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- PDB-3h6w: Crystal structure of the iGluR2 ligand-binding core (S1S2J-N754S)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h6w
タイトルCrystal structure of the iGluR2 ligand-binding core (S1S2J-N754S) in complex with glutamate and NS5217 at 1.50 A resolution
要素Glutamate receptor 2GRIA2
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / AMPA receptor ligand-binding core / iGluR2 S1S2J-N754S / allosteric modulation (アロステリック調節因子)
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / presynaptic active zone membrane / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / establishment of protein localization / receptor internalization / terminal bouton / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / シナプス小胞 / presynapse / presynaptic membrane / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / 成長円錐 / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / perikaryon / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / 神経繊維 / neuronal cell body / glutamatergic synapse / シナプス / 樹状突起 / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / 細胞膜 / 小胞体 / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタミン酸 / Chem-NS7 / GRIA2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.49 Å
データ登録者Hald, H. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Distinct structural features of cyclothiazide are responsible for effects on peak current amplitude and desensitization kinetics at iGluR2.
著者: Hald, H. / Ahring, P.K. / Timmermann, D.B. / Liljefors, T. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
#1: ジャーナル: Neuron / 年: 2000
タイトル: Mechanisms for activation and antagonism of an AMPA-sensitive glutamate receptor: crystal structures of the GluR2 ligand binding core.
著者: Armstrong, N. / Gouaux, E.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Mechanism of glutamate receptor desensitization.
著者: Sun, Y. / Olson, R. / Horning, M. / Armstrong, N. / Mayer, M. / Gouaux, E.
履歴
登録2009年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,90110
ポリマ－58,3892
非ポリマー1,5128
水12,304683
1
A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,91510
ポリマ－58,3892
非ポリマー1,5268
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area1860 Å2
ΔGint-6.7 kcal/mol
Surface area23610 Å2
手法PISA
2
B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,88710
ポリマ－58,3892
非ポリマー1,4988
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_756-x+2,y,-z+11
Buried area1760 Å2
ΔGint-7.5 kcal/mol
Surface area24040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.010, 47.179, 118.412
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.880, 90.000
Int Tables number3
Space group name H-MP121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GRIA2 / GluR-2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / AMPA-selective glutamate receptor 2


分子量: 29194.658 Da / 分子数: 2
断片: iGluR2-flop ligand-binding core: UNP residues 413-796
変異: N754S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: pET30b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19491

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非ポリマー , 6種, 691分子

#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸 / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物 ChemComp-NS7 / (3R)-3-cyclopentyl-6-methyl-7-[(4-methylpiperazin-1-yl)sulfonyl]-3,4-dihydro-2H-1,2-benzothiazine 1,1-dioxide


分子量: 427.581 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H29N3O4S2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド / ジメチルスルホキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 683 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細NATIVE IGLUR2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING ...NATIVE IGLUR2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING CORE OF GLUR2. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 118-119). THEREFORE THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH THE REFERENCE DATABASE (UNP RESIDUES 413-527 AND 653-796, NUMBERING WITH SIGNAL PEPTIDE OF 21 AMINO ACIDS). THE TWO FIRST RESIDUES (GLY, ALA) ARE CLONING REMNANTS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.28 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20 % PEG 4000, 0.1 M Ammonium sulfate, 0.1 M Cacodylate pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.808 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.808 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.49→17.38 Å / Num. obs: 72325 / % possible obs: 85.6 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I): 25.2
反射 シェル解像度: 1.49→1.55 Å / Rmerge(I) obs: 0.405 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 8047 / Rsym value: 0.405 / % possible all: 95.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å17.38 Å
Translation2.5 Å17.38 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER1.3.1位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1FTJ

1ftj


解像度: 1.49→17.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.661 / SU ML: 0.063 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.132 / ESU R Free: 0.098 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 1392 1.9 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs-71603 84.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 57.28 Å2 / Biso mean: 19.9 Å2 / Biso min: 7.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.76 Å20 Å20.84 Å2
2---1.33 Å20 Å2
3---0.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.49→17.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4081 0 96 683 4860
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0224373
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023035
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.361.9935924
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8723.0047387
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7685561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.65924.529170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.57115825
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.631520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2647
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024765
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02835
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.2853
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.190.23195
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.22182
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.22272
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.2477
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1250.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1820.265
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1510.240
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2021.53458
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.391.51110
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4424304
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.23532054
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9874.51604
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.15339158
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free4.9373683
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.06537314
LS精密化 シェル解像度: 1.49→1.53 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 121 -
Rwork0.202 5650 -
all-5771 -
obs-5650 92.32 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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