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- PDB-3caf: Crystal Structure of hFGFR2 D2 Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3caf
タイトルCrystal Structure of hFGFR2 D2 Domain
要素Fibroblast growth factor receptor 2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / FGFR2 / D2 / Fibroblast Growth Factor (線維芽細胞増殖因子) / ATP-binding / Disease mutation / Ectodermal dysplasia / Glycoprotein (糖タンパク質) / Heparin-binding / Immunoglobulin domain (免疫グロブリンフォールド) / Kinase (キナーゼ) / Lacrimo-auriculo-dento-digital syndrome / Membrane (生体膜) / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Receptor / Secreted (分泌) / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / lateral sprouting from an epithelium / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development ...Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / lateral sprouting from an epithelium / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development / lacrimal gland development / otic vesicle formation / prostate gland morphogenesis / regulation of smooth muscle cell differentiation / orbitofrontal cortex development / regulation of morphogenesis of a branching structure / squamous basal epithelial stem cell differentiation involved in prostate gland acinus development / branching morphogenesis of a nerve / embryonic organ morphogenesis / endochondral bone growth / morphogenesis of embryonic epithelium / epidermis morphogenesis / bud elongation involved in lung branching / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / membranous septum morphogenesis / pyramidal neuron development / reproductive structure development / limb bud formation / lung lobe morphogenesis / gland morphogenesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division / embryonic digestive tract morphogenesis / epithelial cell proliferation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation / branching involved in prostate gland morphogenesis / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / FGFR2b ligand binding and activation / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / regulation of osteoblast proliferation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / fibroblast growth factor receptor activity / branching involved in salivary gland morphogenesis / embryonic pattern specification / outflow tract septum morphogenesis / positive regulation of phospholipase activity / lung-associated mesenchyme development / digestive tract development / mesodermal cell differentiation / regulation of smoothened signaling pathway / embryonic cranial skeleton morphogenesis / bone morphogenesis / skeletal system morphogenesis / 歯の発生 / ureteric bud development / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / regulation of osteoblast differentiation / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / inner ear morphogenesis / organ growth / midbrain development / hair follicle morphogenesis / lung alveolus development / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / fibroblast growth factor binding / PI-3K cascade:FGFR2 / bone mineralization / prostate epithelial cord elongation / positive regulation of cell division / excitatory synapse / positive regulation of Wnt signaling pathway / PI3K Cascade / negative regulation of keratinocyte proliferation / 上皮間葉転換 / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / embryonic organ development / 細胞分化 / positive regulation of cell cycle / SHC-mediated cascade:FGFR2 / cellular response to retinoic acid / FRS-mediated FGFR2 signaling / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / Signaling by FGFR2 in disease / epithelial cell differentiation / 軸索誘導 / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / post-embryonic development / positive regulation of epithelial cell proliferation / Negative regulation of FGFR2 signaling / animal organ morphogenesis / lung development / 骨 / 受容体型チロシンキナーゼ / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor family / 免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype ...Fibroblast growth factor receptor family / 免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibroblast growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Guo, F. / Dakshinamurthy, R. / Kathir, K.M. / Thallapuranam, S.K.K. / Sakon, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure analysis of the hFGFR2 D2 domain
著者: Guo, F. / Dakshinamurthy, R. / Kathir, K.M. / Thallapuranam, S.K.K. / Sakon, J.
履歴
登録2008年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6081
ポリマ－11,6081
非ポリマー00
水97354
1
A: Fibroblast growth factor receptor 2

A: Fibroblast growth factor receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2172
ポリマ－23,2172
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.500, 79.900, 37.290
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-26-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor 2 / / FGFR-2 / Keratinocyte growth factor receptor 2 / CD332 antigen


分子量: 11608.258 Da / 分子数: 1 / 断片: Ig-like C2-type 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR2, BEK, KGFR, KSAM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P21802, 受容体型チロシンキナーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20%(w/v) PEG3350, 0.1M (NH3)2SO4, 100mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→16.76 Å / Num. obs: 9401 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.39 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Χ2: 0.98 / Net I/σ(I): 14.4 / Scaling rejects: 242
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
