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- PDB-3g01: Structure of GrC mutant E192R/E193G -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g01
タイトルStructure of GrC mutant E192R/E193G
要素Granzyme C
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Cytolysis / Protease (プロテアーゼ) / Serine protease (セリンプロテアーゼ) / Zymogen (酵素前駆体)
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolytic granule / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / killing of cells of another organism / serine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / タンパク質分解 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Buckle, A.M. / Kaiserman, D. / Whisstock, J.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Structure of granzyme C reveals an unusual mechanism of protease autoinhibition
著者: Kaiserman, D. / Buckle, A.M. / Van Damme, P. / Irving, J.A. / Law, R.H.P. / Matthews, A.Y. / Bashtannyk-Puhalovich, T. / Langendorf, C. / Thompson, P. / Vandekerckhove, J. / Gevaert, K. / ...著者: Kaiserman, D. / Buckle, A.M. / Van Damme, P. / Irving, J.A. / Law, R.H.P. / Matthews, A.Y. / Bashtannyk-Puhalovich, T. / Langendorf, C. / Thompson, P. / Vandekerckhove, J. / Gevaert, K. / Whisstock, J.C. / Bird, P.I.
履歴
登録2009年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Granzyme C
B: Granzyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2962
ポリマ－50,2962
非ポリマー00
水50428
1
A: Granzyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1481
ポリマ－25,1481
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Granzyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1481
ポリマ－25,1481
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.375, 71.375, 207.171
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ILEILEGLNGLNAA21 - 2221 - 202
21ILEILEGLNGLNBB21 - 2221 - 202
12GLYGLYHISHISAA225 - 247205 - 227
22GLYGLYHISHISBB225 - 247205 - 227

-
要素

#1: タンパク質 Granzyme C / Cytotoxic cell protease 2 / CCP2 / B10


分子量: 25148.055 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 21-247 / 変異: E201R, E202G / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Expression and purification as described in Sun, J. et al. (1999) Expression and purification of recombinant human granzyme B from Pichia pastoris. Biochem Biophys Res Commun 261:251-255.
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類)
参照: UniProt: P08882, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN IS BASED ON REFERENCE 3 OF UNIPROTKB/SWISS-PROT P08882 (GRAC_MOUSE).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.39 % / Mosaicity: 0.37 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 0.2M ammonium sulfate, 0.25g/ml PEG 3350, 0.1M sodium cacodylate, pH 6.6, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 4.6 % / Av σ(I) over netI: 9.4 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.067 / D res high: 2.496 Å / D res low: 61.812 Å / Num. obs: 20089 / % possible obs: 97.6
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
7.9161.8193.810.0320.0324.5
5.597.919610.0370.0374.6
4.565.5996.510.0360.0364.6
3.954.5697.210.0380.0384.6
3.543.9597.210.050.054.6
3.233.5497.410.0860.0864.6
2.993.2397.810.1540.1544.6
2.82.9998.210.2790.2794.6
2.642.898.410.4680.4684.5
2.52.6498.610.7160.7164.5
反射解像度: 2.496→61.812 Å / Num. obs: 20089 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 9.362
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.5-2.644.50.7161.11343329740.71698.6
2.64-2.84.50.4681.61256127700.46898.4
2.8-2.994.60.2792.71201226380.27998.2
2.99-3.234.60.1544.81105424290.15497.8
3.23-3.544.60.0868.41020322250.08697.4
3.54-3.954.60.0513.4927520180.0597.2
3.95-4.564.60.03816811217660.03897.2
4.56-5.594.60.03617.5693214960.03696.5
5.59-7.914.60.03715.9532111540.03796
7.91-61.814.50.03217.927776190.03293.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.17データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1A1U

1a1u


解像度: 2.5→59.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / WRfactor Rfree: 0.24 / WRfactor Rwork: 0.223 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.833 / SU B: 18.739 / SU ML: 0.185 / SU R Cruickshank DPI: 0.379 / SU Rfree: 0.245 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.367 / ESU R Free: 0.243 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 992 4.9 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.213 20087 97.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 69.77 Å2 / Biso mean: 33.373 Å2 / Biso min: 11.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.68 Å21.84 Å20 Å2
2--3.68 Å20 Å2
3----5.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→59.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3054 0 0 28 3082
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0213125
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3451.9434257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.0065413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.60623.5120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.1915442
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.3651516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2486
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212378
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.532075
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.80553293
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.95271050
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.63510964
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 1522 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
TIGHT POSITIONAL0.020.05
TIGHT THERMAL0.050.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 66 -
Rwork0.303 1425 -
all-1491 -
obs--97.77 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0205-0.3870.06281.856-0.59075.7428-0.10030.0367-0.03610.04890.0978-0.0132-0.3419-0.05470.00250.10940.0454-0.01640.12090.0770.175427.18-41.403-6.519
21.224-0.54810.50051.6946-0.34615.6910.0861-0.03240.0381-0.0634-0.09540.02570.20540.24460.00930.1620.0162-0.06330.07110.05160.175613.42-17.576-27.931
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A21 - 247
2X-RAY DIFFRACTION2B21 - 247

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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