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- PDB-3fkr: Structure of L-2-keto-3-deoxyarabonate dehydratase complex with p... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3fkr | ||||||
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Title | Structure of L-2-keto-3-deoxyarabonate dehydratase complex with pyruvate | ||||||
![]() | L-2-keto-3-deoxyarabonate dehydratase | ||||||
![]() | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Shimada, N. / Mikami, B. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural analysis of L -2-keto-3-deoxyarabonate dehydratase an enzyme involved in an alternative bacterial pathway of L-arabinose metabolism in complex with pyruvate Authors: Shimada, N. / Mikami, B. / Watanabe, S. / Kodaki, T. / Makino, K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 141.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 116.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 33850.520 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-PO4 / ![]() #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.77 Å3/Da / Density % sol: 55.53 % |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: RIGAKU JUPITER 210 / Detector: CCD |
Radiation | Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 1.8→50 Å / Num. obs: 70047 / % possible obs: 99.5 % / Biso Wilson estimate: 19.99 Å2 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.86 Å |
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Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 1.801→14.997 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.33 / Phase error: 22.13 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 56.641 Å2 / ksol: 0.309 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 86.39 Å2 / Biso mean: 22.643 Å2 / Biso min: 4.74 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.801→14.997 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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