1.96-2.032.220.3861.917477851.1284.9
2.03-2.112.810.3662.425419011.0296.8
2.11-2.213.460.3083.332989481.0699.8
2.21-2.323.630.243.93445943199.8
2.32-2.473.60.1974.933939350.9599.9
2.47-2.663.630.156.335249640.9100
2.66-2.923.660.0969.934439380.9199.7
2.92-3.343.640.05715.835359700.86100
3.34-4.23.610.03132.635809790.9899.8
4.2-16.763.390.02151.7358710381.1499.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.96 Å16.76 Å
Translation1.96 Å16.76 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.2SSIデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
CrystalClearデータ収集
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.96→16.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 12.77 / SU ML: 0.163 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.169 / ESU R Free: 0.187 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 416 4.9 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.191 8479 88.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.551 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→16.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数814 0 0 54 868
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0320.021838
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0821.9211134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.654599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.95823.41541
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.78515145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.509156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1810.2115
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.02644
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2690.2338
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3310.2555
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1820.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1740.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2060.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it24.7642515
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it23.3743807
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2381
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it87.4863327
LS精密化 シェル解像度: 1.96→2.011 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.446 6 -
Rwork0.276 169 -
all-175 -
obs--25.77 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
124.122517.00045.708552.84575.44819.41460.5463-0.8995-1.22971.62430.0639-1.351.34930.2244-0.61020.04920.0022-0.0457-0.02590.07110.11655.2-5.96712.585
239.29630.3962-1.418219.5315-9.39044.55310.1252-3.66240.76642.6566-0.4747-0.4251-0.90620.49950.34960.3859-0.1245-0.00610.2168-0.04380.06083.8937.1717.948
332.24570086.689800-0.971-2.5009-0.51373.38231.62590.9132-1.9795-0.4485-0.65490.5482-0.0790.10780.1349-0.08170.17331.76214.99616.447
416.0395-1.5331-8.83783.1162-1.48746.70121.1358-1.09180.39490.9271-0.4074-0.3371-0.4373-0.0197-0.72850.1166-0.07010.00610.099-0.1890.20688.13327.13611.687
532.135231.7047-2.45559.5039-0.15920.3691.1663-2.6007-1.04412.6263-1.1568-1.7466-0.14440.4731-0.00960.07-0.0132-0.01130.1648-0.0976-0.132411.66917.99912.764
60.00030.04790.0287.69684.5032.63450.0696-0.5181-0.76771.0911-0.229-2.0155-0.20370.39090.15930.0374-0.0078-0.12630.02920.05460.180210.1280.43510.237
722.7035-7.4508021.2986019.9769-0.00830.4999-1.1964-1.1527-0.5154-0.49750.3630.36310.5237-0.1435-0.0454-0.0236-0.183-0.0399-0.23588.29212.2491.748
861.78327.92148.177124.57424.575613.06050.37492.5646-1.6802-0.52720.1192-0.25360.22520.9415-0.4941-0.1516-0.01150.005-0.0425-0.0139-0.16557.4715.082-2.876
915.70153.3712-3.194626.49867.453219.0498-0.33051.5601-0.3196-1.02760.6638-0.38990.3202-0.3711-0.3333-0.145-0.04830.04410.0299-0.05380.138216.5719.561-2.467
1013.69183.9409059.7734034.28490.5614-0.2768-0.93143.2053-2.3878-3.5828-1.2512.63971.82640.1919-0.0807-0.05390.0211-0.10840.284118.08714.6366.688
1129.64613.4503039.1544020.5093-0.5915-1.4585-0.55590.30940.665-5.6206-0.37862.4446-0.07360.066-0.0208-0.13080.3060.00210.385715.636.80812.798
122.01230.9790.565610.2495-9.24349.61740.2013-0.13590.62060.1423-0.2909-0.80520.17870.26290.0897-0.0976-0.0246-0.0127-0.0672-0.06470.175213.76823.1696.096
1312.13661.09880.34663.649-0.35758.2933-0.1362-0.10211.15470.16440.06120.0018-0.15620.00660.0751-0.2107-0.02260.0138-0.1411-0.0491-0.17145.07416.9243.768
1417.173212.34142.764779.654515.751619.62680.4040.1301-0.9522-0.9213-0.0364-0.20650.38370.2838-0.3675-0.23150.054-0.0769-0.1434-0.0143-0.02916.032-3.8124.821
156.43061.0479-4.558132.3671000.2251-0.3117-0.548-0.0416-0.3911.0258-0.2816-0.01640.166-0.1567-0.05180.0312-0.151-0.03970.00591.5986.916.818
1616.15269.7132-1.789119.1841-9.65488.80310.535-0.35591.58460.989-0.45542.2534-0.58780.1411-0.0797-0.0857-0.02480.1104-0.0695-0.10830.02734.39324.3598.179
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA150 - 1551 - 6
2X-RAY DIFFRACTION2AA156 - 1607 - 11
3X-RAY DIFFRACTION3AA161 - 16512 - 16
4X-RAY DIFFRACTION4AA166 - 17317 - 24
5X-RAY DIFFRACTION5AA174 - 17825 - 29
6X-RAY DIFFRACTION6AA179 - 18930 - 40
7X-RAY DIFFRACTION7AA190 - 19341 - 44
8X-RAY DIFFRACTION8AA194 - 19845 - 49
9X-RAY DIFFRACTION9AA199 - 20550 - 56
10X-RAY DIFFRACTION10AA206 - 21057 - 61
11X-RAY DIFFRACTION11AA211 - 21462 - 65
12X-RAY DIFFRACTION12AA215 - 22566 - 76
13X-RAY DIFFRACTION13AA226 - 23277 - 83
14X-RAY DIFFRACTION14AA233 - 23784 - 88
15X-RAY DIFFRACTION15AA238 - 24389 - 94
16X-RAY DIFFRACTION16AA244 - 24995 - 100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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