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- PDB-3dxc: Crystal structure of the intracellular domain of human APP in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dxc
タイトルCrystal structure of the intracellular domain of human APP in complex with Fe65-PTB2
要素
  • Amyloid beta A4 protein
  • Amyloid beta A4 protein-binding family B member 1
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / Alzheimer's disease (アルツハイマー病) / APP / AICD / Fe65 / PTB domain / Alzheimer disease (アルツハイマー病) / Amyloid (アミロイド) / Apoptosis (アポトーシス) / Cell adhesion (細胞接着) / Coated pit / Disease mutation / Endocytosis (エンドサイトーシス) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Heparin-binding / Iron (鉄) / Membrane (生体膜) / Metal-binding / Notch signaling pathway (Notchシグナリング) / Phosphoprotein / Protease inhibitor (プロテアーゼ阻害剤) / Proteoglycan (プロテオグリカン) / Serine protease inhibitor (セルピン) / Transmembrane (膜貫通型タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / regulation of Wnt signaling pathway / axo-dendritic transport / synaptic assembly at neuromuscular junction ...negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / regulation of Wnt signaling pathway / axo-dendritic transport / synaptic assembly at neuromuscular junction / signaling receptor activator activity / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / axon midline choice point recognition / proline-rich region binding / astrocyte activation involved in immune response / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / 繊毛 / Lysosome Vesicle Biogenesis / PTB domain binding / Golgi-associated vesicle / positive regulation of amyloid fibril formation / neuron remodeling / low-density lipoprotein particle receptor binding / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / protein serine/threonine kinase binding / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / : / suckling behavior / nuclear envelope lumen / dendrite development / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / presynaptic active zone / modulation of excitatory postsynaptic potential / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / neuromuscular process controlling balance / The NLRP3 inflammasome / regulation of presynapse assembly / transition metal ion binding / negative regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of multicellular organism growth / negative regulation of neuron differentiation / intracellular copper ion homeostasis / smooth muscle contraction / ECM proteoglycans / 小胞体 / positive regulation of T cell migration / spindle midzone / Mitochondrial protein degradation / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of calcium-mediated signaling / クラスリン / positive regulation of chemokine production / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / forebrain development / Notchシグナリング / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / neuron projection maintenance / positive regulation of protein metabolic process / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of glycolytic process / cholesterol metabolic process / response to interleukin-1 / positive regulation of mitotic cell cycle / extracellular matrix organization / adult locomotory behavior / 軸索誘導 / platelet alpha granule lumen / trans-Golgi network membrane / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / dendritic shaft / 学習 / positive regulation of interleukin-1 beta production / locomotory behavior / central nervous system development / positive regulation of long-term synaptic potentiation / astrocyte activation / endosome lumen / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / positive regulation of JNK cascade / synapse organization / microglial cell activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / visual learning / serine-type endopeptidase inhibitor activity / neuromuscular junction / recycling endosome / 認識 / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of inflammatory response / Golgi lumen / neuron cellular homeostasis / エンドサイトーシス / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of interleukin-6 production
類似検索 - 分子機能
Amyloid beta precursor protein binding family B member 1/2/3 / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. ...Amyloid beta precursor protein binding family B member 1/2/3 / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / WWドメイン / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / WWドメイン / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid beta precursor protein binding family B member 1 / アミロイド前駆体タンパク質
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Radzimanowski, J. / Sinning, I. / Wild, K.
引用
ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2008
タイトル: Structure of the intracellular domain of the amyloid precursor protein in complex with Fe65-PTB2.
著者: Radzimanowski, J. / Simon, B. / Sattler, M. / Beyreuther, K. / Sinning, I. / Wild, K.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2008
タイトル: Overproduction, purification, crystallization and preliminary X-ray analysis of human Fe65-PTB2 in complex with the amyloid precursor protein intracellular domain
著者: Radzimanowski, R. / Beyreuther, K. / Sinning, I. / Wild, K.
履歴
登録2008年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年2月1日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amyloid beta A4 protein-binding family B member 1
B: Amyloid beta A4 protein
C: Amyloid beta A4 protein-binding family B member 1
D: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1104
ポリマ－39,1104
非ポリマー00
水4,252236
1
A: Amyloid beta A4 protein-binding family B member 1
B: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5552
ポリマ－19,5552
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2100 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area8190 Å2
手法PISA
2
C: Amyloid beta A4 protein-binding family B member 1
D: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5552
ポリマ－19,5552
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area7690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.320, 114.320, 74.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
詳細THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO COPIES OF A PROTEIN PROTEIN COMPLEX (ONE BIOMOLECULE 1 BINDS ONE BIOMOLECULE 2).

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要素

#1: タンパク質 Amyloid beta A4 protein-binding family B member 1


分子量: 15459.690 Da / 分子数: 2 / 断片: PTB2 domain, UNP residues 534-667 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APBB1, FE65, RIR / プラスミド: pET21d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: O00213
#2: タンパク質・ペプチド Amyloid beta A4 protein


分子量: 4095.505 Da / 分子数: 2 / 断片: APP intracellular domain, UNP residues 739-770 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APP, A4, AD1 / プラスミド: pETtrx_1b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: P05067
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.6
詳細: 3.2 M NaCl,0.1 M sodium acetate , pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→33 Å / Num. obs: 32612 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 28.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.465 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Rsym value: 0.465

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0008精密化
DNAデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 4.055 / SU ML: 0.109 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.158 / ESU R Free: 0.15 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23816 1997 6.1 %RANDOM
Rwork0.20229 ---
obs0.20449 30579 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å2-0.03 Å20 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2395 0 0 236 2631
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222477
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3121.9323366
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3775307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.83223.739115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.2115390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3961514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2371
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021908
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.21144
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.21697
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1820.2190
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2190.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1910.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0031.51585
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7122490
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.18831008
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.234.5876
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 142 -
Rwork0.27 2234 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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