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- PDB-3o29: Ligand-binding domain of GluA2 (flip) ionotropic glutamate recept... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o29
タイトルLigand-binding domain of GluA2 (flip) ionotropic glutamate receptor in complex with an allosteric modulator
要素Glutamate receptor 2GRIA2
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Membrane Protein (膜タンパク質) / Fusion protein (融合タンパク質) / chimera protein
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / presynaptic active zone membrane / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / establishment of protein localization / receptor internalization / terminal bouton / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / シナプス小胞 / presynapse / presynaptic membrane / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / 成長円錐 / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / perikaryon / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / 神経繊維 / neuronal cell body / glutamatergic synapse / シナプス / 樹状突起 / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / 細胞膜 / 小胞体 / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタミン酸 / Chem-O29 / GRIA2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Maclean, J.K.F. / Basten, S. / Campbell, R.A. / Cumming, I.A. / Gillen, K.J. / Gillespie, J. / Jamieson, C. / Kazemier, B. / Kiczun, M. / Lamont, Y. ...Maclean, J.K.F. / Basten, S. / Campbell, R.A. / Cumming, I.A. / Gillen, K.J. / Gillespie, J. / Jamieson, C. / Kazemier, B. / Kiczun, M. / Lamont, Y. / Lyons, A.J. / Moir, E.M. / Morrow, J.A. / Papakosta, M. / Rankovic, Z. / Smith, L.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: A novel series of positive modulators of the AMPA receptor: discovery and structure based hit-to-lead studies.
著者: Jamieson, C. / Basten, S. / Campbell, R.A. / Cumming, I.A. / Gillen, K.J. / Gillespie, J. / Kazemier, B. / Kiczun, M. / Lamont, Y. / Lyons, A.J. / Maclean, J.K. / Moir, E.M. / Morrow, J.A. / ...著者: Jamieson, C. / Basten, S. / Campbell, R.A. / Cumming, I.A. / Gillen, K.J. / Gillespie, J. / Kazemier, B. / Kiczun, M. / Lamont, Y. / Lyons, A.J. / Maclean, J.K. / Moir, E.M. / Morrow, J.A. / Papakosta, M. / Rankovic, Z. / Smith, L.
履歴
登録2010年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3839
ポリマ－29,1781
非ポリマー1,2058
水4,522251
1
A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,76618
ポリマ－58,3552
非ポリマー2,41016
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area4190 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area23580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.127, 88.518, 47.336
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GRIA2 / GluR-2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2 / AMPA-selective ...GluR-2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2 / AMPA-selective glutamate receptor 2


分子量: 29177.670 Da / 分子数: 1
断片: Ligand binding domain, UNP residues 413 to 527 and 653 to 796
由来タイプ: 組換発現
詳細: S1-S2 fusion in which Gly118 and Thr119 replace a membrane-spanning region
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: pET-23a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B(DE3) / 参照: UniProt: P19491

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非ポリマー , 5種, 259分子

#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸 / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-O29 / N-[2-(dimethylamino)ethyl]-2-({[3-(trifluoromethyl)-4,5,6,7-tetrahydro-1H-indazol-1-yl]acetyl}amino)-4,5,6,7-tetrahydro-1-benzothiophene-3-carboxamide


分子量: 497.577 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H30F3N5O2S
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 251 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.57 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 12% PEG 4000, 100mM Sodium Cacodylate pH 4.5, 50mM Lithium Sulphate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月4日
放射モノクロメーター: Diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. all: 17620 / Num. obs: 17620 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 27.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.409 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 1467 / % possible all: 81.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.02→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 4.885 / SU ML: 0.134 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.201 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24977 878 5.1 %RANDOM
Rwork0.16993 ---
all0.17391 16399 --
obs0.17391 16399 94.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.308 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.77 Å20 Å20 Å2
2--2.09 Å20 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2042 0 78 251 2371
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.845
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.722
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.527
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.569
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.111
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.007
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.221
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.306
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.178
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.239
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.052
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.595
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.46
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.876
LS精密化 シェル解像度: 2.018→2.07 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 49 -
Rwork0.235 815 -
obs--64.38 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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