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Yorodumi- PDB-6o15: Crystal structure of a putative oxidoreductase YjhC from Escheric... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6o15 | ||||||
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Title | Crystal structure of a putative oxidoreductase YjhC from Escherichia coli in complex with NAD(H) | ||||||
Components | Uncharacterized oxidoreductase YjhC | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / Gfo/Idh/MocA / Rossmann Fold | ||||||
Function / homology | Function and homology information Oxidoreductases / oxidoreductase activity / nucleotide binding / DNA damage response Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.35 Å | ||||||
Authors | Horne, C.R. / Kind, L. / Davies, J.S. / Dobson, R.C. | ||||||
Funding support | New Zealand, 1items
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Citation | Journal: Proteins / Year: 2020 Title: On the structure and function of Escherichia coli YjhC: An oxidoreductase involved in bacterial sialic acid metabolism. Authors: Horne, C.R. / Kind, L. / Davies, J.S. / Dobson, R.C.J. #1: Journal: Protein Sci. / Year: 2016 Title: Structural and functional features of the NAD(P) dependent Gfo/Idh/MocA protein family oxidoreductases. Authors: Taberman, H. / Parkkinen, T. / Rouvinen, J. #2: Journal: ISRN Microbiol / Year: 2013 Title: Unified theory of bacterial sialometabolism: how and why bacteria metabolize host sialic acids. Authors: Vimr, E.R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6o15.cif.gz | 429.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6o15.ent.gz | 355.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6o15.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o1/6o15 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o1/6o15 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5a02S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 41441.500 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) Strain: K12 / Gene: yjhC, b4280, JW5769 / Plasmid: pET30a / Details (production host): His-Tag / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: P39353, Oxidoreductases #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.49 Å3/Da / Density % sol: 50.39 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 / Details: 1.5 M Ammonium sulfate, 0.1 M Sodium acetate / Temp details: Cooled Crystallization Incubator |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.9573 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 6, 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9573 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.35→45.182 Å / Num. obs: 181008 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 16.57 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.088 / Net I/av σ(I): 1 / Net I/σ(I): 14.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5A02 Resolution: 1.35→45.18 Å / SU ML: 0.13 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 17.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 136.02 Å2 / Biso mean: 27.4841 Å2 / Biso min: 10.06 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.35→45.18 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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