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- PDB-2ix5: Short chain specific acyl-CoA oxidase from Arabidopsis thaliana, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ix5
タイトルShort chain specific acyl-CoA oxidase from Arabidopsis thaliana, ACX4 in complex with acetoacetyl-CoA
要素ACYL-COENZYME A OXIDASE 4, PEROXISOMAL
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / FAD / ACX4 / FLAVIN / PEROXISOME (ペルオキシソーム) / GLYOXYSOME (グリオキシソーム) / FATTY ACID METABOLISM / LIPID METABOLISM (脂質代謝) / ACYL-COA OXIDASE (アシルCoAオキシダーゼ) / ELECTRON TRANSFER (電子移動反応) / FLAVOPROTEIN (フラボタンパク質) / BETA-OXIDATION (Β酸化)
機能・相同性
機能・相同性情報


アシルCoAオキシダーゼ / グリオキシソーム / acyl-CoA oxidase activity / salicylic acid binding / short-chain fatty acid metabolic process / acyl-CoA dehydrogenase activity / embryo development ending in seed dormancy / fatty acid beta-oxidation / ペルオキシソーム / flavin adenine dinucleotide binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Acyl-coenzyme A oxidase 4-like / Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal ...Acyl-coenzyme A oxidase 4-like / Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Βバレル / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETOACETYL-COENZYME A / フラビンアデニンジヌクレオチド / Acyl-coenzyme A oxidase 4, peroxisomal
類似検索 - 構成要素
生物種ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Mackenzie, J. / Pedersen, L. / Arent, S. / Henriksen, A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Controlling Electron Transfer in Acyl-Coa Oxidases and Dehydrogenases: A Structural View.
著者: Mackenzie, J. / Pedersen, L. / Arent, S. / Henriksen, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr., Sect.D / 年: 2004
タイトル: Expression, Purification and Crystallization of Two Peroxisomal Acyl-Coa Oxidases from Arabidopsis Thaliana
著者: Pedersen, L. / Henriksen, A.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Arabidopsis Mutants in Short- and Medium-Chain Acyl-Coa Oxidase Activities Accumulate Acyl-Coas and Reveal that Fatty Acid Beta-Oxidation is Essential for Embryo Development
著者: Rylott, E.L. / Rogers, C.A. / Gilday, A.D. / Edgell, T. / Larson, T.R. / Graham, I.A.
履歴
登録2006年7月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACYL-COENZYME A OXIDASE 4, PEROXISOMAL
B: ACYL-COENZYME A OXIDASE 4, PEROXISOMAL
C: ACYL-COENZYME A OXIDASE 4, PEROXISOMAL
D: ACYL-COENZYME A OXIDASE 4, PEROXISOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,97212
ポリマ－190,4234
非ポリマー6,5498
水2,954164
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)144.747, 144.747, 149.208
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質
ACYL-COENZYME A OXIDASE 4, PEROXISOMAL / ACYL-COA OXIDASE / AOX 4 / SHORT- CHAIN ACYL-COA OXIDASE / SAOX / ATCX4 / G6P / ATG6


分子量: 47605.738 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
解説: ARABIDOPSIS BIOLOGICAL RESOURCE CENTER / プラスミド: PET24A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96329, アシルCoAオキシダーゼ
#2: 化合物
ChemComp-CAA / ACETOACETYL-COENZYME A / 3-オキソブチリルCoA / アセトアセチルCoA


分子量: 851.607 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H40N7O18P3S
#3: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 6.51
詳細: 10% PEG8000, 0.1 M CACODYLATE PH 6.5, 0.001 M ACETOACETYL-COA, 2% BENZAMIDINE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.082
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.082 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. obs: 142184 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 56.98 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JQI

1jqi


解像度: 2.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 24.7 / SU ML: 0.253 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.338 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: RESIDUES WITH NO SIGNIFICANT ELECTRON DENSITY HAVE BEEN OMITTED FROM THE MODEL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 2525 5.1 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.189 47195 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å2-0.06 Å20 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3---0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12656 0 404 164 13224
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02213372
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1662.00118208
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.71451660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.5724.545506
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.76152190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1691556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.22042
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.029876
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1850.29750
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.29295
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.2540
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1450.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0810.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2921.58441
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.502213254
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.71835978
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2354.54952
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.367 176
Rwork0.308 3395
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.78190.1801-0.1130.8884-0.14821.1073-0.08210.04140.4169-0.02980.02170.2096-0.6161-0.18040.06040.20360.1131-0.1054-0.0636-0.05360.127325.5491-10.5924-7.4301
20.71820.0087-0.16020.19210.33281.8086-0.06370.07730.1081-0.05840.0572-0.0762-0.27820.18020.0065-0.0531-0.0501-0.0373-0.16310.0122-0.068851.933-29.7885-14.3409
30.85370.11260.34920.33780.1251.5721-0.0134-0.15890.03660.19680.0263-0.0654-0.0020.0399-0.0129-0.05130.0175-0.0249-0.1506-0.0412-0.052948.0686-40.616425.2011
40.52250.38350.26441.24660.0560.7049-0.0094-0.24390.10540.1789-0.0310.2618-0.0033-0.3250.0404-0.0680.01310.03680.0423-0.0632-0.0115.7576-42.332817.0967
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A17 - 431
2X-RAY DIFFRACTION2B17 - 431
3X-RAY DIFFRACTION3C17 - 431
4X-RAY DIFFRACTION4D17 - 431

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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