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- PDB-3db2: Crystal structure of a putative nadph-dependent oxidoreductase (d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3db2
タイトルCrystal structure of a putative nadph-dependent oxidoreductase (dhaf_2064) from desulfitobacterium hafniense dcb-2 at 1.70 A resolution
要素putative NADPH-dependent oxidoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Two domain protein / rossmann fold (ロスマンフォールド) / putative dehydrogenase (脱水素酵素) / structural genomics (構造ゲノミクス) / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, C-terminal / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich ...Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, C-terminal / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Oxidoreductase domain protein / :
類似検索 - 構成要素
生物種Desulfitobacterium hafniense DCB-2 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of putative NADPH-dependent oxidoreductase (ZP_01370612.1) from DESULFITOBACTERIUM HAFNIENSE DCB-2 at 1.70 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2008年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.32017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: putative NADPH-dependent oxidoreductase
B: putative NADPH-dependent oxidoreductase
C: putative NADPH-dependent oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,9145
ポリマ－119,7303
非ポリマー1842
水10,773598
1
C: putative NADPH-dependent oxidoreductase
ヘテロ分子

C: putative NADPH-dependent oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,1886
ポリマ－79,8202
非ポリマー3684
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+2/31
Buried area3780 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area25390 Å2
手法PISA
2
A: putative NADPH-dependent oxidoreductase
B: putative NADPH-dependent oxidoreductase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,8202
ポリマ－79,8202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3830 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area25230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.616, 104.616, 173.372
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細AUTHORS STATE THAT SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 putative NADPH-dependent oxidoreductase


分子量: 39909.992 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Desulfitobacterium hafniense DCB-2 (バクテリア)
遺伝子: ZP_01370612.1, Dhaf_4026 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q18XG3, UniProt: B8FRW3*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 598 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
12.2946.23THE STRUCTURE WAS PHASED BY MAD METHOD USING A CRYSTAL AT 2.4 A REMARK 200 RESOLUTION AND REFINED AGAINST A DIFFERENT CRYSTAL AT 1.7 A RESOLUTION.
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2931蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop8.860.17M sodium acetate, 29.6% polyethylene glycol 4000, 15.0% Glycerol, 0.1M TRIS pH 8.86, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 293K
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop8.1415.0% Glycerol, 26.7% polyethylene glycol 4000, 0.17M sodium acetate, 0.1M TRIS pH 8.14, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL1-510.978791
シンクロトロンSSRL BL11-120.91837,0.97956
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 3151CCD2008年2月17日1m long Rh coated bent cylindrical mirror forhorizontal and vertical focussing
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2008年1月22日Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9787911
20.918371
30.979561
反射解像度: 1.7→29.748 Å / Num. obs: 120878 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 2

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.7-1.743.80.77213264587030.77299.3
1.74-1.797.40.74816358386310.748100
1.79-1.8410.80.6741.19111484010.674100
1.84-1.910.80.4841.58869581790.484100
1.9-1.9610.80.3452.28560678950.345100
1.96-2.0310.80.2538324376810.25100
2.03-2.1110.80.2023.78045174350.202100
2.11-2.1910.80.1694.37715871240.169100
2.19-2.2910.80.1494.87389568480.149100
2.29-2.410.80.1325.47081265710.132100
2.4-2.5310.70.11866723162620.118100
2.53-2.6910.70.1056.66332759170.105100
2.69-2.8710.60.0897.75929955690.089100
2.87-3.110.60.088.55513952160.08100
3.1-3.410.50.088.25060548150.08100
3.4-3.810.20.0837.94441343720.083100
3.8-4.399.60.0827.93740238770.082100
4.39-5.3810.10.0699.23318432950.069100
5.38-7.610.70.0679.82797126160.067100
7.6-29.769.60.06110.51414014710.06197.3

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELXL-97精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
SHELX精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→29.748 Å / Num. parameters: 34792 / Num. restraintsaints: 62193 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. GLYCEROL MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELED. 4. THE DIFFRACTION DATA IS TWINNED WITH THE TWINNING OPERATOR "-H,-K,L" AND THE REFINED TWIN FRACTION IS 0.407.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.174 6076 5 %RANDOM
all0.142 120817 --
obs0.14 120817 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
原子変位パラメータBiso mean: 29.353 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→29.748 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7986 0 12 598 8596
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.041
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.051
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.043
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.074
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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