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万見
- PDB-3fat: X-ray structure of iGluR4 flip ligand-binding core (S1S2) in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fat
タイトルX-ray structure of iGluR4 flip ligand-binding core (S1S2) in complex with (S)-AMPA at 1.90A resolution
要素Glutamate receptor 4グルタミン酸受容体
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / ionotropic glutamate receptors / iGluR4 / flip / ligand-binding core / agonist complex (アゴニスト)
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking of AMPA receptors / kainate selective glutamate receptor complex / regulation of synapse structure or activity / Synaptic adhesion-like molecules / Activation of AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex ...Trafficking of AMPA receptors / kainate selective glutamate receptor complex / regulation of synapse structure or activity / Synaptic adhesion-like molecules / Activation of AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / presynaptic active zone membrane / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / chemical synaptic transmission / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuronal cell body / glutamatergic synapse / シナプス / 樹状突起 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸 / Chem-AMQ / Glutamate receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kasper, C. / Frydenvang, K. / Naur, P. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2008
タイトル: Molecular mechanism of agonist recognition by the ligand-binding core of the ionotropic glutamate receptor 4
著者: Kasper, C. / Frydenvang, K. / Naur, P. / Gajhede, M. / Pickering, D.S. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2008年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年8月9日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 4
B: Glutamate receptor 4
C: Glutamate receptor 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,48228
ポリマ－87,0623
非ポリマー2,42025
水11,349630
1
A: Glutamate receptor 4
B: Glutamate receptor 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,59418
ポリマ－58,0412
非ポリマー1,55316
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5000 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area23610 Å2
手法PISA
2
C: Glutamate receptor 4
ヘテロ分子

C: Glutamate receptor 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,77520
ポリマ－58,0412
非ポリマー1,73418
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area5000 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area23710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.175, 169.531, 73.883
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 120.580, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-1060-

HOH

詳細This entry contains the crystallographic asymmetric unit which consists of three chains. Chain A and B forms a dimer, whereas chain C forms a dimer with a symmetry related chain C (-x+1,y,-z+1). A complete tetrameric multimer representing the known biologically significant oligomerization state of the molecule cannot be generated by symmetry within the crystal.

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Glutamate receptor 4 / グルタミン酸受容体 / ionotropic glutamate receptor 4 / GluR-4 / GluR4 / GluR-D / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 4 ...ionotropic glutamate receptor 4 / GluR-4 / GluR4 / GluR-D / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 4 / AMPA-selective glutamate receptor 4


分子量: 29020.543 Da / 分子数: 3 / 断片: iGluR4 flip ligand-binding core (S1S2) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET-32a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami 2 / 参照: UniProt: P19493

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非ポリマー , 5種, 655分子

#2: 化合物 ChemComp-AMQ / (S)-ALPHA-AMINO-3-HYDROXY-5-METHYL-4-ISOXAZOLEPROPIONIC ACID / AMPA / (S)-AMPA / AMPA


分子量: 186.165 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H10N2O4 / コメント: 神経伝達物質, アゴニスト*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸 / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 630 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THIS SEQUENCE IS ISOFORM 2, P19493-2. THE CONFLICT IN 198TH RESIDUE IS FROM REFERENCE 2 IN P19493 DATABASE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.23 %
結晶化温度: 280 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG 4000, Acetate, (NH4)2SO4, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 280K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.0412 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0412 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→84.819 Å / Num. obs: 87196 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 21.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.376 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. measured all: 46960 / Num. unique all: 12725 / Rsym value: 0.376 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.9 Å32.64 Å
Translation1.9 Å32.64 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3FAS

3fas


解像度: 1.9→32.644 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.869 / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Chain A: residue 260 was not observed in the electron density map Chain B: residues 256 and 260 were not observed in eletron density map
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 4371 5.01 %random
Rwork0.175 ---
all0.177 87195 --
obs0.177 87195 99.85 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.02 Å2 / ksol: 0.355 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 169.06 Å2 / Biso mean: 28.329 Å2 / Biso min: 0.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.396 Å2-0 Å2-1.452 Å2
2---3.486 Å2-0 Å2
3---6.882 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→32.644 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6083 0 152 630 6865
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0056440
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8848664
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063952
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041080
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7272378
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.9220.2821310.23927752906100
1.922-1.9440.2551440.22127962940100
1.944-1.9680.2341590.20326912850100
1.968-1.9930.2271530.19327922945100
1.993-2.0190.2661350.1927582893100
2.019-2.0470.2411250.18927582883100
2.047-2.0760.2381500.18527782928100
2.076-2.1070.2391490.19227482897100
2.107-2.140.2271560.18227402896100
2.14-2.1750.211370.18127912928100
2.175-2.2120.2331500.18227152865100
2.212-2.2530.2291330.18827752908100
2.253-2.2960.231640.18727542918100
2.296-2.3430.2251570.16927542911100
2.343-2.3940.2391500.16927482898100
2.394-2.4490.21490.17227712920100
2.449-2.5110.2441480.17227442892100
2.511-2.5780.2241380.18127742912100
2.578-2.6540.231400.17227632903100
2.654-2.740.1971570.16427752932100
2.74-2.8380.2011670.17227372904100
2.838-2.9510.231550.17927292884100
2.951-3.0860.2451420.18428012943100
3.086-3.2480.2271280.17627692897100
3.248-3.4510.2151440.16627802924100
3.451-3.7170.1971490.15927592908100
3.717-4.0910.1841350.14427902925100
4.091-4.6810.1541420.12727662908100
4.681-5.8920.1691390.14427952934100
5.892-32.6490.1881450.172698284396

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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