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Yorodumi- PDB-3tkf: 1.5 Angstrom Resolution Crystal Structure of K135M Mutant of Tran... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3tkf | ||||||
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Title | 1.5 Angstrom Resolution Crystal Structure of K135M Mutant of Transaldolase B (TalA) from Francisella tularensis in Complex with Sedoheptulose 7-phosphate. | ||||||
Components | Transaldolase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / Alpha-Beta Barrel/TIM Barrel / sedoheptulose-7-phosphate:D-glyceraldehyde-3-phosphate glyceronetransferase activity | ||||||
Function / homology | Function and homology information transaldolase / transaldolase activity / pentose-phosphate shunt, non-oxidative branch / carbohydrate metabolic process / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Francisella tularensis subsp. tularensis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.5 Å | ||||||
Authors | Minasov, G. / Light, S.H. / Halavaty, A. / Shuvalova, L. / Papazisi, L. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2014 Title: Adherence to Burgi-Dunitz stereochemical principles requires significant structural rearrangements in Schiff-base formation: insights from transaldolase complexes. Authors: Light, S.H. / Minasov, G. / Duban, M.E. / Anderson, W.F. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3tkf.cif.gz | 299.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3tkf.ent.gz | 243.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3tkf.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tk/3tkf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tk/3tkf | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3te9SC 3tk7C 3tnoC 4e0cC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 38478.090 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: K135M Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Francisella tularensis subsp. tularensis (bacteria) Strain: SCHU S4 / Gene: FTT_1093c, talA / Plasmid: pMCSG7 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 magic / References: UniProt: Q5NFX0, transaldolase |
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-Non-polymers , 5 types, 780 molecules
#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-EPE / #4: Chemical | ChemComp-PEG / #5: Chemical | ChemComp-GOL / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.19 Å3/Da / Density % sol: 43.88 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: Protein:9.4mG/mL, 0.5M Sodium chloride, 0.1M TRIS-HCl (pH 8.3), 0.015M Sedoheptulose 7-phosphate; Screen: PEG's (B6), 0.1M HEPES, 25% (w/v) PEG2000 MME., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-G / Wavelength: 0.97856 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Aug 17, 2011 / Details: Beryllium lenses |
Radiation | Monochromator: Diamond / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97856 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.5→30 Å / Num. all: 109948 / Num. obs: 109948 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 17.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 23.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.5→1.53 Å / Redundancy: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.452 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 5431 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3TE9 Resolution: 1.5→29.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 1.908 / SU ML: 0.033 Isotropic thermal model: Thermal Factors Individually Refined Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.059 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 14.896 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.5→29.67 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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