+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3hzr | ||||||
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Title | Tryptophanyl-tRNA synthetase homolog from Entamoeba histolytica | ||||||
Components | Tryptophanyl-tRNA synthetase | ||||||
Keywords | LIGASE / apo tRNA-ligase / Structural Genomics / Medical Structural Genomics of Pathogenic Protozoa / MSGPP | ||||||
Function / homology | Function and homology information tryptophan-tRNA ligase activity / tryptophanyl-tRNA aminoacylation / ATP binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Entamoeba histolytica (eukaryote) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 3 Å | ||||||
Authors | Arakaki, T. / Merritt, E.A. / Medical Structural Genomics of Pathogenic Protozoa (MSGPP) | ||||||
Citation | Journal: Mol.Biochem.Parasitol. / Year: 2011 Title: Crystal structures of three protozoan homologs of tryptophanyl-tRNA synthetase. Authors: Merritt, E.A. / Arakaki, T.L. / Gillespie, R. / Napuli, A.J. / Kim, J.E. / Buckner, F.S. / Van Voorhis, W.C. / Verlinde, C.L. / Fan, E. / Zucker, F. / Hol, W.G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3hzr.cif.gz | 379.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3hzr.ent.gz | 302.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3hzr.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hz/3hzr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hz/3hzr | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3hv0C 3i05C 3focS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: PHE / End label comp-ID: PHE / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 8 - 381 / Label seq-ID: 13 - 386
|
-Components
#1: Protein | Mass: 44141.344 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Entamoeba histolytica (eukaryote) / Gene: 58.m00157 / Plasmid: BG1861 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: C4LUB5*PLUS |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.68 Å3/Da / Density % sol: 54.04 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 7 Details: 0.2 M Sodium Citrate, 20% PEG 3350, 1mM TCEP, 10 mM Zn, pH 7.0, vapor diffusion, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL9-2 / Wavelength: 0.97946 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MAR scanner 345 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: Jul 15, 2008 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97946 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3→47.891 Å / Num. obs: 54415 / % possible obs: 97.7 % / Redundancy: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rsym value: 0.115 / Net I/σ(I): 5.609 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Rmerge(I) obs: 0.01 / Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3FOC Resolution: 3→47.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / WRfactor Rfree: 0.232 / WRfactor Rwork: 0.21 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 55.186 / SU ML: 0.433 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.45 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 50.42 Å2 / Biso mean: 20.134 Å2 / Biso min: 20 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3→47.89 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Number: 4964 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: TIGHT POSITIONAL / Weight position: 0.05
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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