.34 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 1.679→1.723 Å / Total num. of bins used: 20
|