[日本語] English
万見
- PDB-2lnk: Solution structure of Ca-bound S100A4 in complex with non-muscle ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lnk
タイトルSolution structure of Ca-bound S100A4 in complex with non-muscle myosin IIA
要素
  • Myosin heavy chain, non-muscle IIa
  • Protein S100-A4
キーワードCALCIUM BINDING PROTEIN / EF-hand / calcium binding / all alpha / METAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of actin filament severing / uropod organization / regulation of plasma membrane repair / cortical granule exocytosis / cytokinetic process / establishment of meiotic spindle localization / myosin II filament / establishment of T cell polarity / cortical granule / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle ...negative regulation of actin filament severing / uropod organization / regulation of plasma membrane repair / cortical granule exocytosis / cytokinetic process / establishment of meiotic spindle localization / myosin II filament / establishment of T cell polarity / cortical granule / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / actomyosin contractile ring / regulated exocytosis / uropod / blood vessel endothelial cell migration / actin filament-based movement / RAGE receptor binding / meiotic spindle organization / actomyosin / lysosome localization / plasma membrane repair / myosin filament / myoblast fusion / RHO GTPases Activate ROCKs / actomyosin structure organization / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / myosin II complex / monocyte differentiation / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / CD163 mediating an anti-inflammatory response / platelet formation / microfilament motor activity / leukocyte migration / phagocytosis, engulfment / EPHA-mediated growth cone collapse / chemoattractant activity / endodermal cell differentiation / cell leading edge / RHO GTPases activate PAKs / cytoskeletal motor activity / brush border / cleavage furrow / membrane protein ectodomain proteolysis / transition metal ion binding / immunological synapse / epithelial to mesenchymal transition / stress fiber / protein-membrane adaptor activity / RHO GTPases activate PKNs / ruffle / integrin-mediated signaling pathway / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / adherens junction / FCGR3A-mediated phagocytosis / neuromuscular junction / cytoplasmic side of plasma membrane / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / ADP binding / platelet aggregation / actin filament binding / spindle / integrin binding / calcium-dependent protein binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / actin cytoskeleton / protein transport / actin binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of cell shape / actin cytoskeleton organization / angiogenesis / collagen-containing extracellular matrix / in utero embryonic development / calmodulin binding / nuclear body / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / protein-containing complex / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
S-100 / RGS domain superfamily / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / Myosin tail / Myosin tail / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / Myosin N-terminal SH3-like domain ...S-100 / RGS domain superfamily / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / Myosin tail / Myosin tail / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif, EF-hand binding site / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein S100-A4 / Myosin-9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Barsukov, I.L. / Elliott, P.R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Asymmetric Mode of Ca(2+)-S100A4 Interaction with Nonmuscle Myosin IIA Generates Nanomolar Affinity Required for Filament Remodeling.
著者: Elliott, P.R. / Irvine, A.F. / Jung, H.S. / Tozawa, K. / Pastok, M.W. / Picone, R. / Badyal, S.K. / Basran, J. / Rudland, P.S. / Barraclough, R. / Lian, L.Y. / Bagshaw, C.R. / Kriajevska, M. / Barsukov, I.L.
履歴
登録2011年12月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
C: Myosin heavy chain, non-muscle IIa
A: Protein S100-A4
B: Protein S100-A4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8113
ポリマ－30,8113
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Myosin heavy chain, non-muscle IIa / Myosin-9 / Cellular myosin heavy chain / type A / Myosin heavy chain 9 / Myosin heavy chain / non- ...Myosin-9 / Cellular myosin heavy chain / type A / Myosin heavy chain 9 / Myosin heavy chain / non-muscle IIa / Non-muscle myosin heavy chain A / NMMHC-A / Non-muscle myosin heavy chain IIa / NMMHC II-a / NMMHC-IIA


分子量: 4509.135 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1897-1935 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P35579
#2: タンパク質 Protein S100-A4 / Calvasculin / Metastasin / Placental calcium-binding protein / Protein Mts1 / S100 calcium-binding protein A4


分子量: 13151.065 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A4, CAPL, MTS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(de3) / 参照: UniProt: P26447

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-13C NOESY aliphatic
1213D 1H-13C NOESY aromatic
1312D 1H-1H filtered NOESY
1413D 1H-15N NOESY
1513D CBCA(CO)NH
1613D HN(CA)CB
1713D (H)CCH-TOCSY
1813D HNCO
1912D 1H-1H filtered TOCSY

-
試料調製

詳細内容: 0.5 mM protein_1, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_2, 5 mM CALCIUM ION, 20 mM MES, 20 mM sodium chloride, 4 mM TCEP, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMentity_1-11
1 mMentity_2-2[U-100% 13C; U-100% 15N]1
5 mMCALCIUM ION-31
20 mMMES-41
20 mMsodium chloride-51
4 mMTCEP-61
試料状態イオン強度: 0.02 / pH: 6.1 / 圧: ambient / 温度: 313 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CCPN_Analysis2.1CCPNchemical shift assignment
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurgeometry optimization
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 7085 / NOE intraresidue total count: 2709 / NOE long range total count: 2753 / NOE medium range total count: 1600 / NOE sequential total count: 1820 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 182 / Protein psi angle constraints total count: 182
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 1.9 °
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 8 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å / Torsion angle constraint violation method: cns
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.05 Å / Distance rms dev error: 0.004 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る