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- PDB-2wdo: Crystal structure of the S. coelicolor AcpS in complex with acety... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wdo
タイトルCrystal structure of the S. coelicolor AcpS in complex with acetyl- CoA at 1.5 A
要素HOLO-[ACYL-CARRIER-PROTEIN] SYNTHASE
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / PHOSPHOPANTETHEINE ARM / FATTY ACID BIOSYNTHESIS (脂肪酸の合成) / LIPID SYNTHESIS (脂質代謝) / POLYKETIDES (ポリケチド)
機能・相同性
機能・相同性情報


holo-[acyl-carrier-protein] synthase / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / magnesium ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
4'-phosphopantetheinyl transferase domain / Holo-[acyl carrier protein] synthase / Phosphopantetheine-protein transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain superfamily / 4'-phosphopantetheinyl transferase superfamily / Ribosomal Protein L22; Chain A / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / 補酵素A / Holo-[acyl-carrier-protein] synthase
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOMYCES COELICOLOR (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.56 Å
データ登録者Dall'Aglio, P. / Arthur, C. / Crump, M.P. / Crosby, J. / Hadfield, A.T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Analysis of Streptomyces Coelicolor Phosphopantetheinyl Transferase, Acps, Reveals the Basis for Relaxed Substrate Specificity.
著者: Dall'Aglio, P. / Arthur, C. / Williams, C. / Vasilakis, K. / Maple, H.J. / Crosby, J. / Crump, M.P. / Hadfield, A.T.
履歴
登録2009年3月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月16日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HOLO-[ACYL-CARRIER-PROTEIN] SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5416
ポリマ－14,7521
非ポリマー1,7905
水4,270237
1
A: HOLO-[ACYL-CARRIER-PROTEIN] SYNTHASE
ヘテロ分子

A: HOLO-[ACYL-CARRIER-PROTEIN] SYNTHASE
ヘテロ分子

A: HOLO-[ACYL-CARRIER-PROTEIN] SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,62418
ポリマ－44,2553
非ポリマー5,36915
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_545-y,z-1/2,-x+1/21
crystal symmetry operation7_555-z+1/2,-x,y+1/21
Buried area13370 Å2
ΔGint-111.9 kcal/mol
Surface area13970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.833, 72.833, 72.833
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1127-

GOL

21A-1127-

GOL

31A-1128-

SO4

41A-1128-

SO4

51A-2096-

HOH

61A-2117-

HOH

71A-2119-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 HOLO-[ACYL-CARRIER-PROTEIN] SYNTHASE / 4'-PHOSPHOPANTETHEINYL TRANSFERASE ACPS / HOLO-ACP SYNTHASE / ACYL CARRIER PROTEIN SYNTHASE


分子量: 14751.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ACETYL-COA AND COA ARE PRESENT IN THE ACTIVE SITE
由来: (組換発現) STREPTOMYCES COELICOLOR (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O86785, holo-[acyl-carrier-protein] synthase

-
非ポリマー , 6種, 242分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略) / アセチルCoA


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#4: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA / 補酵素A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細COENZYME A (COA): PRESENT AS CONTAMINATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.2 M LITHIUM SULPHATE, 25% PEG 2K MME, 0.1 M SODIUM CACODYLATE PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.953
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→50 Å / Num. obs: 18659 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 32
反射 シェル解像度: 1.56→1.62 Å / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JBZ

2jbz


解像度: 1.56→51.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 1.896 / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.104 / ESU R Free: 0.1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. INSPECTION OF THE ELECTRON DENSITY IN THE ACETYL-COA REGION, INITIALLY REFINED WITH A FULL OCCUPANCY COFACTOR, AND THE FACT THAT THE ACETYL- ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. INSPECTION OF THE ELECTRON DENSITY IN THE ACETYL-COA REGION, INITIALLY REFINED WITH A FULL OCCUPANCY COFACTOR, AND THE FACT THAT THE ACETYL-COA STOCK CONTAINED A CONTAMINATION OF THE STANDARD COFACTOR, SUGGESTED THE ADDITIONAL PRESENCE OF COA
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 956 5.1 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.204 17671 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.56→51.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数887 0 111 237 1235
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0211084
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5332.0881498
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2635142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.38522.43237
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.11815152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2341510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2166
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02785
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2482
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.2731
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2380.2203
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1640.286
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2610.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6713662
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.42651021
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8546477
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.87210469
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.56→1.6 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 77 -
Rwork0.22 1271 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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