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- PDB-2zpa: Crystal Structure of tRNA(Met) Cytidine Acetyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zpa
タイトルCrystal Structure of tRNA(Met) Cytidine Acetyltransferase
要素Uncharacterized protein ypfI
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / RNA MODIFICATION ENZYME / RNA HELICASE (ヘリカーゼ) / ACETYLTRANSFERASE / GCN5 ACETYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNAMet cytidine acetyltransferase / tRNA N-acetyltransferase activity / tRNA wobble cytosine modification / tRNA acetylation / tRNA binding / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
tRNA(Met) cytidine acetyltransferase, tail domain / Rossmann fold - #11040 / tRNA(Met) cytidine acetyltransferase TmcA / tRNA(Met) cytidine acetyltransferase TmcA, tRNA-binding domain / TmcA, C-terminal domain superfamily / tRNA-binding domain / Helicase domain / tRNA(Met) cytidine acetyltransferase TmcA, N-terminal / TmcA/NAT10/Kre33 / ヘリカーゼ ...tRNA(Met) cytidine acetyltransferase, tail domain / Rossmann fold - #11040 / tRNA(Met) cytidine acetyltransferase TmcA / tRNA(Met) cytidine acetyltransferase TmcA, tRNA-binding domain / TmcA, C-terminal domain superfamily / tRNA-binding domain / Helicase domain / tRNA(Met) cytidine acetyltransferase TmcA, N-terminal / TmcA/NAT10/Kre33 / ヘリカーゼ / tRNA(Met) cytidine acetyltransferase TmcA, N-terminal / GNAT acetyltransferase 2 / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / tRNA(Met) cytidine acetyltransferase TmcA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Chimnaronk, S. / Manita, T. / Yao, M. / Tanaka, I.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: RNA helicase module in an acetyltransferase that modifies a specific tRNA anticodon
著者: Chimnaronk, S. / Suzuki, T. / Manita, T. / Ikeuchi, Y. / Yao, M. / Suzuki, T. / Tanaka, I.
履歴
登録2008年7月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein ypfI
B: Uncharacterized protein ypfI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,1396
ポリマ－150,9962
非ポリマー2,1424
水6,305350
1
A: Uncharacterized protein ypfI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,7353
ポリマ－75,4981
非ポリマー1,2372
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Uncharacterized protein ypfI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,4043
ポリマ－75,4981
非ポリマー9062
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.298, 100.990, 263.116
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein ypfI / tRNA(Met) cytidine acetyltransferase


分子量: 75498.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 遺伝子: TMCA / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)
参照: UniProt: P76562, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略) / アセチルCoA


分子量: 809.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 350 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.39 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 15% (w/v) PEG 5000 monomethyl ether, 50mM lithium sulfate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory BL-6A10.9791,0.9797,0.9645
シンクロトロンPhoton Factory AR-NW12A21
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2006年1月30日
ADSC QUANTUM 2102CCD2006年2月28日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MIRRORSMADMx-ray1
2MIRRORSSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
20.97971
30.96451
411
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. all: 66310 / Num. obs: 66310 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 46.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 31.5
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.373 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 6211 / Rsym value: 0.373 / % possible all: 92.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.35→20 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.6 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2735 5079 7.4 %RANDOM
Rwork0.235 61032 --
all-66111 --
obs-66227 95.8 %-
溶媒の処理Bsol: 38.625 Å2
原子変位パラメータBiso max: 100 Å2 / Biso mean: 47.45 Å2 / Biso min: 15.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.115 Å20 Å20 Å2
2---4.562 Å20 Å2
3---7.676 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10407 0 134 350 10891
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0113
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9179
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.08
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.41
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3981.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.3632
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.1512
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.2652.5
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 471 0.0696 %
Rwork0.2907 5293 -
obs-5764 85.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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