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万見
- PDB-3w19: Potent HIV fusion inhibitor CP32M-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w19
タイトルPotent HIV fusion inhibitor CP32M-2
要素
  • Transmembrane protein gp41膜貫通型タンパク質
  • fusion inhibitor CP32M-2
キーワードMEMBRANE PROTEIN/INHIBITOR (生体膜) / 6-helix-bundle / MT-hook / inhibit HIV membrane fusion / MEMBRANE PROTEIN-INHIBITOR complex (生体膜)
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell periphery / CD4 receptor binding / Dectin-2 family / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell perinuclear region of cytoplasm / viral protein processing ...host cell periphery / CD4 receptor binding / Dectin-2 family / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell perinuclear region of cytoplasm / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / protein-containing complex binding / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Gp120 (HIV) / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.278 Å
データ登録者Yao, X. / Waltersperger, S. / Wang, M.T. / Cui, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Optimization of novel anti-HIV fusion inhibitor
著者: Yao, X. / Waltersperger, S. / Wang, M.T. / Cui, S.
履歴
登録2012年11月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Transmembrane protein gp41
D: fusion inhibitor CP32M-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3412
ポリマ－8,3412
非ポリマー00
水1,35175
1
C: Transmembrane protein gp41
D: fusion inhibitor CP32M-2

C: Transmembrane protein gp41
D: fusion inhibitor CP32M-2

C: Transmembrane protein gp41
D: fusion inhibitor CP32M-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0226
ポリマ－25,0226
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area11220 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area11440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.488, 44.488, 208.741
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-601-

HOH

21C-613-

HOH

31C-646-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Transmembrane protein gp41 / 膜貫通型タンパク質 / TM / Glycoprotein 41 / Glycoprotein 120 / gp120


分子量: 4515.291 Da / 分子数: 1 / 断片: N-peptide T21, UNP RESIDIES 552-589 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THIS SEQUENCE OCCURS NATURALLY IN HIV-1 VIRUS
由来: (合成) Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
参照: UniProt: P03375
#2: タンパク質・ペプチド fusion inhibitor CP32M-2


分子量: 3825.257 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS SEQUENCE DOES NOT OCCUR NATURALLY IN HIV-1, BUT DESIGNED BASED ON SEQUENCE OF HIV-1 GP41 CHR AND ITS PARENTAL PEPTIDE CP32M
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.39 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M Ammonium sulfate, 0.1 M HEPES, 16%(w/v) PEG 4000, 10%(w/v) isopropanol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.82656 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月10日
放射モノクロメーター: Bartels Monochromator Crystal Type Si (111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.82656 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.278→36.144 Å / Num. all: 21170 / Num. obs: 21170 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 13.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.026 / Net I/σ(I): 27.92
反射 シェル解像度: 1.28→1.35 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.459 / Mean I/σ(I) obs: 3.49 / Num. unique all: 3334 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RemDAqデータ収集
PHASERfor MR位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
XDSpackageデータ削減
XDSpackageデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 3VGX

3vgx


解像度: 1.278→36.14 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.46 / 位相誤差: 14.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1724 1059 5.01 %RANDOM
Rwork0.1553 ---
obs0.1561 21146 99.52 %-
all-21170 --
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.505 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.932 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.932 Å2-0 Å2
3----1.8641 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.278→36.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数588 0 0 75 663
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005649
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.794886
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.32260
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04695
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003112
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.2781-1.33630.26191280.2039242698
1.3363-1.40670.23731300.17512473100
1.4067-1.49490.18061310.1401247399
1.4949-1.61030.13711310.1118248699
1.6103-1.77230.1461320.11082500100
1.7723-2.02880.19531330.13332538100
2.0288-2.5560.14351330.13182527100
2.556-36.15820.17941410.1838266499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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