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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2w5f | |||||||||
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タイトル | High resolution crystallographic structure of the Clostridium thermocellum N-terminal endo-1,4-beta-D-xylanase 10B (Xyn10B) CBM22-1- GH10 modules complexed with xylohexaose | |||||||||
要素 | ENDO-1,4-BETA-XYLANASE Y | |||||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / CELLULOSOME / GLYCOSIDASE / XYLAN DEGRADATION | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM (バクテリア) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Najmudin, S. / Pinheiro, B.A. / Romao, M.J. / Prates, J.A.M. / Fontes, C.M.G.A. | |||||||||
引用 | ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2010 タイトル: Putting an N-Terminal End to the Clostridium Thermocellum Xylanase Xyn10B Story: Crystal Structure of the Cbm22-1-Gh10 Modules Complexed with Xylohexaose. 著者: Najmudin, S. / Pinheiro, B.A. / Prates, J.A.M. / Gilbert, H.J. / Romao, M.J. / Fontes, C.M.G.A. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2008 タイトル: Purification, Crystallization and Crystallographic Analysis of Clostridium Thermocellum Endo-1,4-Beta- D-Xylanase 10B in Complex with Xylohexaose. 著者: Najmudin, S. / Pinheiro, B.A. / Romao, M.J. / Prates, J.A.M. / Fontes, C.M.G.A. | |||||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2w5f.cif.gz | 255 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2w5f.ent.gz | 203.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2w5f.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w5/2w5f ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w5/2w5f | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 60082.301 Da / 分子数: 2 / 断片: CBM22-1, RESIDUES 32-551 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 詳細: 2 XYLOHEXAOSES (BUT ONLY 3 OF THE 6 XYLOSE RINGS CAN BE SEEN IN THE ELECTRON DENSITY), 9 ACETATES, 13 CADMIUM IONS 由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM (バクテリア) 株: YS / プラスミド: PGEM T-EASY, PET21A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL10-GOLD, BL21(DE3) / 参照: UniProt: P51584, キシラナーゼ #2: 多糖 | #3: 化合物 | ChemComp-ACT / #4: 化合物 | ChemComp-CD / #5: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | ENGINEERED | 非ポリマーの詳細 | CELLOHEXAOSE (XYP): WE ONLY SEE THREE OF THE SIX XYLOSE UNITS FOR EACH OF THE XYLOHEXAOSES IN THE ...CELLOHEXAO | 配列の詳細 | THE PROTEIN SEQUENCE OF THE CONSTRUCT CORRESPONDS TO AMINO ACID RESIDUES 32 TO 551 WITH THE E337A ...THE PROTEIN SEQUENCE OF THE CONSTRUCT CORRESPOND | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.07 % 解説: THE PDB COORDINATES FOR 2W5F WERE SUBMITTED TO CAPRI. THE RESULTS OF THE LAST CAPRI ROUND ARE NOW AVAILABLE AT HTTP://WWW.EBI.AC.UK/MSD-SRV/CAPRI/ROUND15/ROUND15.HTML AS T35 AND T36 (WITH BOUND CBM22). |
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結晶化 | 温度: 292 K / pH: 7.5 詳細: 1 M NA ACETATE, 0.1 M HEPES PH 7.5, 0.05 M CDSO4, 10 MM XYLOHEXAOSE AT 292K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月28日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.934 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→65.8 Å / Num. obs: 176859 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1.7 / 冗長度: 19.2 % / Biso Wilson estimate: 30.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 17.3 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→2.11 Å / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 99.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 開始モデル: NONE 解像度: 1.9→150.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / SU B: 5.404 / SU ML: 0.083 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.091 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES A181-A190 AND B182-B189 ARE DISORDERED.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 30.15 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→150.76 Å
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拘束条件 |
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