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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2yd4 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the N-terminal Ig1-2 module of Chicken Receptor Protein Tyrosine Phosphatase Sigma | ||||||
要素 | PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE CRYPALPHA1 ISOFORM | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of collateral sprouting / negative regulation of axon regeneration / negative regulation of dendritic spine development / synaptic membrane adhesion / negative regulation of axon extension / heparan sulfate proteoglycan binding / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / プロテインチロシンホスファターゼ / protein tyrosine phosphatase activity / postsynaptic density membrane ...negative regulation of collateral sprouting / negative regulation of axon regeneration / negative regulation of dendritic spine development / synaptic membrane adhesion / negative regulation of axon extension / heparan sulfate proteoglycan binding / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / プロテインチロシンホスファターゼ / protein tyrosine phosphatase activity / postsynaptic density membrane / synaptic vesicle membrane / heparin binding / 成長円錐 / perikaryon / receptor complex / 神経繊維 / protein homodimerization activity / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | GALLUS GALLUS (ニワトリ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å | ||||||
データ登録者 | Coles, C.H. / Shen, Y. / Tenney, A.P. / Siebold, C. / Sutton, G.C. / Lu, W. / Gallagher, J.T. / Jones, E.Y. / Flanagan, J.G. / Aricescu, A.R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2011 タイトル: Proteoglycan-Specific Molecular Switch for Rptp Sigma Clustering and Neuronal Extension. 著者: Coles, C.H. / Shen, Y. / Tenney, A.P. / Siebold, C. / Sutton, G.C. / Lu, W. / Gallagher, J.T. / Jones, E.Y. / Flanagan, J.G. / Aricescu, A.R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2yd4.cif.gz | 99.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2yd4.ent.gz | 81.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2yd4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yd/2yd4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yd/2yd4 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 23156.998 Da / 分子数: 1 / 断片: IG1-2, RESIDUES 29-226 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) 参照: UniProt: Q90815, UniProt: F1NWE3*PLUS, プロテインチロシンホスファターゼ |
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-非ポリマー , 5種, 284分子
#2: 化合物 | ChemComp-CL / | ||||
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#3: 化合物 | ChemComp-PGE / | ||||
#4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
-詳細
配列の詳細 | THE N-TERMINAL THREE AMINO ACID RESIDUES (ETG) AND THE C- TERMINAL NINE AMINO ACID RESIDUES ...THE N-TERMINAL THREE AMINO ACID RESIDUES (ETG) AND THE C- TERMINAL NINE AMINO ACID RESIDUES (GTKHHHHHH) DERIVE FROM THE PHLSEC VECTOR. |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 % 解説: THE STRUCTURE WAS DETERMINED BY SAD ANALYSIS USING DATA COLLECTED FROM A SELENOMETHIONINE LABELLED PROTEIN CRYSTAL WHICH DIFFRACTED TO 3.1A |
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結晶化 | pH: 9.6 / 詳細: 20% W/V PEG 8000, 0.1M CHES, PH 9.6 . |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9763 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9763 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.65→74 Å / Num. obs: 31882 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 26 % / Biso Wilson estimate: 17.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 26.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.65→1.7 Å / 冗長度: 18.6 % / Rmerge(I) obs: 0.88 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 開始モデル: NONE 解像度: 1.65→74.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 2.951 / SU ML: 0.055 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.087 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 18.706 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.65→74.07 Å
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拘束条件 |
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