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- PDB-3k82: Crystal Structure of the third PDZ domain of PSD-95 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k82
タイトルCrystal Structure of the third PDZ domain of PSD-95
要素Disks large homolog 4
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / alpha and beta protein / Cell junction (細胞結合) / Cell membrane (細胞膜) / Lipoprotein (リポタンパク質) / Membrane (生体膜) / Palmitate (パルミチン酸) / Phosphoprotein / Postsynaptic cell membrane / SH3 domain (SH3ドメイン) / Synapse (シナプス)
機能・相同性
機能・相同性情報


LGI-ADAM interactions / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / NrCAM interactions / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / synaptic vesicle maturation / receptor localization to synapse / cerebellar mossy fiber ...LGI-ADAM interactions / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / NrCAM interactions / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / synaptic vesicle maturation / receptor localization to synapse / cerebellar mossy fiber / cellular response to potassium ion / protein localization to synapse / vocalization behavior / Synaptic adhesion-like molecules / neuron spine / AMPA glutamate receptor clustering / juxtaparanode region of axon / Trafficking of AMPA receptors / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of receptor internalization / neuron projection terminus / RHO GTPases activate CIT / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / acetylcholine receptor binding / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / Neurexins and neuroligins / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / regulation of NMDA receptor activity / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / cortical cytoskeleton / Signaling by ERBB4 / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / locomotory exploration behavior / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / AMPA glutamate receptor complex / 長期増強 / neuromuscular process controlling balance / excitatory synapse / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / D1 dopamine receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / ionotropic glutamate receptor binding / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / dendrite cytoplasm / synaptic membrane / 学習 / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / 接着結合 / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / neuromuscular junction / establishment of protein localization / kinase binding / 細胞接着 / endocytic vesicle membrane / シナプス小胞 / 細胞結合 / nervous system development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / RAF/MAP kinase cascade / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / protein phosphatase binding / protein-containing complex assembly / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / glutamatergic synapse / シナプス / protein-containing complex binding / 小胞体 / シグナル伝達 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain ...Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZドメイン / Pdz3 Domain / PDZドメイン / SH3ドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Camara-Artigas, A. / Gavira, J.A.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2010
タイトル: Novel conformational aspects of the third PDZ domain of the neuronal post-synaptic density-95 protein revealed from two 1.4A X-ray structures
著者: Camara-Artigas, A. / Murciano-Calles, J. / Gavira, J.A. / Cobos, E.S. / Martinez, J.C.
履歴
登録2009年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月12日Group: Database references
改定 1.32016年4月27日Group: Other
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_torsion / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9384
ポリマ－10,5131
非ポリマー4253
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.980, 42.980, 46.895
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Disks large homolog 4 / Postsynaptic density protein 95 / PSD-95 / Synapse-associated protein 90 / SAP90


分子量: 10512.738 Da / 分子数: 1 / 断片: Third PDZ domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pBAT4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P78352
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.29 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES sodium pH 7.5, 0.8M sodium phosphate monobasic monohydrate, 0.8M potassium phosphate monobasic, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→42.993 Å / Num. all: 16937 / Num. obs: 16934 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 13.076 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0548 / Rsym value: 0.0548 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 1.4→1.5 Å / 冗長度: 3.55 % / Rmerge(I) obs: 0.3079 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 3139 / Rsym value: 0.3079 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.59 Å42.98 Å
Translation1.59 Å42.98 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SAINTデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
SAINTデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BFE

1bfe


解像度: 1.4→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / WRfactor Rfree: 0.224 / WRfactor Rwork: 0.175 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.1 / FOM work R set: 0.875 / SU B: 1.026 / SU ML: 0.042 / SU R Cruickshank DPI: 0.064 / SU Rfree: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.064 / ESU R Free: 0.07 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 855 5.1 %RANDOM
Rwork0.172 ---
all0.174 16903 --
obs0.174 16903 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 72.48 Å2 / Biso mean: 17.095 Å2 / Biso min: 3.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.28 Å20 Å20 Å2
2--0.28 Å20 Å2
3----0.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数741 0 26 84 851
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.022795
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0412.0031074
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1555103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.95623.88936
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.87915131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.543157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.021587
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9111.5486
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0912780
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.2963309
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.5264.5290
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 68 -
Rwork0.248 1174 -
all-1242 -
obs-1174 99.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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