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万見
- PDB-3p87: Structure of human PCNA bound to RNASEH2B PIP box peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p87
タイトルStructure of human PCNA bound to RNASEH2B PIP box peptide
要素
  • Proliferating cell nuclear antigen増殖細胞核抗原
  • Ribonuclease H2 subunit B
キーワードHYDROLASE/DNA BINDING PROTEIN / DNA binding (デオキシリボ核酸) / DNA replication (DNA複製) / DNA repair (DNA修復) / sliding clamp (DNAクランプ) / PCNA Peptide Interacting Peptide (PIP) motif / PIP-box motif / DNA clamp (DNAクランプ) / processivity factor / RNase H2 / FEN-1 / Ligase (リガーゼ) / polymerases / helicases / nucleases / nucleus (細胞核) / HYDROLASE-DNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleotide metabolic process / ribonuclease H2 complex / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / 核ラミナ / MutLalpha complex binding ...ribonucleotide metabolic process / ribonuclease H2 complex / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / 核ラミナ / MutLalpha complex binding / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / regulation of DNA damage checkpoint / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / replisome / RNA catabolic process / response to L-glutamate / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / G1/S-Specific Transcription / leading strand elongation / replication fork processing / response to dexamethasone / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / estrous cycle / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / DNAミスマッチ修復 / DNA修復 / response to cadmium ion / DNA polymerase binding / epithelial cell differentiation / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of DNA repair / Translesion synthesis by REV1 / base-excision repair, gap-filling / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / DNA複製 / positive regulation of DNA replication / male germ cell nucleus / liver regeneration / nuclear estrogen receptor binding / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / positive regulation of fibroblast proliferation / cellular response to xenobiotic stimulus / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / heart development / 遺伝子発現 / fibroblast proliferation / in utero embryonic development / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / negative regulation of gene expression / 中心体 / chromatin binding / クロマチン / protein-containing complex binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / 核質 / identical protein binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease H2 subunit B, wHTH domain / Ribonuclease H2 subunit B / Rnh202, triple barrel domain / Ydr279p protein family (RNase H2 complex component) wHTH domain / Ydr279p protein triple barrel domain / Box / 増殖細胞核抗原 / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site ...Ribonuclease H2 subunit B, wHTH domain / Ribonuclease H2 subunit B / Rnh202, triple barrel domain / Ydr279p protein family (RNase H2 complex component) wHTH domain / Ydr279p protein triple barrel domain / Box / 増殖細胞核抗原 / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
増殖細胞核抗原 / Ribonuclease H2 subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Bubeck, D. / Reijns, M.A. / Graham, S.C. / Astell, K.R. / Jones, E.Y. / Jackson, A.P.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2011
タイトル: PCNA directs type 2 RNase H activity on DNA replication and repair substrates.
著者: Bubeck, D. / Reijns, M.A. / Graham, S.C. / Astell, K.R. / Jones, E.Y. / Jackson, A.P.
履歴
登録2010年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年4月2日Group: Structure summary
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
G: Ribonuclease H2 subunit B
B: Proliferating cell nuclear antigen
H: Ribonuclease H2 subunit B
C: Proliferating cell nuclear antigen
I: Ribonuclease H2 subunit B
D: Proliferating cell nuclear antigen
J: Ribonuclease H2 subunit B
E: Proliferating cell nuclear antigen
K: Ribonuclease H2 subunit B
F: Proliferating cell nuclear antigen
L: Ribonuclease H2 subunit B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,15312
ポリマ－188,15312
非ポリマー00
水0
1
A: Proliferating cell nuclear antigen
G: Ribonuclease H2 subunit B
C: Proliferating cell nuclear antigen
I: Ribonuclease H2 subunit B
E: Proliferating cell nuclear antigen
K: Ribonuclease H2 subunit B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,0776
ポリマ－94,0776
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7740 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area31670 Å2
手法PISA
2
B: Proliferating cell nuclear antigen
H: Ribonuclease H2 subunit B
D: Proliferating cell nuclear antigen
J: Ribonuclease H2 subunit B
F: Proliferating cell nuclear antigen
L: Ribonuclease H2 subunit B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,0776
ポリマ－94,0776
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7580 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area31650 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21040 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area57610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.108, 81.788, 116.558
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Proliferating cell nuclear antigen / 増殖細胞核抗原 / PCNA / Cyclin


分子量: 28795.752 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / プラスミド: pT7.7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド
Ribonuclease H2 subunit B / RNase H2 subunit B / Aicardi-Goutieres syndrome 2 protein / AGS2 / Deleted in lymphocytic leukemia ...RNase H2 subunit B / Aicardi-Goutieres syndrome 2 protein / AGS2 / Deleted in lymphocytic leukemia 8 / Ribonuclease HI subunit B


分子量: 2563.088 Da / 分子数: 6 / Fragment: UNP RESIDUES 290-306 / Mutation: RNASEH2B:290-312 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in humans. It correspond to residues 290-312 of RNASEH2B
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5TBB1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.78 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: 3M NaCl, 0.1M citrate, pH 3.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.982 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月23日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.982 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→47.5 Å / Num. all: 31807 / Num. obs: 31807 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 68.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.99→3.09 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.852 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 2930 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.9.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AXC

1axc


解像度: 2.99→47.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9354 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9265 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2485 1609 5.06 %RANDOM
Rwork0.2227 ---
obs0.2241 31807 --
原子変位パラメータBiso mean: 72.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.8425 Å20 Å2-1.9268 Å2
2---1.4534 Å20 Å2
3----2.3891 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.511 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.99→47.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11486 0 0 0 11486
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.009116362
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.09157262
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d40122
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes2502
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes16835
X-RAY DIFFRACTIONt_it1163620
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.41
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.16
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion16175
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact129284
LS精密化 シェル解像度: 2.99→3.09 Å / Total num. of bins used: 16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2835 156 5.32 %
Rwork0.2576 2774 -
all0.2591 2930 -
obs-2930 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8149-0.08930.74222.79120.03412.72250.18190.2750.5478-0.1513-0.2259-0.1584-0.4618-0.14790.044-0.17270.12450.0652-0.01030.15520.0204-7.2478.6372-42.1719
22.2288-1.29960.513.63590.02861.33210.07880.3113-0.5414-0.2039-0.03110.5392-0.0194-0.2291-0.0476-0.2995-0.0049-0.0935-0.0230.04970.2364-47.8257-25.0907-38.5954
33.2344-1.36670.58342.92841.01480.81290.29970.5494-0.536-0.5465-0.26040.0794-0.0744-0.1936-0.0393-0.03030.08980.00210.0059-0.1497-0.1761-17.1595-32.0278-55.4218
41.17880.08830.95612.1204-0.60474.83980.1708-0.2090.50850.4130.01160.3296-0.5352-0.3995-0.1824-0.08990.03610.1489-0.1501-0.15110.0361-31.70779.1119-16.0513
53.28771.15630.4123.8002-0.07910.64170.1144-0.2896-0.54450.4893-0.2248-0.5301-0.0660.07170.1104-0.09740.0094-0.0808-0.10670.0672-0.00897.6776-26.1819-19.6502
62.76881.0370.74023.0819-0.78191.36220.2011-0.5447-0.53790.538-0.13540.2499-0.19380.0123-0.0656-0.0574-0.00040.1514-0.12870.152-0.0255-23.4007-32.2394-2.7956
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1 - 256
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B1 - 256
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C1 - 256
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D1 - 256
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|* }E1 - 256
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|* }F1 - 256

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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