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万見
- PDB-2n5x: C-terminal domain of Cdc37 cochaperone -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n5x
タイトルC-terminal domain of Cdc37 cochaperone
要素Hsp90 co-chaperone Cdc37
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / cdc37 / Hsp90 (Hsp90) / kinase (キナーゼ) / co-chaperone (コシャペロン)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / HSP90-CDC37 chaperone complex / positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / protein kinase regulator activity / protein folding chaperone complex / post-transcriptional regulation of gene expression / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib ...regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / HSP90-CDC37 chaperone complex / positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / protein kinase regulator activity / protein folding chaperone complex / post-transcriptional regulation of gene expression / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / protein targeting / RHOBTB2 GTPase cycle / Signaling by ERBB2 / heat shock protein binding / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Hsp90 protein binding / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Regulation of necroptotic cell death / Downregulation of ERBB2 signaling / kinase binding / unfolded protein binding / フォールディング / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / protein-folding chaperone binding / scaffold protein binding / protein stabilization / protein kinase binding / extracellular exosome / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #250 / Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 ...Helix Hairpins - #250 / Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 / Cdc37, N-terminal domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
Hsp90 co-chaperone Cdc37
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Keramisanou, D. / Dudhat, A. / Pare, M.
引用ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2015
タイトル: The C-terminal domain of human Cdc37 studied by solution NMR.
著者: Zhang, Z. / Keramisanou, D. / Dudhat, A. / Pare, M. / Gelis, I.
履歴
登録2015年8月2日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月25日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hsp90 co-chaperone Cdc37


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1971
ポリマ－10,1971
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Hsp90 co-chaperone Cdc37 / Hsp90 chaperone protein kinase-targeting subunit / p50Cdc37 / Hsp90 co-chaperone Cdc37 / N- ...Hsp90 chaperone protein kinase-targeting subunit / p50Cdc37 / Hsp90 co-chaperone Cdc37 / N-terminally processed


分子量: 10197.366 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain of Cdc37, UNP residues 288-378 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC37, CDC37A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q16543

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HNCA
1213D HN(CO)CA
1313D HN(CA)CB
1413D CBCA(CO)NH
1522D 1H-15N HSQC
1612D 1H-13C HSQC
1732D 1H-13C HSQC aliphatic
1813D H(CCO)NH
1913D C(CO)NH
11023D 1H-15N NOESY
11113D 1H-13C NOESY aliphatic
11212D 1H-13C HSQC aromatic
11322D 1H-15N HSQC
11413D HNCO

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.3-0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Cdc37, 100 mM sodium chloride, 50 mM HEPES, 7 % [U-100% 2H] D2O, 93 % H2O, 2 mM DTT, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
20.3-0.5 mM [U-100% 15N] Cdc37, 100 mM sodium chloride, 50 mM HEPES, 7 % [U-2H] D2O, 93 % H2O, 2 mM DTT, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
30.3-0.5 mM [U-10% 13C; U-100% 15N] Cdc37, 100 mM sodium chloride, 5 mM HEPES, 7 % [U-2H] D2O, 93 % H2O, 2 mM DTT, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMCdc37-1[U-100% 13C; U-100% 15N]0.3-0.51
100 mMsodium chloride-21
50 mMHEPES-31
7 %D2O-4[U-100% 2H]1
93 %H2O-51
2 mMDTT-61
mMCdc37-7[U-100% 15N]0.3-0.52
100 mMsodium chloride-82
50 mMHEPES-92
7 %D2O-10[U-2H]2
93 %H2O-112
2 mMDTT-122
mMCdc37-13[U-10% 13C; U-100% 15N]0.3-0.53
100 mMsodium chloride-143
5 mMHEPES-153
7 %D2O-16[U-2H]3
93 %H2O-173
2 mMDTT-183
試料状態イオン強度: 100 / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian VNMRSVarianVNMRS8001
Varian VNMRSVarianVNMRS6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3.97Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
CYANA精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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