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- PDB-3tsw: crystal structure of the PDZ3-SH3-GUK core module of Human ZO-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tsw
タイトルcrystal structure of the PDZ3-SH3-GUK core module of Human ZO-1
要素Tight junction protein ZO-1密着結合
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / PDZ3-SH3-GUK domains / scaffolding (足場) / JAM / tight junction (密着結合)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction / regulation of cell junction assembly / Regulation of gap junction activity / protein localization to bicellular tight junction ...positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction / regulation of cell junction assembly / Regulation of gap junction activity / protein localization to bicellular tight junction / protein localization to adherens junction / ギャップ結合 / cell-cell junction organization / actomyosin structure organization / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / podosome / Signaling by Hippo / 密着結合 / regulation of bicellular tight junction assembly / cell-cell junction assembly / negative regulation of stress fiber assembly / apical junction complex / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of sprouting angiogenesis / regulation of cytoskeleton organization / bicellular tight junction / cell adhesion molecule binding / cell projection / 接着結合 / 細胞接着 / apical part of cell / 細胞結合 / actin cytoskeleton organization / basolateral plasma membrane / calmodulin binding / positive regulation of cell migration / cadherin binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain ...Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZドメイン / Pdz3 Domain / SH3 Domains / PDZドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tight junction protein ZO-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.847 Å
データ登録者Nomme, J. / Lavie, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: The Src Homology 3 Domain Is Required for Junctional Adhesion Molecule Binding to the Third PDZ Domain of the Scaffolding Protein ZO-1.
著者: Nomme, J. / Fanning, A.S. / Caffrey, M. / Lye, M.F. / Anderson, J.M. / Lavie, A.
履歴
登録2011年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月16日Group: Database references
改定 1.22011年12月28日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tight junction protein ZO-1
B: Tight junction protein ZO-1
C: Tight junction protein ZO-1
D: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,31611
ポリマ－178,6444
非ポリマー6727
水1,26170
1
A: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8533
ポリマ－44,6611
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8533
ポリマ－44,6611
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7572
ポリマ－44,6611
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8533
ポリマ－44,6611
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9750 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area52440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.634, 100.634, 182.516
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質
Tight junction protein ZO-1 / 密着結合 / Tight junction protein 1 / Zona occludens protein 1 / Zonula occludens protein 1


分子量: 44660.914 Da / 分子数: 4 / 断片: PDZ3-SH3-GUK (UNP Residues 417-803) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TJP1, ZO1 / プラスミド: pET14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(C41) / 参照: UniProt: Q07157
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.82 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.2M AmSO4, 0.1M NaAc pH 5.0, 60mM NaF, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
111.000H, 1.000K, L10.508
11-1.000H, 1.000H+1.000K, -L20.492
反射解像度: 2.83→87.17 Å / Num. all: 47918 / Num. obs: 47918 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 17.08
反射 シェル解像度: 2.83→3 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.976 / Mean I/σ(I) obs: 1.87 / Num. unique all: 6860 / % possible all: 86.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3LH5

3lh5


解像度: 2.847→87.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.882 / SU B: 8.787 / SU ML: 0.172 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.141 / ESU R Free: 0.082 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28972 4709 10.1 %RANDOM
Rwork0.21054 ---
all0.21848 41930 --
obs0.21848 41930 96.23 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 71.427 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-25.4 Å20 Å20 Å2
2--25.4 Å20 Å2
3----50.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.847→87.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8532 0 35 70 8637
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0228710
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5651.96811745
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.90851052
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.94823.888427
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.344151592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.6971576
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.21290
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0216540
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4851.55275
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.90628502
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.19533435
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0034.53243
LS精密化 シェル解像度: 2.847→2.921 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.394 246 -
Rwork0.243 2064 -
obs--64.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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