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Yorodumi- PDB-3u0x: Crystal structure of the B-specific-1,3-galactosyltransferase (GT... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3u0x | ||||||
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Title | Crystal structure of the B-specific-1,3-galactosyltransferase (GTB) in complex with compound 382 | ||||||
Components | Histo-blood group ABO system transferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / ROSSMANN FOLD / OPEN CONFORMATION / GLYCOSYLTRANSFERASE / TRANSFERASE GTB / ABO / BLOOD GROUP ANTIGEN / GLYCOPROTEIN / METAL-BINDING / MANGANESE / UDP-GAL / H-ANTIGEN ACCEPTOR / MEMBRANE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding ...fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding / vesicle / carbohydrate metabolic process / Golgi membrane / nucleotide binding / Golgi apparatus / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.85 Å | ||||||
Authors | Palcic, M.M. / Jorgensen, R. | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: A novel compound from a molecular fragment library screen inhibits glycosyltransferases by displacing the metal ion and interfering with substrate binding Authors: Jorgensen, R. / Grimm, L.L. / Sindhuwinata, N. / Peters, T. / Palcic, M.M. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3u0x.cif.gz | 257.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3u0x.ent.gz | 207.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3u0x.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u0/3u0x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u0/3u0x | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3u0yC 2ritS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 34758.180 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: unp residues 64-354 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Strain: Human / Gene: ABO / Plasmid: PCW DELTA 1AC / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Bl21 References: UniProt: P16442, fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase |
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-Non-polymers , 5 types, 387 molecules
#2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Chemical | ChemComp-SO4 / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Sequence details | THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN CORRESPONDS TO WILD TYPE HISTO -BLOOD GROUP B TRANSFERASE. THE ...THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN CORRESPOND |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.41 Å3/Da / Density % sol: 49 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 23% PEG-3350, 300 mM Ammonium Sulfate, 50 mM MOPS, 50 mM MnCl2, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-4 / Wavelength: 0.939 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jun 28, 2010 / Details: Torodial focusing mirror | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Channel cut ESRF monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.939 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.85→40 Å / Num. all: 57693 / Num. obs: 57641 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 25.296 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 15.78 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Rfactor: 40.68 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: pdb entry 2RIT Resolution: 1.85→29.442 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.35 / FOM work R set: 0.9054 / SU ML: 0.19 / Isotropic thermal model: Isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 2 / Phase error: 16.34 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 54.603 Å2 / ksol: 0.422 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 100.13 Å2 / Biso mean: 21.7192 Å2 / Biso min: 6 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→29.442 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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