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- PDB-2y7s: Structure of a designed meningococcal antigen (factor H binding p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y7s
タイトルStructure of a designed meningococcal antigen (factor H binding protein, mutant G1) inducing broad protective immunity
要素FACTOR H BINDING PROTEIN
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / ANTIGEN (抗原) / EPITOPE (エピトープ) / ANTIBODY (抗体) / STRUCTURE-BASED DESIGN / VACCINE (ワクチン)
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial extracellular vesicle / cell outer membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #1980 / : / : / Factor H binding protein, N-terminal / Factor H binding protein, C-terminal / Factor H binding protein, C-terminal / Porin - #90 / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel / ポリン (タンパク質) / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. ...Immunoglobulin-like - #1980 / : / : / Factor H binding protein, N-terminal / Factor H binding protein, C-terminal / Factor H binding protein, C-terminal / Porin - #90 / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel / ポリン (タンパク質) / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like / Βバレル / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Factor H binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種NEISSERIA MENINGITIDIS SEROGROUP B (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Malito, E. / Spraggon, G. / Bottomley, M.J.
引用ジャーナル: Sci.Transl.Med / 年: 2011
タイトル: Rational Design of a Meningococcal Antigen Inducing Broad Protective Immunity.
著者: Scarselli, M. / Arico, B. / Brunelli, B. / Savino, S. / Di Marcello, F. / Palumbo, E. / Veggi, D. / Ciucchi, L. / Cartocci, E. / Bottomley, M.J. / Malito, E. / Lo Surdo, P. / Comanducci, M. / ...著者: Scarselli, M. / Arico, B. / Brunelli, B. / Savino, S. / Di Marcello, F. / Palumbo, E. / Veggi, D. / Ciucchi, L. / Cartocci, E. / Bottomley, M.J. / Malito, E. / Lo Surdo, P. / Comanducci, M. / Giuliani, M.M. / Cantini, F. / Dragonetti, S. / Colaprico, A. / Doro, F. / Giannetti, P. / Pallaoro, M. / Brogioni, B. / Tontini, M. / Hilleringmann, M. / Nardi-Dei, V. / Banci, L. / Pizza, M. / Rappuoli, R.
履歴
登録2011年2月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月21日Group: Database references / Refinement description / Source and taxonomy
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FACTOR H BINDING PROTEIN
B: FACTOR H BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4382
ポリマ－55,4382
非ポリマー00
水10,251569
1
A: FACTOR H BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7191
ポリマ－27,7191
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: FACTOR H BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7191
ポリマ－27,7191
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.480, 99.650, 58.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 FACTOR H BINDING PROTEIN


分子量: 27718.893 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 73-320 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE SEQUENCE OF FHBP CORRESPONDS TO VARIANT 1.1 WITH 23 MUTATIONS FROM VARIANTS 2 AND 3
由来: (組換発現) NEISSERIA MENINGITIDIS SEROGROUP B (髄膜炎菌)
株: MC58 / Variant: 1.1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9JXV4
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 569 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 199 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 200 TO GLY ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 199 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 200 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 205 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 207 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 208 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 211 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 214 TO LYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 216 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 238 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 239 TO LYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 257 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 260 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 262 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 265 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 269 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 274 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 276 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 278 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 280 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 281 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 282 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 295 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ILE 199 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 200 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 205 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 207 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 208 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 211 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ARG 214 TO LYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, THR 216 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 238 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 239 TO LYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 257 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 260 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 262 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PRO 265 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ARG 269 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 274 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 276 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 278 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 280 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 281 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 282 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 295 TO ARG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.6 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.2M AMMONIUM FORMATE, PH 6.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.97
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 41959 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 11.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2W80

2w80


解像度: 1.9→49.817 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2327 2114 5 %
Rwork0.1856 --
obs0.1879 41959 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 22.31 Å2 / ksol: 0.299 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.7971 Å20 Å2-2.587 Å2
2---1.529 Å20 Å2
3---0.7318 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→49.817 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3653 0 0 569 4222
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073708
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1174970
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8861388
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078540
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003661
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.901-1.94520.39881320.35142610X-RAY DIFFRACTION99
1.9452-1.99390.25661370.19982685X-RAY DIFFRACTION100
1.9939-2.04780.23651340.1752615X-RAY DIFFRACTION100
2.0478-2.10810.25521420.16572613X-RAY DIFFRACTION100
2.1081-2.17610.22051400.17852691X-RAY DIFFRACTION100
2.1761-2.25390.33631260.25352683X-RAY DIFFRACTION100
2.2539-2.34410.29551440.21842613X-RAY DIFFRACTION100
2.3441-2.45080.24611400.17882642X-RAY DIFFRACTION100
2.4508-2.580.23721510.18222645X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.74160.26931370.18432676X-RAY DIFFRACTION100
2.7416-2.95330.23871530.18392662X-RAY DIFFRACTION100
2.9533-3.25050.22151300.17092662X-RAY DIFFRACTION100
3.2505-3.72070.19931480.16452671X-RAY DIFFRACTION100
3.7207-4.68710.16571440.13642675X-RAY DIFFRACTION100
4.6871-49.83370.15241560.15182702X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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