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- PDB-3tug: Crystal structure of the HECT domain of ITCH E3 ubiquitin ligase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tug
タイトルCrystal structure of the HECT domain of ITCH E3 ubiquitin ligase
要素E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
キーワードLIGASE (リガーゼ) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC / Catalytic domain / E3 Ligase (ユビキチンリガーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein deubiquitination / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / ubiquitin-like protein transferase activity / negative regulation of defense response to virus / protein K29-linked ubiquitination / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / CXCR chemokine receptor binding / regulation of necroptotic process ...regulation of protein deubiquitination / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / ubiquitin-like protein transferase activity / negative regulation of defense response to virus / protein K29-linked ubiquitination / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / CXCR chemokine receptor binding / regulation of necroptotic process / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of JNK cascade / HECT-type E3 ubiquitin transferase / arrestin family protein binding / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of type I interferon production / positive regulation of receptor catabolic process / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-like protein ligase binding / protein monoubiquitination / protein K63-linked ubiquitination / ligase activity / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ribonucleoprotein complex binding / Downregulation of ERBB4 signaling / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / regulation of cell growth / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog 'on' state / NOD1/2 Signaling Pathway / receptor internalization / Regulation of necroptotic cell death / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / 細胞皮質 / early endosome membrane / cytoplasmic vesicle / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / defense response to virus / protein ubiquitination / symbiont entry into host cell / 炎症 / intracellular membrane-bounded organelle / 自然免疫系 / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / ミトコンドリア / extracellular exosome / 核質 / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with ...Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / C2ドメイン / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / WWドメイン / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2ドメイン / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WWドメイン / C2 domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Dong, A. / Dobrovetsky, E. / Xue, S. / Butler, C. / Wernimont, A. / Walker, J.R. / Tempel, W. / Dhe-Paganon, S. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...Dong, A. / Dobrovetsky, E. / Xue, S. / Butler, C. / Wernimont, A. / Walker, J.R. / Tempel, W. / Dhe-Paganon, S. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the HECT domain of ITCH E3 ubiquitin ligase
著者: Dobrovetsky, E. / Dong, A. / Xue, S. / Butler, C. / Wernimont, A. / Walker, J.R. / Tempel, W. / Dhe-Paganon, S. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Tong, Y.
履歴
登録2011年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,52611
ポリマ－47,4901
非ポリマー3510
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.779, 82.779, 109.943
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog / Itch / Atrophin-1-interacting protein 4 / AIP4 / NFE2-associated polypeptide 1 / NAPP1


分子量: 47490.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITCH / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R
参照: UniProt: Q96J02, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 9 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.28 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30% PEG1500, 0.2M NaCl 0.1M HEPES pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年8月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→40 Å / Num. all: 20717 / Num. obs: 20717 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 46.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 38.7
反射 シェル解像度: 2.27→2.35 Å / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.89 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 2048 / Rsym value: 0.89 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.8.0精密化
Coot0.6モデル構築
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3OML

3oml


解像度: 2.27→38.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9365 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9071 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2563 668 3.23 %RANDOM
Rwork0.1962 ---
all0.198 20717 --
obs0.198 20665 --
原子変位パラメータBiso mean: 52.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.8086 Å20 Å20 Å2
2---4.8086 Å20 Å2
3---9.6172 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.317 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→38.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2672 0 10 78 2760
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012760HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.943746HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d910SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes64HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes409HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2760HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.69
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.81
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion348SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3184SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.39 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2587 109 3.66 %
Rwork0.2089 2867 -
all0.2108 2976 -
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -3.1384 Å / Origin y: -37.1045 Å / Origin z: -18.8237 Å
111213212223313233
T-0.157 Å2-0.0475 Å20.0051 Å2--0.1233 Å2-0.0004 Å2---0.1882 Å2
L1.5333 °2-0.0886 °2-0.1021 °2-1.7899 °2-0.6521 °2--2.4305 °2
S0.0474 Å °0.0785 Å °0.2314 Å °0.0129 Å °-0.0551 Å °0.0427 Å °-0.0621 Å °0.0227 Å °0.0077 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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