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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2oqb | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the N-terminal domain of coactivator-associated methyltransferase 1 (CARM1) | ||||||
要素 | Histone-arginine methyltransferase CARM1 | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / GENE REGULATION (遺伝子発現の調節) / Protein Arginine methyltransferase / transcriptional regulation / activation domain (活性化) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 RMTs methylate histone arginines / Estrogen-dependent gene expression / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / histone H3R26 methyltransferase activity / Cytoprotection by HMOX1 / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / negative regulation of dendrite development ...RMTs methylate histone arginines / Estrogen-dependent gene expression / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / histone H3R26 methyltransferase activity / Cytoprotection by HMOX1 / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / negative regulation of dendrite development / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / protein methyltransferase activity / histone arginine N-methyltransferase activity / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / replication fork reversal / protein-arginine N-methyltransferase activity / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / histone methyltransferase activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nuclear replication fork / positive regulation of fat cell differentiation / intracellular estrogen receptor signaling pathway / intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / response to cAMP / protein localization to chromatin / RNA splicing / nuclear receptor coactivator activity / lysine-acetylated histone binding / 転写後修飾 / RNA polymerase II transcription regulator complex / メチル化 / DNA-binding transcription factor binding / cell population proliferation / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.69 Å | ||||||
データ登録者 | Cavarelli, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Embo J. / 年: 2007 タイトル: Functional insights from structures of coactivator-associated arginine methyltransferase 1 domains. 著者: Troffer-Charlier, N. / Cura, V. / Hassenboehler, P. / Moras, D. / Cavarelli, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2oqb.cif.gz | 59.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2oqb.ent.gz | 43.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2oqb.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oq/2oqb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oq/2oqb | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12848.558 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Carm1, Prmt4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q4AE70, EC: 2.1.1.125 #2: 化合物 | ChemComp-CL / | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.02 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: 13%-16% PEG 6000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月29日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.873 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.69→41.92 Å / Num. obs: 25232 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 16.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 |
反射 シェル | 解像度: 1.69→1.75 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Mean I/σ(I) obs: 9.7 / Num. unique all: 2470 / % possible all: 99.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.69→41.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 3.626 / SU ML: 0.063 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.123 / ESU R Free: 0.126 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 18.639 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.69→41.92 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.69→1.737 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL
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