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- PDB-2qy0: Active dimeric structure of the catalytic domain of C1r reveals e... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qy0
タイトルActive dimeric structure of the catalytic domain of C1r reveals enzyme-product like contacts
要素(Complement C1r subcomponent) x 2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / complement / serine protease (セリンプロテアーゼ) / beta barrel (Βバレル) / Complement pathway / EGF-like domain (EGF様ドメイン) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Hydroxylation (ヒドロキシル化) / Immune response (免疫応答) / Innate immunity (自然免疫系) / Phosphorylation (リン酸化) / Sushi (寿司)
機能・相同性
機能・相同性情報


complement subcomponent C_overbar_1r_ / molecular sequestering activity / zymogen activation / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / serine-type peptidase activity / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / blood microparticle / 免疫応答 ...complement subcomponent C_overbar_1r_ / molecular sequestering activity / zymogen activation / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / serine-type peptidase activity / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / blood microparticle / 免疫応答 / serine-type endopeptidase activity / 自然免疫系 / calcium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) ...Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain signature 2. / EGF様ドメイン / リボン / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement C1r subcomponent
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kardos, J. / Harmat, V. / Pallo, A. / Barabas, O. / Szilagyi, K. / Graf, L. / Naray-Szabo, G. / Goto, Y. / Zavodszky, P. / Gal, P.
引用ジャーナル: Mol.Immunol. / 年: 2008
タイトル: Revisiting the mechanism of the autoactivation of the complement protease C1r in the C1 complex: Structure of the active catalytic region of C1r.
著者: Kardos, J. / Harmat, V. / Pallo, A. / Barabas, O. / Szilagyi, K. / Graf, L. / Naray-Szabo, G. / Goto, Y. / Zavodszky, P. / Gal, P.
履歴
登録2007年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C1r subcomponent
B: Complement C1r subcomponent
C: Complement C1r subcomponent
D: Complement C1r subcomponent
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,85211
ポリマ－91,2074
非ポリマー6457
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.541, 92.416, 162.848
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31A
41C
51A
61C
71A
81C
91A
101C
12B
22D
32B
42D
52B
62D
72B
82D
92B
102D
112B
122D

NCSドメイン領域:

Refine code: 4

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ALAALAALAALAAA291 - 3194 - 32
211ALAALAALAALACC291 - 3194 - 32
321CYSCYSPROPROAA321 - 36234 - 75
421CYSCYSPROPROCC321 - 36234 - 75
531LEULEUTHRTHRAA365 - 37578 - 88
631LEULEUTHRTHRCC365 - 37578 - 88
741GLYGLYTHRTHRAA377 - 39890 - 111
841GLYGLYTHRTHRCC377 - 39890 - 111
951GLYGLYARGARGAA408 - 446121 - 159
1051GLYGLYARGARGCC408 - 446121 - 159
112ILEILELYSLYSBB447 - 4901 - 44
212ILEILELYSLYSDD447 - 4901 - 44
322LEULEUARGARGBB500 - 52154 - 75
422LEULEUARGARGDD500 - 52154 - 75
532VALVALLEULEUBB523 - 60777 - 161
632VALVALLEULEUDD523 - 60777 - 161
742GLYGLYTHRTHRBB609 - 671163 - 225
842GLYGLYTHRTHRDD609 - 671163 - 225
952VALVALILEILEBB673 - 680227 - 234
1052VALVALILEILEDD673 - 680227 - 234
1162LYSLYSMETMETBB682 - 684236 - 238
1262LYSLYSMETMETDD682 - 684236 - 238

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Complement C1r subcomponent


分子量: 18477.934 Da / 分子数: 2 / 断片: Sushi-1 and Sushi-2 domains, CCP1-CCP2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C1R / プラスミド: pET-17b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: P00736, complement subcomponent C_overbar_1r_
#2: タンパク質 Complement C1r subcomponent


分子量: 27125.586 Da / 分子数: 2 / 断片: Peptidase S1 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C1R / プラスミド: pET-17b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: P00736, complement subcomponent C_overbar_1r_
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 14% (w/v) PEG 6000, 0.2 M NaCl, 10% (v/v) glycerol, 0.1 M Tris HCl, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月18日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→54.981 Å / Num. all: 35308 / Num. obs: 35308 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 68.122 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.489 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 2466 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
BEAST位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1GPZ

1gpz


解像度: 2.6→54.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 21.025 / SU ML: 0.224 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.485 / ESU R Free: 0.297 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. TLS CONTRIBUTION IS NOT ADDED TO ATOMIC B-VALUES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25938 1768 5 %RANDOM
Rwork0.2106 ---
all0.21306 33537 --
obs0.21306 33537 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.399 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→54.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6079 0 42 160 6281
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0226314
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024301
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4981.9428573
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3663.00510371
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3535779
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.25823.787301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.70215975
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9671541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2894
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.027103
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.021324
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.21200
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2070.24370
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1860.22973
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.23404
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.2185
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1210.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1920.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3060.279
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1880.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.21524011
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.20121589
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.78436216
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.86522711
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.30832353
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1869medium positional0.250.5
22D2926medium positional0.160.5
11A1869medium thermal0.372
22D2926medium thermal0.332
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 127 -
Rwork0.318 2405 -
obs-2405 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.346-1.2915-5.54390.58142.28349.94330.18540.59970.0296-0.012-0.06790.1542-0.9654-1.0756-0.11760.23170.43440.18960.10.1201-0.06271.456140.661242.7246
22.48760.048-0.4572.00360.29321.85910.2888-0.0999-0.17820.1289-0.2216-0.0972-0.24750.0715-0.0672-0.168-0.1073-0.0421-0.1080.1156-0.11538.104420.63248.4427
33.34980.7266-4.99940.8303-1.48038.19170.1464-0.430.06230.05150.0054-0.1409-0.73680.7623-0.15180.063-0.33470.0941-0.0362-0.081-0.146239.338439.505738.7415
42.8863-0.1234-0.75052.6801-0.3651.94830.32180.211-0.168-0.2576-0.28350.1591-0.39-0.1852-0.0383-0.11230.1629-0.0193-0.1201-0.0791-0.12380.868821.470272.6109
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA290 - 4343 - 147
2X-RAY DIFFRACTION2AA435 - 446148 - 159
3X-RAY DIFFRACTION2BB447 - 6861 - 240
4X-RAY DIFFRACTION3CC290 - 4343 - 147
5X-RAY DIFFRACTION4CC435 - 446148 - 159
6X-RAY DIFFRACTION4DD447 - 6861 - 240

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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