[日本語] English
- PDB-3kxv: Structure of complement Factor H variant Q1139A -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kxv
タイトルStructure of complement Factor H variant Q1139A
要素Complement factor H
キーワードIMMUNE SYSTEM / Sushi domain / short consensus repeat domain / SCR domain / complement control protein module / complement regulator / atypical hemolytic uremic syndrome / renal disease / CFH / complement alternative pathway / disease mutation / glycoprotein / immune response / innate immunity
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of complement activation, alternative pathway / symbiont cell surface / regulation of complement-dependent cytotoxicity / complement component C3b binding / regulation of complement activation / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation / complement activation, alternative pathway / Regulation of Complement cascade ...regulation of complement activation, alternative pathway / symbiont cell surface / regulation of complement-dependent cytotoxicity / complement component C3b binding / regulation of complement activation / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation / complement activation, alternative pathway / Regulation of Complement cascade / heparin binding / blood microparticle / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement factor H
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.004 Å
データ登録者Bhattacharjee, A. / Lehtinen, M.J. / Kajander, T. / Goldman, A. / Jokiranta, T.S.
引用ジャーナル: Mol.Immunol. / : 2010
タイトル: Both domain 19 and domain 20 of factor H are involved in binding to complement C3b and C3d
著者: Bhattacharjee, A. / Lehtinen, M.J. / Kajander, T. / Goldman, A. / Jokiranta, T.S.
履歴
登録2009年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Complement factor H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6197
ポリマ-15,0421
非ポリマー5766
2,036113
1
A: Complement factor H
ヘテロ分子

A: Complement factor H
ヘテロ分子

A: Complement factor H
ヘテロ分子

A: Complement factor H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,47428
ポリマ-60,1694
非ポリマー2,30624
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_545y+1/2,x-1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation10_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
Buried area7880 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area24670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.460, 91.460, 110.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

-
要素

#1: タンパク質 Complement factor H / H factor 1


分子量: 15042.128 Da / 分子数: 1 / 断片: Sushi domains 19-20 / 変異: Q1139A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pPICZ-alpha- B / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P08603
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.81 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 2M ammonium sulphate, 0.1M Bis-Tris buffer, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月3日
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 16014 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.116 % / Biso Wilson estimate: 23.4 Å2 / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 2→2.13 Å / 冗長度: 7.16 % / Mean I/σ(I) obs: 3.43 / Num. unique all: 18145 / Rsym value: 0.552 / % possible all: 98.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2G7I
解像度: 2.004→42.012 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.46 / FOM work R set: 0.844 / SU ML: 1.86
Isotropic thermal model: Isotropic individual temperature factors
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 位相誤差: 22.27 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: The structure was refined also with REFMAC 5.1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2438 804 5 %Random
Rwork0.2067 ---
all0.2086 ---
obs0.2086 15271 99.84 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.504 Å2 / ksol: 0.403 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 82.04 Å2 / Biso mean: 25.159 Å2 / Biso min: 11.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.707 Å20 Å2-0 Å2
2--2.707 Å20 Å2
3----5.414 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.004→42.012 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数973 0 30 113 1116
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061041
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0261417
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.789368
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077147
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004177
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.0041-2.12960.24841310.20842495
2.1296-2.2940.25321320.20452500
2.294-2.52490.22981320.20992504
2.5249-2.89020.24791330.21772531
2.8902-3.6410.26481350.20532562
3.641-42.02130.22491410.19522677

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る