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- PDB-3obe: Crystal structure of a sugar phosphate isomerase/epimerase (BDI_3... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3obe
タイトルCrystal structure of a sugar phosphate isomerase/epimerase (BDI_3400) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 1.70 A resolution
要素Sugar phosphate isomerase/epimerase
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / STRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


isomerase activity
類似検索 - 分子機能
Divalent-metal-dependent TIM barrel enzymes / Xylose isomerase-like, TIM barrel domain / Xylose isomerase-like TIM barrel / Xylose isomerase-like superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
エタノール / リン酸塩 / Sugar phosphate isomerase/epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Parabacteroides distasonis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a sugar phosphate isomerase/epimerase (BDI_3400) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 1.70 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sugar phosphate isomerase/epimerase
B: Sugar phosphate isomerase/epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,88314
ポリマ－70,2322
非ポリマー65112
水10,341574
1
A: Sugar phosphate isomerase/epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4417
ポリマ－35,1161
非ポリマー3256
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Sugar phosphate isomerase/epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4417
ポリマ－35,1161
非ポリマー3256
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.745, 48.690, 79.880
Angle α, β, γ (deg.)77.800, 74.670, 68.900
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE A PROBABLE OLIGOMERIZATION STATE. HOWEVER, CRYSTAL PACKING DOES NOT INDICATE A STABLE DIMER.

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要素

#1: タンパク質 Sugar phosphate isomerase/epimerase


分子量: 35116.152 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Parabacteroides distasonis (バクテリア)
株: ATCC 8503 / 遺伝子: BDI_3400 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: A6LHD8
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物
ChemComp-EOH / ETHANOL / エタノ-ル / エタノール


分子量: 46.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 574 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT (27-330) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THIS CONSTRUCT (27-330) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.56
詳細: 5.0% polyethylene glycol 1000, 32.9% Ethanol, 0.1M phosphate-citrate pH 4.56, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97910
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月4日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.97911
反射解像度: 1.7→27.437 Å / Num. obs: 64918 / % possible obs: 87.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 17.188 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 10.89
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.7-1.761.990.2522.2122091083680.8
1.76-1.830.1862.9127781138784.5
1.83-1.910.1434124721114285
1.91-2.020.095.5140541265886.2
2.02-2.140.0667.6122741110386.4
2.14-2.310.0489.7133911220387.5
2.31-2.540.03812129241184288.3
2.54-2.90.03115.4128541193589.8
2.9-3.660.02321132391245991.2
3.66-27.4370.02125.8132051269893.3

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SOLVE位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→27.437 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 3.191 / SU ML: 0.054 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.086
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 6. ETHANOL (EOH) AND PHOSPHATE (PO4) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1637 3301 5.1 %RANDOM
Rwork0.1398 ---
obs0.141 64915 96.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 76 Å2 / Biso mean: 24.0093 Å2 / Biso min: 9.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.72 Å2-0.26 Å2-0.5 Å2
2---0.25 Å20.52 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→27.437 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4589 0 40 574 5203
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0225016
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023487
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6121.9626796
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.22938523
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4165641
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.23524.959244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.13615897
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8361523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2694
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0215695
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021017
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9311.53035
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2841.51235
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.61124901
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4331981
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.84.51880
LS精密化 シェル解像度: 1.702→1.746 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.207 234 -
Rwork0.201 4482 -
all-4716 -
obs--94.74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.30250.43330.30031.0479-0.14460.968-0.05330.05440.0281-0.08380.04480.0215-0.0043-0.04480.00850.02080.0078-0.0070.0316-0.00840.035161.87436.969.653
21.412-0.4445-0.0411.0041-0.16450.7116-0.0456-0.091-0.02040.1030.0413-0.0215-0.0299-0.00560.00440.025-0.00950.00480.0468-0.00340.027563.57417.37842.173
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A33 - 93
2X-RAY DIFFRACTION1A98 - 211
3X-RAY DIFFRACTION1A220 - 330
4X-RAY DIFFRACTION2B39 - 94
5X-RAY DIFFRACTION2B97 - 330

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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