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- PDB-3ljc: Crystal structure of Lon N-terminal domain. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ljc
タイトルCrystal structure of Lon N-terminal domain.
要素ATP-dependent protease LaEndopeptidase La
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Lon N-domain / Allosteric enzyme / ATP-binding / DNA-binding / Nucleotide-binding / Protease (プロテアーゼ) / Serine protease (セリンプロテアーゼ) / Stress response (闘争・逃走反応)
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase La / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / response to X-ray / cellular response to heat / peptidase activity / response to heat / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity ...endopeptidase La / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / response to X-ray / cellular response to heat / peptidase activity / response to heat / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / DNA binding / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1480 / LON domain-like / Lon protease, bacterial / Archaeosine Trna-guanine Transglycosylase; Chain: A, domain 4 / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1480 / LON domain-like / Lon protease, bacterial / Archaeosine Trna-guanine Transglycosylase; Chain: A, domain 4 / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / PUA-like superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Roll / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Li, M. / Gustchina, A. / Dauter, Z. / Wlodawer, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2010
タイトル: Structure of the N-terminal fragment of Escherichia coli Lon protease
著者: Li, M. / Gustchina, A. / Rasulova, F.S. / Melnikov, E.E. / Maurizi, M.R. / Rotanova, T.V. / Dauter, Z. / Wlodawer, A.
履歴
登録2010年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent protease La


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5751
ポリマ－29,5751
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.568, 91.568, 81.862
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent protease La / Endopeptidase La


分子量: 29574.955 Da / 分子数: 1 / 断片: Lon N-domain (UNP residues 1-245) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: lon, capR, deg, lopA, muc, b0439, JW0429 / プラスミド: pBAD33 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MG1655 / 参照: UniProt: P0A9M0, endopeptidase La

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 06M MgFormate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: marccd 300 / 検出器: CCD / 日付: 2006年1月1日
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 12507 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.6 % / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 33.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.051 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 1184 / Rsym value: 0.533 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
SHELXS位相決定
REFMAC5.5.0104精密化
HKL-3000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.6→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 26.508 / SU ML: 0.275 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.407 / ESU R Free: 0.298 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28239 606 4.9 %RANDOM
Rwork0.23292 ---
obs0.23522 11878 99.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 96.309 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.21 Å21.6 Å20 Å2
2--3.21 Å20 Å2
3----4.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1897 0 0 0 1897
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221908
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3132.0012569
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5685238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.9592584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.51315377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9221514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2299
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211394
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it11.96521194
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it16.26831933
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it15.8062714
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it20.5343636
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.601→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.432 47 -
Rwork0.334 807 -
obs--94.47 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4207-0.5144-2.76531.69190.38787.4020.1194-0.30950.1901-0.1911-0.0819-0.6458-1.1151.0809-0.03750.6517-0.2384-0.03340.43540.17220.5392-27.539956.0861-0.3582
21.06910.36140.46920.65581.22292.7345-0.0128-0.0692-0.01160.0430.0399-0.05650.27620.399-0.02710.25230.0865-0.03270.28330.03470.1118-38.993132.96027.4056
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 117
2X-RAY DIFFRACTION2A123 - 224

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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