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- PDB-2y4z: Structure of the amino-terminal capsid restriction escape mutatio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y4z
タイトルStructure of the amino-terminal capsid restriction escape mutation N- MLV L10W
要素CAPSID PROTEIN P30カプシド
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / RESTRICTION
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / host multivesicular body / viral nucleocapsid / structural constituent of virion / host cell plasma membrane / RNA binding / zinc ion binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Gamma-retroviral matrix protein / Gag polyprotein, inner coat protein p12 / Core shell protein Gag P30 / Matrix protein (MA), p15 / Gag polyprotein, inner coat protein p12 / Gag P30 core shell protein / Gamma-retroviral matrix domain superfamily / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Retroviral matrix protein ...Gamma-retroviral matrix protein / Gag polyprotein, inner coat protein p12 / Core shell protein Gag P30 / Matrix protein (MA), p15 / Gag polyprotein, inner coat protein p12 / Gag P30 core shell protein / Gamma-retroviral matrix domain superfamily / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種MURINE LEUKEMIA VIRUS (ネズミ白血病ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Goldstone, D.C. / Holden-Dye, K. / Ohkura, S. / Stoye, J.P. / Taylor, I.A.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2011
タイトル: Novel Escape Mutants Suggest an Extensive Trim5Alpha Binding Site Spanning the Entire Outer Surface of the Murine Leukemia Virus Capsid Protein.
著者: Ohkura, S. / Goldstone, D.C. / Yap, M.W. / Holden-Dye, K. / Taylor, I.A. / Stoye, J.P.
履歴
登録2011年1月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: PROVIDED BY DEPOSITOR
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: PROVIDED BY DEPOSITOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CAPSID PROTEIN P30
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1982
ポリマ－16,1061
非ポリマー921
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.880, 33.647, 59.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.91, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2002-

HOH

21A-2080-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CAPSID PROTEIN P30 / カプシド / CA


分子量: 16105.835 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 215-346 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MURINE LEUKEMIA VIRUS (ネズミ白血病ウイルス)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03336
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 224 TO TRP
配列の詳細THE MUTATION MENTIONED IN REMARK 400 AND THE SEQADV RECORD CORRESPONDS TO RESIDUE 10 OF THE PROTEIN SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. obs: 9015 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 29.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 25.1
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1U7K (CHAIN A)

1u7k


解像度: 2.001→24.681 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2438 428 4.8 %
Rwork0.1742 --
obs0.1774 9013 99.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.319 Å2 / ksol: 0.364 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1625 Å20 Å25.4381 Å2
2---4.1237 Å20 Å2
3---3.9611 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.001→24.681 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1080 0 6 99 1185
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091122
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9771530
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.367415
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071162
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005203
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0008-2.29020.26631460.17972774X-RAY DIFFRACTION98
2.2902-2.88470.2621410.16692855X-RAY DIFFRACTION100
2.8847-24.68260.22641410.17282956X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.6652-0.6585-2.3099.27445.88044.92350.06330.2692-0.27831.0112-0.51960.30720.5658-0.39010.310.1907-0.0227-0.01440.17270.03480.245429.2748-10.45745.0534
21.4498-1.7811-0.53152.20470.53140.70340.0096-0.0667-0.33940.27650.05690.5445-0.0665-0.1528-0.07810.15970.0430.01790.27480.03450.301114.89673.19525.5167
32.6921.0692-1.75070.6278-0.91332.63830.4584-0.3887-0.46770.482-0.3520.4526-0.4944-0.2664-0.18140.36150.01170.10110.2770.08670.261417.02486.370616.6209
42.8547-0.84130.57291.25931.03441.54410.10980.0593-0.29790.22750.19380.17230.02410.0404-0.21210.19870.02170.04790.15040.04140.177623.57648.22027.3483
56.3447-0.3289-0.27920.62220.25744.45780.0999-0.32480.79970.7184-0.03230.0991-0.92790.1447-0.22960.3907-0.04190.09410.1729-0.04160.236727.222117.675815.4562
61.02080.22661.47682.5571.02042.33740.514-0.502-0.72060.0498-0.1447-0.8613-0.23722.5695-0.31660.33-0.1650.03930.8209-0.07520.767341.290211.713626.4125
71.6361-0.8563-2.57942.15570.80644.24170.6017-0.40430.20620.3280.06020.3687-0.4340.4267-0.39170.3094-0.10960.11010.3956-0.07440.252541.427315.091616.3192
81.2887-0.5716-1.74973.9802-0.24862.86590.1266-0.12-0.09540.047-0.1187-0.5822-0.09290.19040.03810.1496-0.0094-0.02590.19380.02620.171535.81422.98139.0468
96.6795-4.836-1.68274.55490.89350.5154-0.2476-1.4342-0.09850.39040.72690.3798-0.24020.2606-0.43180.39560.03060.08280.35920.01770.139622.974113.30321.6577
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 1:10)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 11:29)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 30:48)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 49:65)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 66:79)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 80:86)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 87:96)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN A AND RESID 97:119)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN A AND RESID 120:135)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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