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- PDB-2y6o: Crystal structure of EphA4 kinase domain in complex with Dasatinib. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y6o
タイトルCrystal structure of EphA4 kinase domain in complex with Dasatinib.
要素EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / SIGNALLING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


DH domain binding / EPH-Ephrin signaling / neuron projection fasciculation / positive regulation of Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity / EPHA-mediated growth cone collapse / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / neuron projection guidance ...DH domain binding / EPH-Ephrin signaling / neuron projection fasciculation / positive regulation of Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity / EPHA-mediated growth cone collapse / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / regulation of synapse pruning / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / synapse pruning / negative regulation of cellular response to hypoxia / negative regulation of axon regeneration / glial cell migration / PH domain binding / GPI-linked ephrin receptor activity / regulation of modification of synaptic structure / transmembrane-ephrin receptor activity / regulation of dendritic spine morphogenesis / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of cell adhesion / motor neuron axon guidance / adult walking behavior / adherens junction organization / positive regulation of dendrite morphogenesis / positive regulation of amyloid-beta formation / regulation of axonogenesis / cochlea development / regulation of GTPase activity / positive regulation of cell adhesion / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / negative regulation of long-term synaptic potentiation / ephrin receptor signaling pathway / axon terminus / axonal growth cone / positive regulation of JUN kinase activity / ephrin receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / negative regulation of cell migration / protein tyrosine kinase binding / dendritic shaft / filopodium / cell projection / 軸索誘導 / postsynaptic density membrane / 接着結合 / Schaffer collateral - CA1 synapse / neuromuscular junction / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / 受容体型チロシンキナーゼ / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to amyloid-beta / negative regulation of neuron projection development / presynaptic membrane / kinase activity / cell body / early endosome membrane / postsynaptic membrane / perikaryon / mitochondrial outer membrane / 樹状突起スパイン / protein autophosphorylation / postsynaptic density / protein stabilization / 細胞接着 / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / 神経繊維 / glutamatergic synapse / 樹状突起 / positive regulation of cell population proliferation / 細胞膜 / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain ...Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1N1 / Ephrin type-A receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.543 Å
データ登録者Farenc, C.J.A. / Celie, P.H.N. / Siegal, G.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2011
タイトル: Crystal Structure of the Epha4 Protein Tyrosine Kinase Domain in the Apo- and Dasatinib-Bound State.
著者: Farenc, C.J.A. / Hameetman, L. / Zoutman, W. / Tensen, C.P. / Siegal, G.
履歴
登録2011年1月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月9日Group: Database references
改定 1.22012年1月11日Group: Other
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4192
ポリマ－32,9311
非ポリマー4881
水5,441302
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.412, 91.636, 98.346
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4 / EPHA4 / TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR MPK-3 / TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR SEK-1


分子量: 32931.070 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 606-896 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PET28AKDONLY / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q03137, 受容体型チロシンキナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-1N1 / N-(2-CHLORO-6-METHYLPHENYL)-2-({6-[4-(2-HYDROXYETHYL)PIPERAZIN-1-YL]-2-METHYLPYRIMIDIN-4-YL}AMINO)-1,3-THIAZOLE-5-CARBOXAMIDE / Dasatinib / ダサチニブ / ダサチニブ


分子量: 488.006 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H26ClN7O2S / コメント: 薬剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.8 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: AMMONIUM SULFATE, BIS TRIS PH 5.5, PEG 10K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月1日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→30.56 Å / Num. obs: 41896 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 14.82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 1.54→1.63 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 82.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2Y6M

2y6m


解像度: 1.543→19.588 Å / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2005 2002 4.8 %
Rwork0.1801 --
obs0.1811 41844 94.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.61 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 56.271 Å2 / ksol: 0.441 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.001 Å20 Å20 Å2
2---0.1878 Å20 Å2
3---0.1868 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.543→19.588 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2095 0 33 302 2430
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062319
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9943149
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.844908
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068335
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004406
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5429-1.59810.29281700.26813091X-RAY DIFFRACTION76
1.5981-1.6620.23961940.21194039X-RAY DIFFRACTION97
1.662-1.73760.21521930.19494033X-RAY DIFFRACTION98
1.7376-1.82920.23552130.18474059X-RAY DIFFRACTION98
1.8292-1.94370.2252040.18154079X-RAY DIFFRACTION98
1.9437-2.09360.19261980.18054114X-RAY DIFFRACTION98
2.0936-2.3040.22512090.17874130X-RAY DIFFRACTION98
2.304-2.63670.18962140.17824128X-RAY DIFFRACTION99
2.6367-3.31930.18772060.17144178X-RAY DIFFRACTION98
3.3193-19.590.17682010.16973991X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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